Димер распад на активные мономеры

ТОКИ, ОГРАНИЧЕННЫЕ РАСПАДОМ НЕАКТИВНОГО ДИМЕРА НА ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ МОНОМЕРЫ [c.350]

Такое поведение гидросульфита можно объяснить распадом неактивного димера 8204 на электрохимически активный мономер ЗОз по схеме [c.350]

При низких ионных силах РНК-полимераза является димерным ферментом с молекулярным весом, несколько меньшим 10 и константой седиментации 23 5. При ионных силах, больших 0,1 М, фермент обратимо распадается на два мономера 215 2-13 5. Показано, что мономер 13 5 является ферментативно активной формой [35], но относительно димера 21 5 мнения расходятся (см. [14]). [c.565]

ИЗ результатов решения деполяризационнои задачи для электродного процесса с распадом димера на активные мономеры, которое проведено Ганушем [11] на основе приближенного метода и Коутецким и Ганушем [96] на основе точного метода. В обш,ем виде рассматриваемый процесс выражается следующей схемой [c.351]

В водных растворах молекулы ферментов, состоящих из предельного количества субъединиц, способны взаимодействовать друг с другом, образуя агрегаты более высокого класса. В этом случае молекула, состоящая из минимального количества субъединиц, необходимых для сохранения специфической активности данного фермента, рассматривается как мономер. Гексокиназа, например, состоит из двух субъединиц с молекулярным весом 45 ООО каждый. Этот димер не активный и распадается на активные мономеры в присутствии субстрата— глюкозы [47]. Интересной особенностью в этом смысле обладает глутаматдегидрогеназа, которая способна образовывать крупные глобулы, содержащие 12—24 единиц, причем максимальная активность соответствует высокополимерной форме. Диссоциация фермента на частицы с уменьшающимся числом субъединиц способствует подавлению активности и возникновению аланиндегидрогеназной активности. [c.125]

Кроме метода Чана существовал еще один подход, позволивший многим исследователям получить активные иммобилизованные формы с меньшей степенью олигомерности, чем исходный нативный фермент. Метод заключается в использовании специфических условий диссоциации, как правило, известных, из опытов в растворе и достаточно мягких. В большинстве экспериментов в таких специфических условиях происходит распад иммобилизованного олигомера на активные субъединицы или на активные агрегаты субъединиц (например, димеры в случае глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы). Однако такой подход не всегда позволяет получить иммобилизованные мономерные формы. Так, для глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы доказаны очень высокая прочность связи между мономерами, которые образуют так называемый функциональный димер , и отсутствие в неденатурирующих условиях процесса распада фермента на отдельные субъединицы [17, 18]. По этой причине для дегидрогеназы не удается подобрать условия, специфически вызывающие диссоциацию фермента на активные субъединицы. [c.84]

Будучи дефосфорилирована по 14-му остатку фосфосерина каждого из протомеров (это происходит при участии протеинфосфатазы), тетрамерная молекула фосфорилазы а распадается на две равные части (т. е. на два димера), называемые фосфорилазой Ь, и частично теряет каталитическую активность. После фосфорилирования протомеров в неполностью активных димерах фосфорилазы Ь тетрамерная структура восстанавливается и снова идет реакция фосфоролиза. Фосфорилирование димеров осуществляется при участии киназы фосфорилазы Ь (о киназах см. с. 124), переносящей фосфат с АТФ ва радикал остатка серина, находящийся в 14-м положении в полипептидной цепи мономера. Становление тетрамера зависит от присутствия участвующего в образовании ионных связей между протомерами, в том числе, вероятно, за счет фосфатных групп [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология