Антитела против HIV

Фактор роста нерва также стимулирует поглощение уридина, образование полисом, синтез белков, липидов, РНК и потребление глюкозы. Благодаря этому он способствует росту и выживанию симпатических и сенсорных нейронов. NGF активирует рост аксонов и дендритов, осуществляя контроль за сборкой микротрубочек. Если антитела против NGF вводятся мыши, ее симпатическая нервная система дегенерирует. Роль NGF как трофического фактора можно проиллюстрировать на примере его способности индуцировать тирозингидроксилазу — ключевой фермент синтеза катехоламинов. [c.327]

Система комплемента представляет собой комплекс функционально связанных белков-ферментов, которые лизируют чужеродные клетки. Кроме того, система комплемента участвует в солюбилизации иммунных комплексов, активации фагоцитов, процессах свертывания крови. Комплемент принимает участие в противовирусном и противобактериальном иммунитете. Ферменты комплемента находятся в неактивном состоянии и активируются под действием различных внешних факторов. Имеется два основных пути активации системы комплемента классический и альтернативный. Наличие антител против какого-либо антигена является основанием для активации комплемента и [c.490]

Сложность иммунного ответа связана отчасти с тем, что другие клетки, в особенности Т-лимфоциты и макрофаги, изменяют реакцию В-клеток на антиген. В отсутствие активирующего действия антигена процесс деления большей части лимфоцитов заторможен. Т-клетки, а они представлены по меньшей мере тремя типами, могут либо стимулировать клеточное деление после связывания антигена, либо продолжать подавлять его. Видимо, торможение имеет место в том случае, когда иммунная система узнает о наличии в антигене детерминанты, присутствующей также на поверхностях собственных клеток организма. Совершенно очевидно, что различение своих и чужих антигенов чрезвычайно важно для иммунной системы. Аналогично тому как нервная система находится обычно в заторможенном состоянии и только иногда по ней осуществляется проведение потока импульсов, так и иммунная система в основном ингибирована и лишь в определенных случаях развивается клон плазматических клеток. Торможение иммунологической активности обусловлено отчасти синтезом антител против других антител, а именно против антител, функционирующих в качестве рецепторов на поверхности В-клеток. [c.366]

Последовательность используемых реагентов такова раствор, содержащий тестируемый белок (этап 2), затем антитела кролика, специфичные к белку (этап 3), наконец, меченые специфические антитела против IgG кролика (этап 4). Таким образом, меченые антитела будут реагировать только со специфическими к белку антителами, добавленными на этапе 5, а не с антителами, сорбированными пластиком. Эти высокочувствительные методы, не требующие больших расходов антител и весьма хорошо приспособленные для количественного определения большого числа образцов, находят все большее применение. [c.108]

Гомологичные белки разного происхождения могут иметь определенное структурное сходство, которое характеризуется более или менее сильными реакциями со специфическими антителами против одного из этих белков, взятого в качестве иммуногена. Такие перекрестные реакции между индивидуальными, отдельно взятыми белками разного происхождения использовались в исследованиях по систематике и филогенезу [111]. Но непредвиденные перекрестные реакции могут также обнаружиться у белков, которые явно не сходны между собой ни в функциональном, ни в эволюционном отношении однако они тем не менее имеют структурное сходство, которое подтверждено анализом последовательностей аминокислот [52]. Поэтому такие перекрестные реакции интересны с методической точки зрения при исследованиях структурных гомологий, но могут также представлять неудобства в некоторых областях, как, например, выявление происхождения белков в пищевых продуктах. При решении некоторых из этих проблем распознавания, по существу, необходимо, чтобы специфические антитела к белкам растения какого-то определенного ботанического вида не давали перекрестной реакции с белками растения соседнего вида. Недавно описаны возникающие на практике трудности в связи с использованием антисывороток, вызывающих недостаточно контролируемые и приводящие к ошибочным результатам пере- [c.114]

Иммуноэлектронно-микроскопические наблюдения, где использовались антитела против пуромицина, ковалентно фиксированного в пептидилтрансферазном центре/ также указывали на его положение у головки (центрального протуберанца) 50S субчастицы, но скорее с другой стороны, а именно со стороны L1 ребра (хотя нельзя исключать, что последнее могло бы быть артефактом вследствие искажения положения антитела при специфической ориентации 50S субчастицы —контактирующей стороной к подложке). В целом можно утверждать, что пептидилтрансферазный центр на 50S субчастице должен быть расположен на ее контактирующей (вогнутой) поверхности, где-то совсем рядом с головкой (центральным протуберанцем), скорее всего в районе желобка, отделяющего головку от остального тела. [c.152]

Другие заболевания, причинами которых являются нарушения, связанные с тем или другим ферментом катаболизма сфинголипида, приведены в табл. 2.4. Все они относительно редки и вызываются рецессивными мутациями, которые, по-видимому, не всегда приводят к полному отсутствию данного фермента, но иногда связаны с наличием его менее активной формы. В некоторых случаях антитела против активного фермента успешно использовались для обнаружения его неактивной мутантной формы. [c.56]

Антитела — это белки, синтезируемые зрелыми формами В-лимфоцитов (В-клетками), которые возникают при дифференцировке стволовых клеток в костном мозге. Взрослый человек обычно способен производить до 10 —10 различных В-клеток. Каждая В-клетка может синтезировать единичный вид антител против какого-нибудь чужеродного соединения, называемого антигеном. [c.315]

Антитела против белка, метка А 1,16 0-100 Моча [c.237]

Морфий Антитела против морфия, глюкозооксидаза, 4-хлор-1-нафтол, фосфат натрия, альбумин, коньюгат пероксидазы с морфием, глюкоза А 1,16 0,005 (0,005) Кровь, моча [c.238]

Идентифицируют конформационные антигенные детерминанты вирусных белков с целью создания иммуногенных полипептидных фрагментов и затем синтетических вакцин. Как показали исследования ряда авторов, синтетические пептиды могут реагировать с антителами против целой вирусной частицы. Целенаправленный синтез таких пептидов, содержащих аминокислотные последовательности, характерные для фрагментов тех или иных вирусных белков, является перспективным направлением для создания эффективных синтетических вакцин. [c.504]

Первоначально иа основании анализа профиля гидрофобности полипептидных цепей холинорецептора было предположено, что каждая субъединица имеет по четыре трансмембранных фрагмента, а N- и С-концевые участки белков расположены снаружи постсинаптической мембраны. Однако с помощью антител против синтетических пептидов, соответствующих С-концевым областям различных субъединиц, удалось доказать локализацию С-концевого фрагмента на цитоплазматической стороне мембраны, вследствие чего субъединицы холинорецептора должны иметь по крайней мере по пять трансмембранных сегментов. [c.630]

D2 Т-клеточный антиген, являющийся рецепторной молекулой для эритроцитов барана (ЭБ), называемый еще Т11-антиген и LFA-2. Молекула его имеет ММ 46-50 кДа, и важно подчеркнуть его 1 значимость в Т-клеточном созревании, поскольку антитела против одного эпитопа (см) могут индуцировать клеточную пролиферацию. [c.568]

Разработка метода определения опиатов на основе латексной агглютинации. На основе полученных реагентов - антител к опиатам и конъюгата морфина меченого латексом, был разработан метод для выявления опиатов в биологических жидкостях организма с использованием латексной агглютинации. Для этого непосредственно перед работой разводили латексный конъюгат до 1% концентрации буферным раствором. Специфичные антитела против опиатов разводили в плашке, используя серию двойных последовательных разведений. Для проведения опыта в микрокамеры с коническими лунками вносили по 10 мкл сыворотки каждого разведения и быстро добавляли равную аликвоту раствора латекса, модифицированного морфином или конъюгатом морфин-овальбумин. В качестве контроля использовш1и лунку, в которую не добавляли антитела. Интенсивность реакции агглютинации оценивали через 1 час по 4-крестовой схеме [2]. Из полученных результатов выбра1ш условия для проведения реакции ингибирования. Для этого использовали концентрацию антигена на латексе 100 мкг/мл и 50 мкг/мл, а разведения сыворотки соответствовали 1 16, 1 32 и 1 64, Морфин вносили в лунки после серии пятикратных разведений в интервале концентраций от 500 мкг/мл до 200 нг/мл, В каждую лунку вносили 7 мкл антиопиатной сыворотки, 7 мю1 раствора морфина соответствующей концентрации и 7 мкл раствора латекса. Контрольные [c.202]

Загадочная, но практически очень важная особенность иммунной системы состоит в том, что в организме могут образовываться антитела против собственных клеток, как это имеет место при аутоиммунных болезнях. К числу таких болезней относится, по-видимому, ревматоидный артрит при этом заболевании сыворотка крови и суставная жидкость содержат комплексы IgG с неизвестными антигенами, причем такие комплексы не встречаются у здоровых лиц. При тяжелом аутоиммунном заболевании, системной красной волчанке, иммунная система часто образует антитела против собственной ДНК больных. Эти антитела атакуют клетки различных тканей, например эритроциты. Хотя клетки иммунной системы обычно отделены от нервных клеток гематоэнцефа-литическим барьером, все же у мышей нетрудно вызвать аллергический энцефаломиелит, при котором антитела повреждают миелиновые оболочки (т. 1, стр. 354), Другим примером таких заболеваний, называемых болезнями иммунных комплексов, служит амилоидоз, характеризующийся отложением белково-углеводных комплексов во внеклеточном пространстве [196]. Было сделано важное наблюдение, что количество аутоантител и отложения амилоида с возрастом увеличиваются. Предполагается, что болезнь иммунных комплексов является основной причиной старения. Огромное значение для медицины имело выявление природы основного заболевания почек—первичного гломе-рулонефрита, который, как показали исследования, обусловлен перекрестной реакцией между мембраной стрептококка и базальными мембранами почечных клубочков. [c.366]

КосвеннЬ й метод 2. П, 3 — как и в Л, за исключением того, чю антитела, специфичные к белку, не мечены и нет наблюдений в 3 4— инкубация с мечеными антителами против IgG кролика П - промывка . 5 — наблюдение. [c.105]

Как и при иммуногистологических методах можно обходиться без мечения специфичных к белку антител, обычно вырабатываемых в организме кролика, используя вместо этого имеющиеся в продаже меченые специфические антитела против иммуноглобулинов кролика. Однако это усложняет процедуру исследования. Для описанного варианта метода необходимо, чтобы сорбированные антитела, специфичные к белку, индуцировались У иного животного, чем кролик, — это означает дополнительную выработку антител против белка, например, у козы (этап /). [c.107]

Использование иммобилизованных антигенов позволяет выделить фракцию иммуноглобулинов, специфических антител против белка (рис. 4.ЮЛ). Полученный таким путем высокоочищенный специфический реагент может быть использован в случаях, когда Ьн требуется, как, например, в иммуногистологии. Существенным недостатком этих методов являются жесткие условия десорбции антител. Чтобы смягчить денатурирующий эффект от снижения pH до 2,8 (условие, нередко используемое для десорбции антител), десорбированные фракции необходимо собирать в буферном растворе, pH которого близок к нейтральному. В этих условиях восстановленные антитела обычно активны. В то же время, если иммобилизованный антиген чист, эта операция позволяет удалить неспецифические примеси антител, временами присутствующие во фракции иммуноглобулинов. [c.109]

Рис. 66. Электронные микрофотографии рибосомных 50S субчастиц, прореагировавших с антителами а —антитела против белка L7 / L12 (по W. А. Stry harz et al. V-Mol. Biol., 1978, V. 126, p. 123-140) оригинал предоставлен д-ром Дж. Лейком, Калифорнийский университет, Лос-Анджелес) б —антитела против белка L1 (предоставлено д-ром Г. Штоффлером, Институт молекулярной генетики им. М. Планка, Зап. Берлин) в — антитела против 5S РНК-белкового комплекса SOS частицы видны, с их выпуклой ( задней ) стороны (предоставлено В. Д. Васильевым, Институт белка АН СССР, Пущино) [c.111]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

Рис. 88. ЭлектЬонные микрофотографии рибосомных 50S субчастиц с присоединенным EF-G, прореагировавших с антителами против EF-G (а), и фотография модели 50S субчастицы с обозначением (черный кружок) приблизительного местоположения EF-G на субчастице (б) (предоставлены В. Д. Васильевым, Институт белка АН СССР, Пущино)

Другой белок —EF-Тц—поступает на рибосому в виде комплекса Aa-tRNA EF-Tu GTP. В составе такого комплекса он взаимодействует с рибосомой, и можно показать, что место его взаимодействия—50S субчастица. Присутствие EF-G на 50S субчастице препятствует взаимодействию EF-Tu с рибосомой, откуда можно заключить, что EF-Tu-связьшающий участок совпадает или перекрьшается с EF-G-связьшающим участком. Как и в случае EF-G, антитела против белка L7/L12, и только они, ингибируют взаимодействие EF-Tu с рибосомой. Удаление белка L7/L12 сильно уменьшает взаимодействие EF-Тц с рибосомой, но не исключает его полностью, и EF-Tu может вьшолнять свои ф щии на рибосомах без белка L7/L12, хотя не так эффективно следовательно, EF-Tu, по-видимому, тоже связьшается с 23S РНК. [c.147]

Еще более убедительны опыты, демонстрирующие приобретение растущим пептидом на рибосоме иммунологической специфичности, присущей нативной конформации готового белка. Так, рибосомы, несущие растущие цепи р-галактозидазы, реагируют с антителами против готового фермента еще задолго до завершения трансляции мРНК и освобождения белка. Используемые антитела были специфичны к третичной структуре денатурация рибосомосвязанного материала путем нагревания полностью разрушала его способность реагировать с антителами. [c.273]

В последнее время интенсивно разрабатываются методы направленного транспорта ферментов, заключенных в своеобразные микроконтейнеры (тени эритроцитов, липосомы и др.), к внешней поверхности которых могут быть прикреплены адресные (векторные) белковые молекулы (например, иммуноглобулины—антитела против специфических компонентов органа или ткани-мишени, в частности опухоли). Иммобилизованные ферменты в качестве лекарственных средств начали применять в специальных колонках для экстракорпоральной перфузии крови (типа искусственной почки). Такое лечение полностью исключает нежелательные воздействия на организм чужеродного белка и может проводиться длительное время. [c.168]

Опиаты обладают как анальгетическим, так и эйфорическим действием. Распределение опиатных рецепторов в головном мозге было исследовано с помощью радиоактивно меченных лигандов и флуоресцентно меченных антител против энкефалинов. Особенно большая плотность рецепторов обнаружена в лимбической системе — эволюционно самом древнем отделе, который отвечает за эмоциональное возбуждение и в котором локализованы эйфорические и эмоциональные компоненты болеутоляющего действия опиатов [19]. В спинном мозге они непосредственно действуют на проводимость болевых ощущений. Исследование этого отдела ЦНС как раз дает прямые доказательства физиологической роли опиатных рецепторов. Они являются, вероятно, пресинаптическими соединениями и поэтому их следует искать в нервных окончаниях. Отмечалось, что опиаты ингибируют высвобождение вещества Р [20] — соединения, которое, как пола- [c.289]

Линия гибридомных клеток не истинно нейрональная модельная система, однако она должна быть упомянута здесь, поскольку представляет собой полезный инструмент исследования в нейрохимии. Каждый В-лимфоцит обычно секретирует только один тип антител. Смесь большого числа моноспецифических антител образует нормальную гетерогенную антисыворотку. Для получения высокопродуктивных моноспецифических лимфоцитов, секретирующих антитела, Кёлер и Милштейн проводили слияние В-клеток иммунной мыши с опухолевыми клетками. В отличие от нормальных лимфоцитов, полученные гибридные клетки растут и размножаются практически бесконечно и продуцируют смесь антител против антигена, используемого для иммунизации. Даже если антиген является индивидуальным белком, продуцируемые антитела представляют собой смесь многих антител, каждое из которых направлено против одного специфичного антигенного участка исходной молекулы. Для получения моноспецифической сыворотки, т. е. раствора антител против одной антигенной области и происходящих из одного вида гибридомных клеток, эти клетки необходимо отобрать и клонировать . Теперь клон продуцирует моноклональные антитела , гомогенную популяцию антител против только одной детерминанты антигена. Эти моноклональные антитела можно пспользовать для разнообразных исследований, например для идентификации функциональных участков молекулы. Но что еще более важно, такой метод может использоваться для полу- [c.371]

Теофил- лин Коньюгат теофиллина с пе-роксидазой, глюкозооксидаза, антитела против теофиллина, глюкоза, фосфат натрия, 4-хлор-1 -нафтол А III 2,5-40 Сыворотка, кровь [c.239]

XX века групповые вещества крови привлекли внимание из-за необходимости типирования эритроцитов при переливании крови, что обусловлено наличием в крови человека антител против чужих групповых веществ крови. Так, у индивидуумов с группой крови А обнаруживаются антитела против В-детерминант и наоборот, а у людей с группой кроаи О — и против А-, и против В-детерминант. Работами многих ученых (У. Морган, В. Уоткинс, А. Кобата, С.-И. Хакомори и др.) было показано, что А ВО (Н)-антигены имеют углеводную природу и расположены на гликозидных цепях глико-конъюгвтов. Ниже приведены структуры антигенных детерминант системы АВО(Н). [c.503]

В настоящее время разработаны иммунологические методы определения КБА. В этих методах для иммзшологической регистрации КБА, образующихся при появлении в нем канцерогенных веществ, используются антитела, полученные с помощью азопротеинов, содержащих канцерогенное вещество, присоединенное ковалентной связью к носителю белковой природы. При помощи иммунологических методов КБА обнаруживаются в биологических жидкостях в период инициации экспериментального канцерогенеза у животных, у больных с опухолями и у рабочих с профессиональным онкологическим риском. Образование КБА коррелирует с канцерогенезом, и поэтому они могут служить эффективными маркерами рака и онкологического риска. Однако следует отметить, что при иммунизации животных конъюгатами канцерогенов с белковыми носителями неизбежно индуцируются побочные антитела против общевидовых антигенов, что затрудняет интерпретацию результатов определения канцерогенов в биологических материалах. Побочные антитела ограничивают специфичность антисывороток к гаптенам (веществам, к которым вырабатываются антитела в организме), особенно при необходимости их регистрации в крови человека. [c.184]

Смотреть страницы где упоминается термин Антитела против HIV: [c.201] [c.217] [c.140] [c.565] [c.287] [c.114] [c.110] [c.147] [c.219] [c.251] [c.178] [c.217] [c.184] [c.267] [c.372] [c.98] [c.300] [c.121] [c.104] [c.571] [c.581] [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология