Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Металлотионеин

    У млекопитающих разных видов имеется несколько различающихся, но близких по строению генов металлотионеина. которые располагаются один за другим на одной и той же хромосоме и имеют одинаковое расположение экзонов и интронов. Те же самые тяжелые металлы, которые связываются с белком, вызывают преходящую индукцию транскрипции гена металлотионеина, лежащую в основе механизма защиты клеток от токсического действия металлов. Индуцибельный ответ на действие металлов характерен для всех клеток, причем активируется каждый из нескольких разных генов металлотионеина, которые могут присутствовать в одном организме. Гены млекопитающих, кодирующие металлотионеины, индуцируются также при стрессе и под действием некоторых ядовитых веществ, при этом индукция опосредуется высвобождением глюкокортикоидов. [c.82]


    Вероятно, ни один из видов пресноводных гидробионтов, будь то животные или водоросли, не смог бы выжить при таких концентрациях свободных ионов тяжелых металлов, которыми характеризуются морские воды. Обитателям океаносферы позволяют нормально существовать в таких условиях особые механизмы связывания и выведения или депонирования ионов тяжелых металлов. В организмах любых животных, особенно океанических, синтезируются специфические низкомолекулярные водорастворимые белки-металлотионеины, содержащие большое количество тиогрупп — SH, которые прочно связывают "тиоло-вые яды" - ионы ртути, свинца и кадмия. Морские водоросли защищаются от ионов тяжелых металлов, вырабатывая специальные полисахариды (так называемые альгиновые кислоты), которые характеризуются высоким сродством к двухвалентным ионам. [c.253]

    Необычный белок металлотионеин, присутствующий во всех животных тканях, связывает большие количества ионов многих металлов и в особенности Zп +. Этот небольшой по размерам белок с мол. весом 6600 содержит 33% цистеина [c.142]

    Описан также цитоплазматический медьсвязывающий бе-локР, напоминающий металлотионеин (дополнение 7-Е) как высоким содержанием цистеина, так и некоторыми другими свойствами. [c.449]

    Метод трансфекции успешно применяется для введения генов в геном животных (рис. 38.14). Плазмиды, несущие интересующий исследователей ген, вводятся в зародышевый пузырек (ядро) ооцита мыши или в пронуклеус оплодотворенного яйца. Затем это яйцо имплантируется самке. Таким образом, были введены гены глобина и гибридные гены, содержащие промотор для металлотионеина, который сцеплен с кодирующей последовательностью тимидинкиназы. Промотор МТ ведет происхождение от природного гена мыши его присутствие можно определить по способности отвечать на обычную индукцию тяжелыми металлами или глюкокор-тикоидами (ответ определяют по активности тимидинкиназы). [c.501]

    Ген металлотионеина представляет собой еще один амплифицируемый маркер, работа с которым подробно освещена в данной главе. Особенно хорошо изучен один из двух генов мыши m-mtl, этот ген невелик, и его геномную копию удобно клонировать в плазмидных векторах [8]. Попытки использовать данный ген в качестве доминантного селективного маркера окончились неудачей (кроме векторов на основе ВРУ [19]). Поэтому для первичной селекции требуется дополнительный маркерньп ген. Эти недостатки компенсируются в ряде случаев простым и недорогим методом селекции клеток на амплификацию мышиного гена rn-mtl, хотя число копий на клетку в этой системе не превышает 100. [c.244]

    Целенаправленные изменения процессов детоксикации металлов в микробных клетках на биохимическом или генетическом уровне позволяют создавать штаммы микроорганизмов, обладающие повышенной способ1ю-стью аккумулирования и удаления металлов из природных сред. Так, при клонировании генов, ответственных за синтез металлотионеинов, можно повысить уровень специфического связывания металла организмом и толерантность его к тяжелым металлам. [c.481]


    Мышам гаплотипа не-Н-2Ь переносили чужеродный для них ген N-2 , кодирующий мембранный белок МНС класса I. Ген содержал промотор металлотионеина, специфичный для печени. Таким способом были получены трансгенные мыши МЕТ-К . Другим мышам, также гаплотипа не-Н-г , переносили ген, кодирующий антитела против продукта Н-2К (трансгенные мыши с 1д анти-К ). Тех и других мышей скрещивали, получая в потомстве дважды трансгенных мышей Р1, в печени которых экспрессировался Н-2К , а В-клетки, покидающие костный мозг, были специфичны к Н-2КЬ. Однако такие аутореактивные В-кпетки частично делегировались в селезенке и были полностью делегированы в лимфатических узлах, в результате чего образования аутоантител никогда не происходило. Идиотип, идентичный 1д анти-КЬ, у мышей трансгенных родительских линий не обнаруживался. [c.269]

    Точно так же как живые организмы реагируют на тепло, свет и некоторые другие физические факторы (например, на действие радиации) путем изменения характера транскрипции определенных генов, они реагируют и на действие металлов с помощью гомеостатических реакций. Одни металлы токсичны (например, кадмий и ртуть), другие являются необходимыми компонентами пищи, но ядовиты в высоких концентрациях (например, медь и цинк). Главная роль в ответе на действие металлов принадлежит активации транскрипции генов металлотионеина. Эти гены кодируют небольшие полипептиды, богатые цистеином, которые связывают как необходимые для организма, так и токсичные тяжелые металлы. [c.82]

    Регуляторные элементы, контролирующие транскрипцию промотора металлотионеина II человека, были идентифицированы при помощи мутационного анализа и исследования транскрипции с [c.83]

    Такие же сайты гиперчувствительности и свободные от нуклеосом области имеются в энхансерах генов IgH и IgL(x) (разд. 8.3.д), а также в UAS-no -ледовательностях, ассоциированных с 5 -концом генов GAL и металлотионеина (разд. 8.3.е). Сайты [c.138]


Смотреть страницы где упоминается термин Металлотионеин: [c.200]    [c.201]    [c.205]    [c.206]    [c.143]    [c.197]    [c.200]    [c.201]    [c.205]    [c.206]    [c.150]    [c.382]    [c.435]    [c.13]    [c.497]    [c.240]    [c.124]    [c.333]    [c.479]    [c.124]    [c.257]    [c.257]    [c.160]    [c.184]    [c.74]    [c.82]    [c.83]    [c.83]    [c.145]    [c.268]    [c.268]   
Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.200 , c.201 , c.205 , c.206 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.142 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.200 , c.201 , c.205 , c.206 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.382 ]

Гены (1987) -- [ c.497 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.124 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.124 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.257 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.257 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.268 , c.309 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте