Аргинин оптическая форма

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Гофманн и Ланде [1023] описали усовершенствованный, про--текающий без рацемизации синтез H-Hia-Phe-Arg-Try-Gly-ОЙ, являющегося ключевым соединением для получения а-МСГ, -M r и АКТГ. Дипептид bo-Phe-Arg(N02)-OH конденсировали методом смешанных ангидридов (изобутиловый эфир хлоругольной кислоты, тетрагидрофуран) с H-Try-Gly-OMe, после чего проводили омыление сложного эфира. Удаление карбобензоксигруппы бромистым водородом в ледяной уксусной кислоте или каталитическим гидрогенолизом привело соответственно к оптически чистым тетрапептидам H-Phe-Arg(N02)-Try-(jly-0H и H-Phe-Arg-Try-Gly-OH. Швицер и Каппелер [2019] также сообщают о рацемизации остатка аргинина при синтезе b0-Phe-Arg(N02)-Try-Gly-0H авторы получили этот пептид карбодиимидным методом и не смогли подтвердить, что при синтезе методом смешанных ангидридов реакция протекает без рацемизации. Однако после перекристаллизации пептид получается оптически чистым примесь оптического изомера в нем (l-d-L-формы) может быть обнаружена при измерении удельного вращения в метаноле, во не в диметилформамиде. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология