Лизозим

ДО некоторой степени зависит от условий облучения. Например, чувствительность каталазы к излучению уменьшается наполовину, если она высушивается из раствора, содержащего глутатион [N14]. Подобный эффект замечен с рибонуклеиновой кислотой. Другой пример—инактивация гиалуронидазы с большим выходом (вычисленным по энергии, поглощенной в самом энзиме) при ее облучении в соединении со своим субстратом — гиалуроновой кислотой [549]. Такие эффекты напоминают явление передачи энергии (см., например, стр. 156—164 и 297), хотя передача энергии электронного возбуждения от одного вещества к другому не обязательно имеет место. Присутствие или отсутствие кислорода — другой фактор, затрагивающий инактивацию как правило, облучение белков проводилось в вакууме. Кислород может увеличивать скорость инактивации энзимов, как показано в работах с трипсином [А7] и лизозимом [550]. [c.253]

Непосредственное действие излучения не зависит от присутствия или отсутствия кислорода, как было показано в опытах с рибонуклеазой [Н85] и лизозимом [850]. В случае пепсина [А37] непосредственное действие излучения не зависит от присутствия растворенного кислорода, но последействие становится большим, если раствор во время облучения содержит растворенный кислород. Присутствие кислорода после облучения не имеет значения. Последействие не вызывается медленной реакцией энзима с перекисью водорода, но не известно, в какой степени оно связано с термолабильными молекулами или перекисями белков или какими-либо другими веществами. [c.259]

Молекулярный вес. Если молекулярный вес вещества не известен, что часто имеет место в случае макромолекул, то, зная размеры элементарной ячейки и измерив плотность исследуемого вещества, можно получить ограниченный набор значений молекулярных весов. Используя уравнение (3-9) и внося поправку на присутствие включенного растворителя, можно определить величину ]М. Симметрия структуры обычно накладывает ограничения на выбор возможных величин / и если из других источников известна приблизительная величина М, то с помощью данных рентгеновского анализа можно получить точное значение этой величины. Для белка лизозима, например (см. табл. 1), М равно [c.44]

Кристаллы солянокислого лизозима содержали 2,45% НС1. В молекуляр i з1т вег была введена поправка, исключающая наличие НС1. [c.75]

Некоторые физические изменения в белках непосредственно, соответствуют химическим изменениям. Так, потеря аммиака и других соединений основного характера наряду с появлением концевых групп карбонильных кислот приводит к восстановле-. нию лизозима в изоэлектрическои точке [С8, D68]. Действие на пептидную связь уменьшает молекулярный вес белков, как это. показано ультрацентрифугированием [А18] и изменением растворимости М52]. Деструкция может быть причиной возрастания набухаемости или растворимости коллагена [L55, Р19], а также [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология