Гистоны регуляция активности генов

Важный вопрос организации хроматина касается судьбы нуклеосом при транскрипции. Электронная микроскопия интенсивно транскрибирующихся участков хроматина, например рибосомных генов, ясно показывает, что нуклеосом на них нет даже в тех случаях, когда между молекулами РНК-полимеразы, движущимися одна за другой по гену, виден промежуток. Необходимо отметить, Что регуляция активности рибосомных генов осуществляется в клетке путем изменения числа работающих генсв, но не интенсивности транскрипции. Однако промоторы рнбосомных генов всегда находятся в активной конформации (свободны от гистонов). [c.254]

Итак, помимо того, что доказана методическая возможность выделения хроматина с сохранением системы регуляции синтеза информационной РНК, необходимой для синтеза глобулина семян гороха, описанные эксперименты показывают также, что регулятором служит гистон. Однако пока не известно, во всех ли случаях репрессорами, регулирующими активность генов, служат гистоны. [c.525]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

Протамины — положительно заряженные ядерные белки с молекулярной массой 10—12 kDa. Так же как и гистоны, они принимают участие в регуляции генной активности. Они примерно на 80% состоят из щелочных аминокислот, что дает им возможность взаимодействовать с нуклеиновыми кислотами посредством ионных связей. [c.48]

Ацетилирование и деацетилирование гастонов. Это важный фактор регуляции генной активности. Оказалось, что фермент гистон-ацетилаза ассоциирована с фактором ТАФ (гл. 28). Ацетилирование проходит по терминальному остатку лизина в полипептидной цепи гистона. В результате ацетилирования положительный заряд белка уменьшается и сродство гистона к отрицательно заряженной ДНК снижается. Это может привести к разрушению нуклеосом и деблокированию транскриптона. Деацетилирование гистонов приводит к противоположному эффекту. Специфические ацетилаза и деацети-лаза ассоциированы с белками инициации транскрипции. [c.473]

Основные белки ядра — гистоны — привлекают в настоящее время пристальное внимание в связи с предполагаемой важной биологической ролью, в частности участием их в регуляции активности генов. Поэтому возникла необходимость в разработке методов, позволяющих разделять суммарную фракцию, гистонов на индивидуальные белки или. хотя бы на более или менее однородные фракции. Один из таких методов описан ниже. В его основе лежит предложенный Джонсом метод фракционирования гистоновых белков вилочковой железы теленка, известный теперь как метод Джонса И (Johns, 1964). [c.349]

В процессе развития при постоянной структуре ДНК последовательно изменяется состав РНК (состав оснований) и белков (электрофоретические свойства, ферментативная активность). Эта биохимическая дифференциация является не следствием, а причиной морфологической дифференцировки. Механизм активации и блокирования генов до конца не изучен. Ученые полагают, что по-видимому имеют место хромосомные регуляции при участии гистонов — ядерных белков и процессы индукции и репрессии согласно теории Жакоба — Моно. [c.391]

Первое доказательство биологической значимости сайтов, сверхчувствительных к нуклеазе, было получено в экспериментах с вирусом 8У40. Его хромосома помимо кольцевой ДНК содержит гистоны, продуцируемые клеткой-хозяин ом. В составе этой хромосомы имеется участок длиной 300 нуклеотидных пар, который свободен от нуклеосом и быстро разрушается под воздействием ДНКазы . Этот участок расположен очень близко от последовательностей ДНК, с которых начинается как репликация ДНК вируса, так и синтез его РНК. Здесь же локализуются и несколько сайт-специфических ДНК-связывающих белков, которые защищают лишь небольшой участок этой молекулы, по-видимому, совершенно лишенный нуклеосом, от нуклеазной деградации. Аналогичным образом, многие участки хроматина в клетке, обладающие гиперчувствительностью к ДНКазе, расположены в регуляторных областях генов (рис. 9-25) в клетках, где эти гены активны, таких сайтов больше, нежели в других клетках. Полагают, что за удаление нуклеосом ответственны сайт-специфические ДНК-связывающие белки, которые принимают участие в регуляции эукариотических генов (см. рис. 9-27). [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология