Кофакторы как переносчики между

Фенольные соединения фигурируют в качестве переносчиков и в нормальной дыхательной цепи. Они встроены в нее на участке между флавоиротеином и цитохромами. Эго — специфические вещества, названные липидными кофакторами фенольной природы или коэнзимами Q. К ним принадлежат метилирс ванные производные г-бензохинона и нафтохинона с боковой цепью, состоящей из 30—50 изопреновых фрагментов например, пластохиноны, уби- хиноны, витамин К [67—69]. Из-за своей липидной природы они раньше выпадали из поля зрения исследователей, занимающихся полифенолами. Теперь этот пробел начинает восполняться. Показано также, что пластохиноны играют важную роль в фотосинтезе [70]. Коэнзимы Р найдены у животных, высших растений, дрожжей и микроорганизмов. [c.124]

Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. Интересно, что нитратредуктаза (NOj - -- N02 ) из Neurospora rassa тоже состоит из двух белков, один из которых содержит молибден, причем этот молибденсодержащий белок можно заменить на другие молибденовые белки (обычно после обработки кислотой), входящие в состав совершенно отличных ферментов, включая ксантин-, альдегид- и сульфитоксидазы, или MoFe-белок нитрогеназы из двух разных бактерий [156]. Пока не появлялись сообщения о реконструкции нитрогеназы из обычного Fe-белка и свободного Мо-белка. В работе [156] было отмечено, что, возможно, существуют молибденсодержащие субъединицы, которые выступают в качестве кофактора и являются общими для всех молибденсодержащих ферментов животных,растений и микроорганизмов. Эти субъединицы, вероятно, не только функционируют как переносчики электронов, но и связывают между собой субъединицы фермента. Если это предположение справедливо, то весьма вероятно, что основную электрон-транспортную реакцию в нитрогеназах осуществляет Мо-белок, тогда как другой белок модифицирует реакцию, приспосабливая ее к определенному субстрату. Таким [c.232]

Итак, анаболизм — это совокупность реакций построения сложных молекул и структур из более простых и небольших предшественников с использованием метаболической энергии, Катаболические и анаболические пути могут различаться ферментами, их регуляцией, внутриклеточной локализацией и использованием кофакторов и переносчиков. Многие ферменты амфиболических путей участвуют как в реакциях анаболизма, так и в катаболи-ческих реакциях. Например, большинство гликолитических ферментов принимает участие как в синтезе, так и в катаболизме глюкозы, тогда как жирные кислоты синтезируются из ацетил-КоА и малонил-КоА путем, совершенно отличным от (3-окисления. В активных клетках всегда поддерживается равновесие между процессами анаболизма и катаболизма. На рис. 144 изображена простейшая схема, показывающая за счет чего можно амфи-болические ферменты заставлять работать либо в сторону биосинтеза ( включая Ез-фермент), либо в сторону деградации ( активируя Е -фермент). [c.216]

Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой, коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

В первых работах с применением меченных ферроценом гаптенов была достигнута лишь ограниченная чувствительность. Сообщение Касса и др. [35 ] о том, что ферроцен и его производные могут выполнять роль переносчика электронов между электродом и глюкозооксидазой (GOD), оживило интерес к применению этой метки в гомогенном иммуноанализе. Показано, что при восстановлении флавина глюкозооксидазой в присутствии глюкозы окисленную форму фермента можно регенерировать путем переноса электронов на феррициний-ион, образующийся на электроде. Такая система не зависит от присутствия кислорода, так как феррициний-ион становится как бы вторым кофактором глюкозооксидазы [c.219]

На начальной стадии — переносе электронов от растворимых дегидрогеназ цикла трикарбоновых кислот к цепи — необходимо присутствие кофактора, который имел бы потенциал полувосстановления в районе — 300 мВ и мог работать как подвижный переносчик электронов между дегидрогеназами матрикса и мембранными компонентами цепи. Эти функции выполняет пара NADH/NAD+, которая имеет = —320 мВ (рис. 5.2). [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология