Пролин в шерсти

При продолжительном облучении шерсти ультрафиолетом с длиной волны 2480—4360 А (максимум интенсивности в интервале 3000—3600 А) наиболее существенное влияние на свойства этого полимера оказывает быстрое разрушение цистина, в результате которого расщепляются меж-цепные поперечные связи. Одновременно, однако, наблюдается также повышение растворимости продукта в щелочи (28% по сравнению с 12%) и уменьшение содержания в нем пролина, триптофана и тирозина (табл. У1-40) [426]. [c.440]

По классификации белков, основанной на их растворимости, принятой в 1907-1908 гг. (и используемой до сих пор) альбуминами называются белки, растворимые в воде и солевых растворах. При этом строгих границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах, т.к. существуют глобулины, легко растворимые в воде (псевдоглобулины) и нерастворимые в воде, свободной от солей (эуглобулины). Как альбумины, так и глобулины не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот, как, например, у основных протаминов, богатых аргинином, или у структурных белков склеропротеинов (составляющих шерсть, кожу и т.д.), имеющих повышенное содержание глицина, аланина и пролина. Однако у этих белков физиологические функции существенно различаются. [c.548]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология