Дыхательная ферментные комплексы

Рис. 7-34. Возрастание редокс-потенциала (обозначаемого Е о или Е ) по мере прохождения электронов по дыхательной цепи к кислороду. На оси ординат справа - величины стандартной свободной энергии переноса каждого из двух электронов, отдаваемых одной молекулой NADH [AG = - п (0,023)АЕп, где п - число переносимых электронов при перепаде редокс-потенциала АЕо мВ]. В каждом дыхательном ферментном комплексе электроны последовательно проходят через четыре или большее число переносчиков. Как уже говорилось, часть высвобождаемой энергии используется каждым ферментным комплексом для перекачивания протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану. Число протонов,

Рис. 7-20. Общий механизм окислительного фосфорилирования По мере прохождения высокоэнергетических электронов по электронтранспортной цепи некоторая часть высвобождаемой энергии используется для приведения в действие трех дыхательных ферментных комплексов, откачивающих протоны из матрикса. В результате этого на внутренней мембране создается электрохимический протонный градиент, под действием которого протоны возвращаются обратно в матрикс через АТР-синтетазу - трансмембранный белковый комплекс, использующий энергию

Рис. 7-33. Относительные размеры и форма трех дыхательных ферментных комплексов. Эти грубые трехмерные модели были построены на основе изображений, полученных от двумерных кристаллов (кристаллических слоев) при исследовании их под разными углами с помощью электронного

Дыхательные ферментные комплексы сопрягают транспорт электронов, сопровождающийся выделением энергии, с откачиванием протонов из матрикса. Создаваемый при этом электрохимический протонный градиент доставляет энергию для синтеза АТР еще одним трансмембранным белковым комплексом-АТР-синтетазой, через которую протоны возвращаются в матрикс. АТР-синтетаза - это обратимый сопрягающий комплекс в норме он преобразует энергию потока протонов, направленного в матрикс, в энергию фосфатных связей АТР, но при уменьшении электрохимического протонного градиента он способен также использовать энергию гидролиза АТР для перемещения протонов из матрикса наружу. Хемиосмотические механизмы свойственны как митохондриям и хлоропластам, так и бактериям, что указывает на исключительную важность их для всех клеток. [c.459]

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Дыхательные ферментные комплексы в мембране определенным образом ориентированы они расположены так, чтобы все протоны перемещались в одном направлении-из матрикса в межмембранное пространство. [c.35]

Ж. Три дыхательных ферментных комплекса расположены в плос кости внутренней мембраны в виде пространственно упорядочен [c.78]

Неправильно. Три дыхательных ферментных комплекса, по-видимому, существуют как независимые единицы, расположенные в плоскости внутренней мембраны, упорядоченный же перенос электронов происходит только за счет специфических функциональных взаимодействий между компонентами цепи. [c.340]

NADH-дегндрогеназный комплекс самый большой из дыхательных ферментных комплексов - имеет мол. массу свыше 800000 и содержит более 22 полипептидных цепей. Он принимает электроны от NADH и передает их через флавин и по меньшей мере пять железо-серных центров на убихинон - небольшую жирорастворимую молекулу (см. рис. 7-30), передающую электроны на второй комплекс дыхательных ферментов - комплекс Ъ-С. [c.452]

Рис. 9-27. Схема важного эксперимента, который показал, что АТР-синтетазу можно привести в действие простым током протонов. Синтетические липосомы, содержащие светозависимый бактериальный протонный насос (бак-териородопсин) и АТР-синтетазу, выделенную из митохондрий бычьего сердца, при воздействии света синтезировали АТР. Среди специалистов существуют разногласия относительно того, как движутся протоны-не поступают ли они в АТР-синтетазную систему, перемещаясь прямо вдоль мембраны, вместо того чтобы переходить сначала в жидкую фазу. Однако, судя по результатам данного эксперимента, маловероятно, чтобы имело место прямое перемещение протонов от дыхательного ферментного комплекса к АТР-синтетазе.

Рис. 9-33. Схема переноса двух электронов через три главных дыхательных ферментных комплекса от NADH к кислороду. В качестве переносчиков между комплексами выступают убихинон и цитохром с.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология