Аланинаминотрансфераза

Действие глюкокортикоидов приводит в конечном счете к увеличению количества глюкозы, извлекаемой из печени (из-за повышения активности глюкозо-6-фосфатазы), к повышению содержания глюкозы в крови и гликогена в печени, а также к уменьшению количества синтезируемых мукополисахаридов. Процессы включения аминокислот, образующихся в результате распада белков, замедляются, а синтезы ферментов, катализирующих процессы распада белков, усиливаются. Среди этих ферментов тирозин- и аланинаминотрансферазы — ферменты, инициирующие процессы распада аминокислот и обеспечивающие в конечном счете образование фумарата и пирувата — предшественников глюкозы при глюконеогенезе. [c.515]

Вли5шие закона действия масс. В катализируемой ферментом обратимой химической реакции, например А + В <=> С + D, концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно, в частности, может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой [c.152]

Переаминирование между глютаминовой и пировино-градной кислотой при участии аланинаминотрансферазы. [c.6]

В настоящее время определение аминотрансфераз в сыворотке крови приобретает важное диагностическое значение. В норме содержание аминотрансфераз в сыворотке крови незначительно, а в тканях, например в мышце сердца, в ткани печени, скелетных мышцах и других относительно велико. При гепатитах вирусного происхождения (болезнь Боткина) происходит резкое повышение содержания аланинаминотрансферазы в сыворотке крови, при инфарктах миокарда резко возрастает содержание в крови аспартатаминотранс-феразы . [c.193]

Процесс переаминирования является обратимым процессом. При наличии в среде пировиноградной и глютаминовой кислот и фермента аланинаминотрансферазы происходит образование аланина и кетоглютаровой кислоты, и, наоборот, при наличии в среде аланина и кетоглютаровой кислоты процесс переаминирования протекает в обратном направлении с образованием пировиноградной и глютаминовой кислот. [c.195]

Глютаминовая кислота, 1 % раствор Пировиноградная кислота, 1 % раствор Аланин, 1% раствор Аланинаминотрансфераза (мышечная кашица) [c.196]

Токсиколого-гигиеническая оценка метода озонирования применительно к очистке воды от гербицидов - производных арилдиметилмочевин обсуждается в работе [107]. Опыты проведены в подостром эксперименте на белых крысах. Животные 1 -й группы (контрольной) получали в течение 2 мес водопроводную воду 2-я группа — водный раствор диурона (42 мг/дм ) 3-я группа — тот же раствор, обработанный озоном 4-я группа — водный раствор которана (90 мг/дм ) 5-я группа — тот же раствор, обработанный озоном 6-я группа — раствор фенурона (100 мг/дм ) 7-я группа - тот же раствор, обработанный озоном. У животных определяли активность альдолазы, аланинаминотрансферазы (АЛТ), аспартата.минотрансферазы (АСТ) и холинэстеразы сыворотки крови. Данные исследований, представленные в табл. 26, показывают, [c.85]

Активность аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови при инфаркте миокарда и обширных травмах мышц повышается в большей степени, чем активность аланинаминотрансферазы. [c.469]

Работа 146. Определение активности аланинаминотрансферазы (АлАТ) кинетическим методом с помощью набора НТК Анализ-Х (УИРС) [c.470]

Определение аланинаминотрансферазы (2.6.1.2) основано на том же принципе образования пировиноградной кислоты. Вместо аспарагиновой кислоты применяется а-аланин ((1, 1). [c.83]

Смесь субстратов для определения аланинаминотрансферазы. Растворяют 29,2 мг а-кетоглютаровой кислоты и 1,78 г а-аланина (d, 1) в 10 мл буфера, определяют pH (7,4) и при наличии зеленого окрашивания осторожно, по каплям, прибавляют 1 н. раствор едкого натра. Проверив pH, переносят раствор в мерную колбу емкостью 100 мл и доводят до метки буфером. Субстратные смеси необходимо готовить в день исследования активности ферментов и только в крайнем случае, при отсутствии помутнения, ими можно пользоваться на следующий день, сохраняя в холодильнике при 4°. Целесообразней в зависимости от потребности готовить субстратные смеси в объеме 10, 25 и 50 мл. [c.85]

Биологическая химия (2002) -- [ c.138 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.6 , c.73 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.43 , c.164 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.287 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.266 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.140 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.131 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология