Гены кодирующие

Уникальные последовательности генома содержат не только гены, кодирующие белки, но и последовательности ДНК, расположенные между генами, а также в составе интронов, разделяющих участки ДНК, кодирующие полипептиды. Роль некодирующих уникальных последовательностей, составляющих основную часть эукариотического генома, остается до сих пор не выясненной. [c.190]

В гено.ме обнаруживаются также рассеянные или находящиеся в кластерах гены, кодирующие гомологичные белки со сходными функциями. Например, это гены для разных типов актина, тубули-на, белков оболочки яйца насекомых, гонадотропинов позвоночных. Перечисление этих генов показывает, что семейства таких генов могут выпатнять как общеклеточные, так и специализированные функции. Такие мультигенные семейства, включающие по 5—20 копий и кодирующие белки со сходными функциями, также можно отнести к фракции умеренно повторяющихся последовательностей [c.190]

Задачи планирования сложных лабораторных экспериментов состоят в разработке плана достижения цели эксперимента, плана выполнения конкретных лабораторных опытов и использования необходимых приборов на основе анализа сущности изучаемых физико-химических явлений структуры и свойств исследуемого вещества, а также возможных физико-химических условий проведения опытов 7, 16]. Например, в молекулярной генетике при планировании экспериментов по клонированию генов необходимо составить план и выбрать конкретные опыты, обеспечивающие встраивание гена, кодирующего желаемый белок, в генетический аппарат бактерии, чтобы последняя воспроизводила такой ген. [c.36]

В результате исследования клонированных генов эукариот удалось показать, что избыточность содержания ДНК, по крайней. мере частично, объясняется наличием внутренних некодирующих районов гена (интронов), суммарная длина которых может значительно (в несколько раз) превышать длину частей гена, кодирующих полипептид. Районы, представляющие собой регуляторные участки гена, включают небольшую часть ДНК, обычно не превышающую нескольких сотен нуклеотидных пар. [c.186]

Общая, или гомологичная, рекомбинация характерна для всех живых организмов от вирусов и бактерий до многоклеточных эукариот. При гомологичной рекомбинации происходит обмен участками между гомологичными, т. е. очень похожими по последовательности, лтолекулами ДНК- Так, к сбщей рекомбинации относятся обмены между гомологичными хромосомами в мейозе у эукариот и рекомбинационная инициация репликации ДНК бактериофага Т4 (см. гл. ХП1). В первом приближении можно сказать, что гомологичная рекомбинация не создает принципиально новых последовательностей, а перетасовывает уже имевшиеся сходные варианты одной и той же последовательности (рис. 51). Чтобы подчеркнуть важность этого свойства, достаточно сказать, что при гомологичной рекомбинации между двумя сходными генами, кодирующими белок, оба рекомбинантных продукта оказываются не нарушенными, не происходит, например, сдвига рамки считывания, Другими словами, при гомологичной рекомбинации каким-то образом обеспечивается взаимное узнавание одинаковых (или очень сходных по последовательности) участков рекомбинирующих. молекул. Если же го.чологии нет, то и рекомбинация такого рода происходить не будет. [c.84]

По-видимому, два интрона утеряны. Полипептидная последовательность, кодируемая вторым, третьим, пятым и шестым экзонами, содержится также в составе фактора комплемента С9, где она также кодируется отдельными экзонами. Далее расположен район из восьми экзонов, он гомологичен району гена, кодирующему предшественник эпидермального фактора роста. Экзоны 7, 8 и 14 представляют собой повторы, кодирующие по 40 аминокислот и содержащиеся в генах, контролирующих процесс свертывания крови. Затем расположен экзон, кодирующий домен, обогащенный сери-ном и треонином, который является мишенью 0-гликозилирования рецептора. В итоге структура гена рецептора липопротеида низкой плотности в целом наглядно демонстрирует возможность перетасовки экзонов и соответствующих автономных функциональных структур сложной белковой молекулы. [c.194]

Транскрипция ДНК фага I, как и в предыдущем случае, осуществляется бактериальной ДНК-зависимой РНК-полимеразой. Однако здесь вирусный геном кодирует ряд белков, модифицирующих взаимодействие этого фермента с ДНК-матрицей. Схематически главные этапы регуляции транскрипции фага к можно представить следующим образом. [c.291]

Экспертная система MOLGEN [7] помогает генетику при планировании экспериментов по клонированию генов в молекулярной генетике. Эти эксперименты состоят из встраивания гена, кодирующего желаемый белок, в генетический аппарат бактерии, чтобы эта бактерия воспроизводила такой ген. Система использует знания по генетике и задачу, поставленную пользователем, для разработки общего плана и дальнейшего его превращения в последовательность конкретных лабораторных опытов. MOLGEN использует объектно-ориентированное программирование, а также ФР моделей и стратегию управления. ЭС реализована на языках ЛИСП и UNITS. [c.264]

Последовательность ориджина способствует необходимому для начала синтеза ДНК расплетанию двойной спирали ДНК и служит участком сборки, посадки на ДНК активного комплекса белков, осуществляющих репликацию. Чем же ориджины репликации отличаются от прочих последовательностей ДНК, что определяет их специфичность Для разных репликонов ответ может быть различным, однако часто оказывается, что специфичность ориджина определяется специальным белком, участвующим в инициации синтеза ДНК и способным избирательно связываться с последовательностью нуклеотидов данного ориджина. Наличие на одном репли-коне ориджина и гена, кодирующего специфичный к нему белок-инициатор, обеспечивает самоподдержаиие этого репликона Б клетке. [c.61]

Механизм передачи ДНК из клетки в клетку состоит в том, что специальный белок узнает определенную последовательность, имеющуюся у трансмиссивных и мобилизуемых плазмид и называемую ориджином переноса, вносит в эту последовательность одноцепочечный разрыв и ковалентно связывается с его 5 -концом. Затем цепь ДНК, с которой связан белок, переносится в клетку-реципиент, а неразорванная комплементарная цепь остается в клетке-доноре. Весь этот процесс осуществляют белки, кодируемые га-генами трансмиссивной плазмиды, в частности один из этих генов кодирует специальную хеликазу, которая в АТР-зависимой реакции разделяет переносимую в реципиент и остающуюся в доноре цепи ДНК. Клеточный аппарат синтеза ДНК достраивает одиночные цепи и в доноре и в реципиенте до дуплексов. Белок, сидящий на 5 -конце перенесенной цепи, видимо, способствует замыканию плазмиды в реципиентной клетке в кольцо (таким образо.м, этот белок напоминает по свойствам топоизомеразы 1-го типа и родственные ферменты, например А-белок фага ФХ174 см. гл. ХП1/. [c.111]

Транскрипцию генов рибосомных РНК, тРНК и большинства генов, кодирующих белки, обеспечивают молекулы РНК-полимеразы, содержащие главную а-субъединицу (молекулярная масса у Е. oli 70 кД, у Вас. subtilis— 43 кД). На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. В меньших количествах имеются минорные а-субъединицы, используемые для транскрипции ограниченного числа генов (см. раздел 3 этой главы). Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. По размеру они меньше главной а-субъединицы. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов разных а-субъединиц свидетельствует о том, что все они произошли от одного предкового гена. [c.135]

Особая а-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Про.моторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- кениях —11 и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ле используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, о ", кодируемая геном rpoN. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка а недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NRi. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NR, проявляет к двум отдаленным участка.м. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRi и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR взаимодействует с РНК-поли.меразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-видимому, образованием петли ДНК- [c.153]

Экспрессия самых разных генов может регулироваться путем выбора альтернативных путей сплайсинга. Например, явление альтернативного сплайсинга обнаружено при экспрессии гена, кодирующего основной белок мнелиновых мембран, окружающи.х аксон и обеспечивающих эффективное проведение сигнала на большие расстояния. В результате спла11сннга синтезируются четыре формы основного белка миелина, специальные функции которых пока не исследованы.. Альтернативный сплайсинг обеспечивает также разные пути экспрессии генов, кодирующих патипептидные гормоны, белки ионных каналов клетки, а также ядерные белки, участвующие в регуляции действия генов, определяюши.х ключевые стадии развития. [c.183]

Ген рецептора липопротеида низкой плотности, обеспечивающего транспорт холестерола, имеет раз.черы более 45 т. п. н. и содержит 18 экзонов, из которых часть также обнаружена в генах, кодирующих совсем другие функции (рис. 110, ). Рецептор является [c.193]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, naiy-чившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условия.м среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Mr=lQ ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

В ней выделяются районы А и Б. Волнистой чертой отмечена после довательность, необходимая для экспрессии разных генов, кодирующих белки, индуцируемые в условиях теплового шока. Гены, к которым присоединяют этот участок промотора, начинают также активно экспрессироваться при тепловом шоке. В промоторных районах А и Б гена теплового шока дрозофилы подчеркнуты повторяющиеся четырехнуклеотидные мотивы T G и GTT . Наличие района Б необходимо для полной экспрессии гена. Элементы А и Б, взаимодействующие с белковыми факторами транскрипции, имеют сходные функциональные свойства и обладают синергическим действием, активируя транскрипцию. Гены теплового шока дрозофилы, введенные в клетки млекопитающих, начинают активно экспрессироваться при повышении температуры. Это говорит о том, что не только сами гены теплового шока, но и регуляторные компоненты этой системы генов достаточно консервативны в эволюции. [c.200]

Опыты с искусственными генными конструкциями, составленными из отрезков ДНК разного происхождения, выявили существование особого цис-действующегоэлемента регуляции генов эукариот, получившего название усилителя (энхансера) или активатора транскрипции. Энхансеры представлены короткими последовательностями ДНК, состоящими из отдельных элементов (модулей), включающих десятки нуклеотидных пар. Модули могут представлять собой повторяющиеся единицы. Энхансер увеличивает эффективность транскрипции гена в десятки и сотни раз. Впервые энхансеры были обнаружены в составе геномов животных ДНК-содержащих вирусов (5У40 и полиомы), где они обеспечивают активную транскрипцию вирусных генов. Извлеченные из вирусных геномов и включенные в состав искусственных генетических конструкций, они резко усиливали экспрессию ряда клеточных генов. Позднее были обнаружены собственные энхансеры генов эукариотической клетки. Особенность энхансеров состоит в том, что они способны действовать на больших расстояниях (более чем 1000 п. н.) и вне зависимости от ориентации по отношению к направлению транскрипции гена. Оказалось, что энхансеры могут располагаться как на 5 -, так и на З -конце фрагмента ДНК, включающего ген, а также в составе интронов (рис. П2, а). Например, энхансеры были выявлены в районе 400 п. н. перед стартом транскрипции генов инсулина и химо-трипсина крысы. В случае гена алкогольдегидрогеназы дрозофилы энхансер был локализован за 2000 п. н. перед промотором. Энхансеры обнаружены на З ч )ланге гена, кодирующего полипептидный гормон-плацентарный лактоген человека, а также в составе интронов генов иммуноглобулинов и коллагена. [c.203]

Способность ряда энхансеров взаимодействовать со специфическими белками дифференцированной клетки, вероятно, обеспечивает их важное свойство — тканевую специфичность. Тканеспецифический энхансер впервые был выявлен в генах, кодирующих тяжелую полипептидную цепь иммуноглобулинов. При образовании функционирующего гена иммуноглобулина происходит программированная в развитии перекомбинация генетического материала. Один из нескольких сотен геномных сегментов, кодирующих варьирующую часть молекулы антитела (У-гены), в результате последовательных рекомбинационных процессов соединяется с О- и -J-элe,мeн- [c.204]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Гистоны присутствуют во всех ядрах эукариотических клеток и отличаются чрезвычайно высокой эволюционной консервативностью. Так, например, при сравнении наиболее консервативного гистона Н4 быка и гороха наблюдаются лишь две консервативные Замены там, где в белке быка находятся валин и лизин, в гистоне Гороха расположены изолейцин и аргинин. Гены, кодирующие гистоны, транскрибируются РНК-полимеразой II. В эукариотическом геноме обычно содержатся от нескольких десятков до нескольких сотен танде.мно распможенных генов гистонов (рис. 122). Они располагаются одинаковыми группами по пять разных генов, причем каждый ген транскрибируется по отде.7ьностн. Иногда [c.235]

Пытаясь найти по возможности более простые системы для изучения синтеза ДНК, многие исследователи обратились к мелким ДНК-содержащим вирусам типа ФХ174 и М13. Они не обошли при этом вниманием бактериофаги, снабженные отростками фаги Я, Т7 и Т4, а также плазмиду колицина Е-1. Преимущество этих систем состоит в том, что для них легче смоделировать репликацию ДНК в клеточных экстрактах, а кроме того, ДНК вирусов и плазмид хорошо изучены с генетической точки зрения. Во многих случаях репликация зависит как от генов вируса, так и от генов клетки-хозяина. Так, например, мутации генов dnaB, D, Е, F и О приводят к потере способности поддерживать рост фага X точно так же, как и в случае, когда инактивированы /s-гены. Вместе с тем фаг X сохраняет способность к репликации в бактериях с мутантными генами А я С. Многие вирусы, в том числе Т-четные фаги, содержат гены, кодирующие синтез своих собственных специфических ДНК-полимераз и других белков, необходимых для репликации. [c.276]

