Ферменты I II обратимое

Ингибиторы могут взаимодействовать с ферментами обратимо и необратимо. Если ингибиторы блокируют функциональные группы активного центра, вступая во взаимодействие с субстратом, то их называют конкурентными, а если ингибирование является результатом взаимодействия ингибиторов с другими группами ферментов, то такие ингибиторы называются неконкурентными. При неконкурентном ингибировании ингибитор может взаимодействовать не только с ферментом, но и с фермент-субстратным комплексом. Не исключено также одновременное конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов. Вопросы ингибирования ферментов изложены Уэббом, а также Яковлевым. [c.161]

Молекула субстрата связывается с вполне определенным участком молекулы фермента, так называемым активным центром. Поэтому нещества, способные обратимо присоединяться к активному центру фермента, будут препятствовать об- )азованию активного промежуточного комплекса фермент — субстрат и, следовательно, будут тормозить реакцию. Такие вещества называются ингибиторами ферментов. Следует отличать ингибитор от ферментного яда. Ферментные яды необратимо взаимодействуют с активным центром фермента и переводят его в другое вещество, лишенное каталитических свойств. [c.259]

Изомеризация фермента в ходе реакции. Отклонения от зависимости Михаэлиса могут быть обусловлены также и тем, что фермент обратимо изомеризуется с образованием неактивного конформера (Е ) [c.240]

При малых ионных силах РНК-полимераза — димер с м. м. около 10 и константой седиментации 23 S. При ионных силах, больших 0,1 М, фермент обратимо распадается на два мономера 13 S. Мономер 13 S состоит из четырех субъединиц (м. м. 15 000), (165000), двух а (по 40 000) и а-фактора (80000). Сложное строение полимеразы связано с многообразием функций этого фермента. [c.266]

Общие представления о кинетической роли ферментов впервые были сформулированы Михаэлисом и Ментеном [100]. Они предположили, что молекула, подвергающаяся реакции (субстрат 8), обратимо адсорбируется на определенных местах Е фермента, образуя стабильный комплекс З-Е фермент — субстрат. Последующий распад этого комплекса с образованием продуктов реакции является лимитирующей стадией процесса. Схема реакции аналогична схеме Ленгмюра, предложенной для катализа на поверх- [c.561]

При низких ионных силах РНК-полимераза является димерным ферментом с молекулярным весом, несколько меньшим 10 и константой седиментации 23 5. При ионных силах, больших 0,1 М, фермент обратимо распадается на два мономера 215 2-13 5. Показано, что мономер 13 5 является ферментативно активной формой [35], но относительно димера 21 5 мнения расходятся (см. [14]). [c.565]

На фиг. 7 кружок 1 обозначает схематически один из типов взаимодействия вещества Р с ферментативной системой. Здесь О обратимо реагирует с ферментом, образуя соединение, которое не связывается с субстратом А. Следовательно, Р является ингибитором. Заметим, что мы сделали три предположения о свойствах Р а) что реакция с ферментом обратима, б) что Р реагирует только со свободным ф ментом, в) что комплекс (Ер) полностью неактивен. Позднее мы постараемся установить характер действия Q в том случае, если какие-либо из атих условий не соблюдаются. А пока введем Р в кинетические уравнения рассматриваемой реакции, полагая, что все условия соблюдены. [c.68]

Все ФОС при взаимодействии с ферментом необратимо реагируют с эстеразным центром. Из дальнейшего станет ясным, почему здесь употреблены кавычки . Сейчас мы лишь отметим, что если исключить опыты с участием специальных реагентов, то в большинстве случаев в обычных экспериментальных условиях (4—5 час) реакция действительно является необратимой. Этим ФОС принципиально отличается от карбаматов (наиболее известным представителем которых может служить эзерин), инактивирующих фермент обратимо так, угнетенная эзерином холинэстераза может постепенно восстанавливать свою активность при диализе, разбавлении или (если фермент находится в нерастворимом состоянии) при отмывании [3, 6, 21, 70]. Все эти приемы, если ими пользоваться кратковременно или на холоду, оказываются неэффективными для препаратов холинэстеразы, угнетенной ФОС [3, 21, 71]. [c.94]

Неконкурентный ингибитор — это молекула, связывающаяся не с активным центром фермента. Обратимые неконкурентные ингибиторы понижают Углах, но поскольку ингибиторы этого типа не мешают связыванию субстрата с активным центром фермента, величина К не меняется. Механизм ингибирования состоит в снижении скорости, с которой субстрат в составе фермент-субстратного комплекса превращается в продукт. Именно поэтому при неконкурентном ингибировании уменьшается лишь величина У х- [c.74]

В первой фазе подавление фермента обратимо. И только через определенный промежуток времени наступает вторая фаза. Первая фаза начинается сразу после контакта ингибитора с ферментом. Переход от обратимого ингибирования к необратимому происходит постепенно и зависит от температуры, строения и концентрации ингибитора. [c.14]

При обратимом ингибировании равновесие между ингибитором и ферментом устанавливается довольно быстро. Комплекс фермент—обратимый ингибитор довольно лабилен, вследствие чего быстро диссоциирует, при этом активность фермента восстанавливается. Примером обратимого ингибирования является образование молекулярного комплекса оксида углерода СО с гемом гемоглобина, который может быть разрушен введением в организм избытка кислорода. [c.115]

Как следует уже из самого названия, в этом случае конкуренция между S и I отсутствует. При этом ингибитор обычно ничем не напоминает S и, как можно предположить, связывается с другим участком фермента. Обратимые неконкурентные ингибиторы понижают максимальную скорость, достижимую при данном количестве фермента (понижают но, как правило, не влияют на Kj . Поскольку I и S связываются с разными центрами, возможно образование как комплекса Enz — I, так и комплекса Enz—IS. Комплекс Enz — IS тоже распадается с образованием продукта, однако с меньшей скоростью, чем Enz—S поэтому реакция будет замедляться, но не остановится. Таким образом, могут протекать еле- [c.89]

Реакции, катализируемые ферментами, подчиняются принципу микроскопической обратимости. Согласно этому принципу, механизм любой обратной реакции соответствует лишь обращенному механизму прямой реакции. Эта термодинамическая концепция очень полезна при исследовании природы переходного состояния на основании сведений об обратной реакции. Конечно, ферменты — это наиболее специфичные и мощные катализаторы в природе. Ни один из катализаторов, изготовленных человеком, не обладает той огромной катализирующей способностью, которую ферменты проявляют в мягких физиологических условиях. При этом наблюдается повышение скорости реакции в 10 °—10 раз по сравнению со сходными неферментативными реакциями. [c.208]

Ферменты обратимых реакций гликолиза и глюконеогенеза [c.151]

В ходе процесса имеет место расходование молекул ингибитора. В этом, между прочим, состоит одно из существенных различий ингибиторов цепных реакций и ингибиторов ферментов — последние обратимо связываются с молекулами ферментов и не исчезают из реакционной системы. [c.313]

Полинуклеотидфосфорилаза, являющаяся примером третьего класса полинуклеотидразруишющих ферментов, обратимо расщепляет полирибонуклеотиды в присутствии неорганического ортофосфата, давая нуклеознд-5 -дифосфаты [33]. Хотя этот фермент известен уже более 25 лет, его биологическая функция непонятна. Полинуклеотидфосфорилаза была первым ферментом, для которого установлено, что он способен полимеризовать нуклеозид-5 -дифосфаты схема (10) . [c.145]

Вли5шие закона действия масс. В катализируемой ферментом обратимой химической реакции, например А + В <=> С + D, концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно, в частности, может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой [c.152]

Другая группа ингибиторов, таких, как эзерин и неостигмин, инактивирует этот активный участок фермента обратимо путем карбамоилирования гидроксильной группы серина. Образующиеся соединения представляют собой замещенные эфиры кар-баминовой кислоты, и реакция реактивации фермента протекает медленно. Эти антихолинэстеразные агенты используются для временного ингибирования эстеразы с целью пролонгирования или усиления действия ацетилхолина. [c.207]

Связывание антигена с антителом, так же как и субстрата с ферментом, обратимо. Оно определяется суммой многих относительно слабых нековадентных взаимодействий, включая гидрофобные и водородные связи, вандерваальсовы силы и ионные взаимодействия. Эти слабые взаимодействия эффективны только в том случае, если молекулы антигена и антитела настолько комплементарны друг другу, что некоторые атомы антигена входят в соотаетствую-щие углубления на поверхности антитела. Комплементарные антигену области четырехцепочечной молекулы антитела-это ее два идентичных антиген-связывающих участка, а соответствующая область антигена-его антигенная детерминанта (рис. 17-26). Большинство антигенных макромолекул имеют много различных детерминант если две из них или большее число (как в некоторьи полимерах) одинаковы, антиген называют мультивалентным (рис. 17-27). [c.26]

Другим важным выводом Краута было обнаружение у ферментов обратимой диссоциации. Многочисленные определения показали, что у различных ферментов константа диссоциации различна у одних очень высокая, у других, как, например, у гемоглобина, равна нулю. Что касается константы диссоциации хлорофилла, который относят к группе ферментов с порфинной простетической группой, то она пока еще не определена, [c.185]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

Рассмотрите кинетическое поведение системы для следующего простейшего случая ошибочной ориентации субстрата в активном центре фермента фермент Е катализирует односубстратную реакцию, в которой нормальный субстрат РР связывается на ферменте в центре Р, что позволяет осуществить перенос группы р к центру Р фермента. Самопроизвольное отщепление Р от Q регенерирует свободный фермент. Поскольку Р имеет сродство лишь с Р, ошибочная ориентация исключается. Если же субстрат имеет строение. КР, ситуация изменяется. Хотя группировка К имеет то же сродство к Р, как и Р, она способна связываться отчасти и с Q, в результате чего НР иногда образует с ферментом комплекс с обратной ориентацией, не способный к расщеплению. В обоих случаях субстрат связывается с ферментом обратимо, причем в каждый момент времени одна молекула фермента может связывать лишь одну молекулу субстрата. [c.257]

Алкогольдегидрогеиаза (алкоголь НАД — оксидоредуктаза, К.Ф.1.1.1.1)— фермент, обратимо катализирующий окисление спиртов, в частности этилового спирта. Коферментом является НАД+. [c.93]

При брожении или сгорании глюкозы в процессе клеточного дыхания первой фазой этих многостадийных реакций (см. схему на стр. 435) является фосфорилирование глюкозы 1, т.е. превращение ее в сложный эфир фосфорной кислоты. Этерификация осуществляется по гидроксилу шестого углеродного атома глюкозы посредством АТФ при содействии фермента глюкокиназы. Образующийся 6-фосфат глюкозы (11) под действием фермента изомеразы превращается в 6-фосфат фруктозы (111)., (Если сбраживанию подвергается фруктоза, то при фосфорилировании непосредственно образуется 6-фосфат 111.) Далее 111 епде раз фосфори-лируется по первому гидроксилу при действии новой молекулы АТФ (фермент фосфофруктокиназа). Полученный так 1,6-дифосфат фруктозы (IV—V) претерпевает под влиянием фермента альдолазы расщепление (реакция, обратная альдольной конденсации) на фосфат диоксиацетона (VI) и 3-фосфат глицеринового альдегида (VII). Эти два фосфата триоз под действием соответствующей изомеразы (фермент) обратимо превращаются друг в друга (Vl4=tVII). В дальнейшем превращении фигурирует лишь фосфат VII. Смысл этого дальнейшего превращения в том, что [c.434]

Этот пример показывает, что в ферменте обратимая реакция дегидрогенизации может идти путем обмена двумя электронами субстрата с ферментом и двумя протонами с окружающей средой. В сук-цинатдегидрогеназе процесс по предложенному механизму фактически осуществляется путем челночной передачи двух электронов с помощью железо-флавиновых комплексов / и //, а кислотно-основные группы белка участвуют в процессах обмена протонами. На приведенных схемах указана только роль изоаллоксазинового кольца и за неимением соответствующих данных не рассмотрена роль кислотно-основных групп активного центра сукцинатдегидрогеназы. [c.198]

Эффективное протекание разбираемой реакции связано с наличием в ферменте обратимых акцепторов и доноров протона у и (3-угле-родных атомов аминокислоты в фермент-субстратном комплексе. Реакция протекает в три этапа. Первоначально, путем переноса протона к центру В1 осуществляется кетиминная перегруппировка, при которой центр катализа переходит из состояния В , ВаН к В1Н+, В2Н, а перераспределение электронной плотности приводит к альтернирующему изменению кратности связей в последовательной цепи из восьми звеньев (от В1Н до пиродоксалевого ядра). На втором этапе отщепление протона от ВгН приводит к изменению кратности связей в цепи из десяти звеньев (от ВгН до №) и сопровождается отщеплением молекулы Н2О. Центр катализа при этом переходит в состояние В(Н, Вг. И, наконец, акцептирование протона центром Вг сопровождается появлением продукта реакции, а центр катализа переходит в состояние В1Н, Вг (ион имидазолия). Путем обратимой диссоциации после завершения реакции он переходит в исходное состояние В1, ВгН (свободное основание имидазола) [c.235]

Этот же автор установил наличие в зародышах злаков фермента глутаматдегидрогеназы, которая осуществляет восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты. Действие этого фермента обратимо, при его участии может идти окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. [c.451]

Кинетические исследования с полифенолоксидазой подтверждают механизм, в соответствии с которым фермент обратимо реагирует с кислородом до того, как последний будет связан с ка-техолом. Из всех этих данных вытекает, что энзим либо является переносчиком кислорода, либо, имея достаточной величины потенциал, он расщепляет воду на кислород и ион водорода, т. е. полифенолоксидаза функционирует как О2 трансфераза и механизм ее действия основан на включении окисленного комплекса фермента. [c.150]

Условия гидролиза. Трипсин — это сериновая протеаза, обладающая максимальной активностью в диапазоне pH 7—9. Фермент обратимо инактивируется при рН<4. С целью предотвращения автолиза трипсин растворяют в 10 мМ НС1, после чего образец можно хранить в замороженном состоянии в течение нескольких недель. Гидролиз трипсином проводят в 0,1 М аммонийбикарбонатном буфере при соотношении фермент суб-страт=1 504-100 при 37 С в течение 1—4 ч. Гидролиз можно ограничить, используя в качестве субстрата нативный белок или снижая температуру и продолжительность инкубации. Так, например, при 25 °С в течение 30 мин в тропонине С наблюдается расщепление только б из 15 связей, чувствительных к трипсину [58]. [c.148]

Больщинство реакций, катализируемых ферментами, обратимы. Например, фумараза катализирует гидратацию фумаровой кислоты до яблочной и наоборот [c.78]

Глутаматдегидрогеназа обнаружена практически у всех высших растений. Она присутствует и в листьях, и в корнях, однако в корнях активность этого фермента, как правило, значительно выше. Фермент локализован преимущественно в митохондриях, хотя имеется также в цитозоле и хлоропластах, где его активность в несколько раз ниже. Полагают, что ГДГ корней и митохондриальная ГДГ NADH-зависимы, тогда как в хлоропластах ГДГ специфична к NADPH. Растительные ГДГ имеют М, 200 — 300 тыс. и состоят из 4 —6 субъединиц. Обнаружено до 13 изоформ ГДГ. Это фермент обратимого действия. Соотношение аминирующей и дезаминирующей активности ГДГ митохондрий сильно зависит от соотношения NAD+/ NADH и уровня pH. Оптимум pH для аминирования на 1 — 1,5 единицы ниже, чем для дезаминирования. [c.231]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Очень большая константа скорости, наблюдаемая для этой обратимой реакции, находится в соответствии с представлением о том, что скорость реакции лимитируется диффузией. 1[])Н этом каждое столкновение иона фумаровой кислоты с активным участком фермента приводит к реакции. То же самое, ио-видимому, справедливо для реакции соединения N0 с желе.юм гемоглобина и Н2О2 с пероксида. юй дрожжей. [c.561]

Исходя из принципа микроскопической обратимости, теория стереоэлектронного контроля предсказывает, что образующиеся орбитали свободной электронной пары гетероатомов должны быть антиперипланариы новой связи углерод—кислород (из 5ег-0Н и карбонила амидной группы) или углерод — азот. Важное обстоятельство, которое следует учитывать в этом случае, состоит в том, что несвязывающая пара электронов атома азота направ-лепа в сторону растворителя, а N—Н-связь — внутрь активного центра фермента. Чтобы облегчить пространственное восприятие, соответствующие атомы совмещены с контурами транс-декалина (затененная область). [c.255]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология