Процесс переаминирования аминокислот

Аминокислоты, переаминирование — рментативный процесс переноса аминогруппы с а-аминокислот на а-кетокислоты. Процесв переаминирования аминокислот был открыт в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Криц-ман, установившими, что в мышечной ткани из пировиноградной и глутаминовой кислот бет выделения аммиака в ходе обратимой реакции образуется а-кетоглутаровая кислота и аланин [c.9]

Процесс переаминирования удобно наблюдать на мышечной кашице, используя в качестве аминокислоты глутаминовую, а в качестве кетокислоты — пировиноградную кислоту. В этом случае реакция идет по схеме [c.181]

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Процессы переаминирования аминокислот и аналогичные им превращения некоторых аминов сопровождаются протеканием иминной перегруппировки под влияние двухцентрового прототропного комплекса (В1-В1Н) [c.238]

Реакции переаминирования принадлежит большая роль в процессах обмена аминокислот в природе. [c.784]

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Это процесс синтеза аминокислот путем ферментативного переноса аминогруппы с аминокислоты на оксокислоту, в результате чего образуются новые аминокислота и оксокислота. В общем виде реакция выглядит следующим образом [c.426]

Реакция образования аминокислот прямым аминированием кетокислот аммиаком играет большую роль в метаболизме растительного организма. Она указывает на связь углеводного и белкового обмена. Эта связь имеет широкую основу еще и потому, что аминокислоты способны передавать свои аминные группы другим кетокислотам путем реакций ферментативного пере-аминирования. Процесс переаминирования состоит в переносе под воздействием соответствующих ферментов аминогруппы аминокислоты (донатор) на кетокислоту (акцептор). [c.184]

ПРОЦЕСС ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ [c.353]

Из какой аминокислоты в процессе переаминирования могла бы образоваться пировиноградная кислота На какой стадии пировиноградная кислота включается в углеводный обмен (См. фиг. 104). Может ли организм использовать аминокислотный предшественник пировиноградной кислоты для синтеза гликогена Жирных кислот АТФ [c.415]

Экспериментальные данные, полученные при изучении роли процесса переаминирования аминокислот А. Е. Браунштейном и его сотрудниками а также рядом других исследователей, позволяют иначе подойти к оценке роли переаминирования и характеризовать его как важнейшее звено в про цессах обмена веществ в организме. [c.354]

Этот витамин играет большую роль в процессах обмена веществ, особенно в азотном обмене. В виде фосфорного эфира он входит в состав активных групп ферментов, катализирующих переаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот, а также дезаминирование и превращения отдельных аминокислот. [c.91]

В процессе фотосинтеза на разных его этапах образуются моносахариды— пентозы и гексозы, из которых затем синтезируются дисахариды и полисахариды, гликозиды и другие вещества. Из фосфоглицериновой кислоты образуется фосфо-пировиноградная кислота, которая под влиянием специфических ферментов, участвующих в процессах переаминирования, окислительного декарбоксилирования, цикла трикарбоновых кислот и других, может подвергаться различным превращениям. Из фосфопировиноградной кислоты образуются аминокислоты, органические кислоты, жирные кислоты, глицерин и другие вещества. [c.262]

Каким аминокислотам принадлежит наиболее важная роль в процессах переаминирования [c.298]

В последние годы стало очевидным, что процессы биосинтеза и распада многих аминокислот протекают с участием реакций переаминирования. Промежуточные реакции обмена отдельных аминокислот рассматриваются в гл. 1 < здесь мы ограничимся кратким обсуждением общих функций процессов переаминирования в промежуточном обмене. [c.235]

Процесс переаминирования имеет важное значение для синтеза аминокислот в организме при их взаимопревращениях. [c.10]

Переаминирование (А. Е. Браунштейн, М. Г. Крицман, 1937 г.) играет ведущую роль в процессе биосинтеза аминокислот в растениях аммиак, образующийся при восстановлении нитритов и нитратов или в результате жизнедеятельности микроорганизмов, ами-нирует при участии ферментов кетоглутаровую кислоту, которая превращается в глутаминовую кислоту, являющуюся донором аминогрупп при синтезе других аминокислот. Кетоглутаровая кислота в свою очередь легко образуется из продуктов распада углеводов [c.270]

Всосавшиеся из кишечника аминокислоты используются для синтеза белков органов и тканей, а также для образования ряда необходимых организму веществ, например глютатиона, креатина, карнозина и др. Аминогруппы, входящие в состав аминокислот, могут быть в процессе переаминирования переданы на кетокислоты, при этом образуются аминокислоты, соответствующие вступившим в реакцию кетокислотам. В организме происходит постоянное разрушение аминокислот, причем входившие в них углерод и водород покидают организм в виде СОз и Н2О, а азот выделяется в составе органических соединений (мочевины, мочевой кислоты, креатинина) и аммоний.чых солей. [c.190]

Реакции переаминирования в организме катализируются ферментами — аминотрансферазами. Это — основной процесс новообразования аминокислот в природе. [c.41]

Пиридоксин и его производные пиридоксаль и пиридоксалин принадлежат к группе витаминов Ве. Пиридоксаль-5-фосфат принимает участие в ферментативных реакциях переаминирования между амино- и а-кетокислотами, декарбоксилирования и рацемизации а-аминокислот, в реакциях расщепления и конденсации Р- и у-заме-щенных а-аминокислот. Реакция переаминирования была открыта советскими биохимиками Браунштейном и Крицман. Шемякин и Браунштейн, а затем Метцлер, Икава и Снел показали, что в процессах переаминирования участвуют шиффовы основания, которые образуются при реакции пиридоксальфосфата и аминокислоты. [c.307]

В процессе переаминирования с разной скоростью участвуют все природные аминокислоты. Наибольшая скорость характерна для реакции глутаминовая — щавелевоуксусная кислоты или же а-кетоглутаровая — аспарагиновая кислоты [c.9]

Витамин В1 играет роль также и в синтезе жиров в организме. Это, повидимому, связано с общей ролью витамина В1 при обмене пировиноградной кислоты, так как современные теории синтеза жиров из углеводов исходят обычно из пировиноградной кислоты как отправного продукта в этом направлении. При авитаминозе Вх наблюдаются также нарушения в азотистом обмене. Установлено, например, глубокое нарушение процессов переаминирования и дезаминирования левых аминокислот. [c.415]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

На первый взгляд может казаться, что реакции переаминирования не сопровождаются каким-либо существенным изменением в превращении аминокислот в организме. В самом деле, общее количество аминокислот в результате реакций переаминирования не изменяется. Аминогруппы от аминокислот переносятся на а-кетокислоты возникают новые молекулы аминокислот, которые в свою очередь могут отдавать свои аминогруппы а-кетокислотам. Процесс переаминирования происходит как бы по замкну тому кругу, без физиологического эффекта. Дело, однако, обстоит не так [c.354]

Реакции дезаминирования, переаминирования и декарбоксилирования, как уже указывалось, общи для всех аминокислот. Однако этими реакциями не исчерпываются процессы превращения аминокислот в организме. Различные аминокислоты отличаются друг от друга по своей химической природе, и пути использования их в организме не могут быть одинаковыми. С этой точки зрения, можно говорить об обмене индивидуальных аминокислот в организме [c.364]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

Процесс переаминирования играет большую роль в синтезе заменимых аминокислот из соответствующих кетокис-лот. [c.193]

Этот процесс переаминирования, открытый и падробно изученный советскими учеными А. Браунштейном и М. Крицман, является важным этапом обмена аминокислот. [c.194]

Аспарагин и глютамин имеют также большое значение как резерв дикарбоновых кислот для осуществления реакции ферментативного пере-аминировапия. В процессе переаминирования участвуют не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но также аспарагин и глютамин, которые к тому же способны к взаимопревращению. Наконец, но данным В. А. Кретовича, амидная группа предохраняет аспарагиновую-и глютаминовую кислоты от окислительного распада. Дикарбоновые аминокислоты в значительных количествах входят в состав растительных белков, поэтому превращения этих аминокислот и их амидов играют существенную роль в азотном обмене у растений. [c.185]

D-изомером [1040, 1041] или производными L-изомера, у которых а-аминогруппа содержит заместитель или заменена оксигруппой. Между тем s-N-ацетил- и E-N-метиллизин могут заменять лизин в пищевом рационе роста крыс [1042, 1043]." При кормлении крыс лизином, содержащим N s и дейтерий, отнощение D N в лизине, включающемся в белки органов, остается неизменным [1044]. При введении крысам N -аммония или N 5-аминокислот изотопный азот не переходит в а-аминогруппу лизина [270, 1045]. В организме крысы наблюдается лищь очень слабая лабилиза-ция а-водородного атома лизина. Все эти данные указывают на то, что лизин не принимает сколько-нибудь активного участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования однако они не исключают возможности необратимого дезаминирования или переаминирования этой аминокислоты. [c.430]

Многие аминокислоты, по-видимому, получают свои а-аминогруппы от глутаминовой кислоты в результате переаминирования. Процесс переаминирования с глутаминовой кислотой впервые был обнаружен Браунштейном и Криц-ман в 1937 г. [12]. Реакция (5) описывает одно из первоначально обнаруженных превраш ений [c.210]

Автор совершенно неправильно ссылается на работы Грина и его сотрудников, которые якобы показали, что аминоферазы катализируют процесс аминирования кетокислот. В упомянутой книге А. Е. Браунштейна, которому принадлежит открытие процесса переаминирования, указывается (стр. 59), что природа ферментов, обусловливающих аминирование кетокислот, до сих пор еще не выяснена, и пока нет никаких доказательств того, что аминоферазы участвуют в этом процессе. Неверно также положение автора о том, что аминоферазы катализируют процесс переаминирования только между глутаминовой кислотой и пировиноградной и щавелевоуксусной кислотами. В настоящее время установлено, что большинство аминокислот, в том числе и ароматические кислоты, могут подвергаться процессу переаминирования.—Ярил. ред. [c.372]

Использование методов хроматографии в исследованиях первых продуктов усвоения растениями минерального азота позволило установить, что аминокислоты являются первыми устойчивыми соединениями при превращении аммиака в растениях. В корнях растений уже через 30 минут после внесения азотной подкормки происходит значительное возрастание содержания аминокислот. Синтез отдельных аминокислот за счет поступившего в растения аммиака осуществляется в определенной последовательности первым синтезируется аланин, затем днкарбоновые аминокислоты. Синтез основных и ароматических аминокислот происходит значительно позже, по-види-мому, в результате процессов переаминирования. При избытке аммиачного азота в растениях происходит интенсивный синтез аспарагина. [c.185]

Показано, что первой аминокислотой, образующейся в растении, является аланин, далее идут дикарбоновые аминокислоты— аспарагиновая и глутаминовая. Основные аминокислоты и ароматические аминокислоты образуются позже, в результате процессов переаминирования. Тот факт, что первой аминокислотой, синтезируемой в растениях в результате переработки аммиака является аланин, по-видимому, обусловлен тем, что в растениях в качестве постоянного метаболита в процессе дыхания всегда образуется пировиноградная кислота, которая очень легко подвергается восстановительному аминированию аммиаком с образованием аланина. Применяя азотную подкормку, меченную тяжелым изотопом азота Ы , удалось показать, что синтезированные за счет внесеннего в подкормку минерального азота аминокислоты быстро идут на синтез белковых веществ растений. Оказалось, что весь путь превращений внесенного в подкормку минерального азота, от почвы до конституционных белков протоплазмы листьев растений, измеряется при интенсивно идущем синтезе 3—4 часами. Проведенными в последние годы в нашей лаборатории исследованиями было показано, что [c.288]

Механизм этой реакции был в дальнейшем детализирован [157], и в настоящее время принимают, что процесс переаминирования протекает в две стадии вначале аминокислота образует с энзимом (например, с фосфопи-ридоксальпротеидом, обозначенным ниже как О = СН—Руг) соединение типа шиффова основания, расщепляющееся на кетокислоту и а минированный энзим. Во второй стадии реакции этот последний, реагируя с кетокислотой, передает ей аминогруппу, причем энзим регенерируется [c.617]

В тканях животных пиридоксаль и пиридоксамин подвергаются фосфо-зилированию с образованием пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата. Лиридоксальфосфат является небелковым компонентом ряда ферментов, катализирующих превращение аминокислот (процессы переаминирования, декарбоксилирования, распада триптофана и др.). Следовательно, при Вд-ави-таминозе должны быть нарушены процессы превращения в организме аминокислот. [c.109]

Из организмов человека и млекопитающих животных выделяется в виде конечного продукта обмена белков и других азотистых веществ мочевииа. Данные о механизме образования мочевины изложены на стр. 413, здесь же укажем, что в синтезе мочевины участвуют глютаминовая и аспарагиновая кислоты. Один из двух атомов азота, входящих в состав молекулы мочевины — С0(ЫНа)2, доставляется аспарагиновой кислотой, которая в свою очередь образуется путем перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту. При синтезе мочевины аминогруппа аспарагиновой кислоты используется без промежуточного выделения аммиака. Это обстоятельство дает основание предполагать, что при синтезе мочевины в определенном объеме (до бО/о) используется не свободный аммиак, а аминогруппа глютаминовой кислоты. В этом процессе снова проявляется значение реакций переаминирования аминокислот. [c.355]

Таким образом, окислительное дезаминирование аминокислот в организме может протекать не только в результате действия оксидаз аминокислот, но в результате действия аминофрез и дегидразы -глютаминовой кислоты. Учитывая это обстоятельство, а также то, что при синтезе мочевины (и некоторых других азотистых соединений) используются аминогруппы аспарагиновой кислоты без промежуточного образования аммиака, можно заключить, что реакции переаминирования аминокислот играют очень важную роль в процессах азотистого обмена. [c.356]

До открытия А. Е. Браунштейном процесса переаминирования считалось общепринятым, что в процессах превращения аминокислот входящие в их состав аминогруппы освобождаются в виде аммиака, который затем уже используется для синтеза других веществ и, главным образом, мочевины. Данные, полученные в течение последних 15—25 лет, показывают, что использование аминных групп аминокислот в организме животных может происходить и без образования аммиака путем перенесения их от аминокислот на другие соединения. В настоящее время нет еще возможности определить, какая часть аминогрупп амитюкислот используется в организме с помощью реакции их перенесения на другие вещества и какая освобождается в виде аммиака, который подвергается дальнейшему превращению. Однако несомненно, что в живых организмах существует мощный ферментативный механизм, обеспечивающий устранение аммиака как возникающего в результате дезаминирования азотистых веществ, так и поступающего в него извне в случаях введения аммонийных солей. [c.411]

Процессы распада аминокислот, их дезаминирование, переаминирование, декарбоксилирование, расщепление безазотистых продуктов, образующихся из аминокислот и др., катализируются различными ферментами. Отсюда попятно, что различные витамины, входящие в состав ферментов (флавин, пиридоксаль, тиамин, никотиновая ки Jютa и др.) и тем самым участвующие в многочисленных ферментативных реакциях обмена веществ в организме, прямым и косвенным образом участвуют также в обмене белков и образующихся из них аминокислот. [c.433]