Все эти регуляторные элементы позволяют хозяйской РНК-полимеразе II осуществить эффективную транскрипцию ранних генов вскоре после попадания ДНК этого вируса в клеточное ядро. В результате процессинга ранних транскриптов (см. с. 302) образуются мРНК для ранних белков, а затем и сами эти белки. Один из них — Т-антиген — играет центральную роль в последующей перестройке транскрипции вирусного генома. Он вызывает ряд эффектов. Во-первых, взаимодействует с участками вирусной ДНК, связывающими Т-антиген (сильнее всего с участком и слабее всего с участком ]11 см. рис. 158). В результате угнетается транскрипция ранних генов, в том числе и гена, кодирующего Т-антиген, Таким образом, Т-антиген проявляет здесь свойства репрессора, синтез которого подчиняется транскрипционной аутогенной регуляции. Впрочем, транскрипция ранних генов на поздней стадии прекращается не полностью. Она продолжается, хотя и со значительно. меньшей эффективностью, но при этом стартовая точка транскрипции заметно смещается, так что ТАТА-элемент оказывается теперь внутри транскрибируемой последовательности (рис. 158). Механизм, обеспечивающий позднюю транскрипцию ранней области с новой стартовой точки, не расшифрован. [c.301]

Установлено, что три нуклеотида выбирают аминокислоту для включения в полипептидную цепь можно сказать, что ген представляет собой последовательность трехбуквенных слов (названных кодонами), составленных при помощи четырехбуквенного алфавита — А, Т, G, С для ДНК и аналогично А, U, G, С для РНК. Таким образом, 146 кодонов, 438 букв (плюс несколько кодонов, служащих сигналами начала и прекращения синтеза) должны составлять ген, кодирующий синтез -цепи гемоглобина, содержащей 146 аминокислотных остатков. Каждая молекула РНК производит сотни -цепей в зрелом эритроците имеется около 100 000 000 молекул гемоглобина. [c.461]

Были обнаружены мутанты по генам, кодирующим факторы EF-Tu, EF-Ts и EF-G, что может облегчить изучение in vivo роли этих белков (аналогичные мутанты для факторов инициации IF-1, IF-2 и IF-3 еще не получены). [c.236]

После того как была идентифицирована ДНК-полимераза Г (разд. А, 3, а), считалось, что обнаружен основной фермент, обеспечивающий элонгацию цепи при синтезе ДНК. Однако открытие amber-мутанта Е. соН, у которого отсутствовал ген, кодирующий полимеразу Г (ген polA рис. 15-1), а синтез ДНК тем не менее протекал нормально стимулировало интенсивный поиск новых ДНК-полимераз. Были обнаружены два других фермента — ДНК-полимераза II (ген polB) ff ДНК-полимераза III, содержание которых не превышало 25% содержания ДНК-полимеразы I [195, 196]. По своим свойствам оба фермента Напоминали ДНК-полимеразу I, однако в некоторых отношениях эти ферменты значительно различались. [c.274]

Рассмотрим теперь вкратце не совсем понятные химические явления, лежащие в основе таких явлений, как генетическая рекомбинация, интеграция вирусной ДНК с геномом клетки-хозяина и исключение профага из хромосомы клетки-хозяина. О сложности процесса рекомбинации свидетельствует тот факт, что у мутантов, дефектных по способности к рекомбинации, мутации локализуются не в одном, а в нескольких участках (генах) хромосомы Е. oli-, соответствующие гены обозначаются через гесА, В, С, F, G и Н. Бактерии с мутациями в некоторых из этих генов необычайно чувствительны к ультрафиолетовому облучению, что свидетельствует об их неспособности репарировать (восстанавливать) повреждения ДНК, вызванные действием ультрафиолета (гл. 13, разд. Г, 2). Из этого следует, что некоторые из ферментов, обеспечивающих процесс рекомбинации, нужны клетке также и для восстановления повреждений, вызванных действием ультрафиолетового излучения. Однако специфические функции большинства продуктов этих генов все еще до конца не выяснены. Считают, что у Е. oli имеются две полноценные системы общей рекомбинации. В геноме фага Я, имеются гены, кодирующие другую рекомбинационную систему, функционирующую независимо от продуктов генов фага Я, inf и xis (рис. 15-15), необходимых для интеграции и исключения генетического материала вируса и обеспечивающих процессы сайт-специфической (для определенных участков геномов) рекомбинации между генами клетки-хозяина и вируса. [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология