Белки активные группы

При проведении биологических, микробиологических и гистохимических исследований (например, выявление активности ферментов окислительного обмена, функциональных групп белков, сульфгидрильиых групп белковой природы, их локализацию в срезах фиксированной и нефиксированной ткани и т. д.) наряду с реактивами общего лабораторного назначения применяется ряд специальных продуктов, красителей и вспомогательных веществ для субстратов. [c.2]

Роль азота и фосфора в жизни клеток и организмов исключительно велика. Они входят в состав ДНК — важнейших органических соединений, с помощью которых осуществляются синтез белка и передача наследственных признаков. Фосфор входит в активные группы ферментов, переносчиков водорода, а также в молекулы веществ, аккумулирующих энергию процессов обмена. Важную роль для жизнедеятельности организмов играют цикл азота в природе и фосфатный цикл. [c.343]

На основании вышеизложенного можно сделать вывод, что все ферменты по своей химической природе делятся на две группы 1) однокомпонентные ферменты — протеины, представляющие собой простые кристаллические белки к ним относится большинство гидролитических ферментов 2) двухкомпонентные ферменты — протеиды, состоящие из активной группы и специфического коллоидного носителя к этой группе принадлежат в основном ферменты, катализирующие окислительно-восстано-вительные процессы. [c.520]

Некоторые энзимы построены только нз аминокислот и, следовательно, представляют собой простые белки. Другие энзимы наряду с высокомолекулярной белковой компонентой содержат также низкомолекулярную активную группу . В этих случаях ферментативное действие оказывает только соединение в целом ни активная группа, ни белковая компонента в отдельности ферментативными свойства.ми не обладают. Низкомолекулярную компоненту ферментов, которую Виль- [c.908]

Все эти катализаторы связаны с белками и каждый комплекс биохимических машин работает на белковой основе. Грин считает, что в каждом комплексе имеется около пяти белков, активные группы которых принимают непосредственное участие в окислительно-восстановительных превращениях. Для объяснения функциональ- [c.198]

Для ионного обмена в тонких слоях применяют специальные сорта ионообменной целлюлозы. В зависимости от природы активных групп ионообменные целлюлозы могут быть катионитами и анионитами. В тонких слоях этих целлюлоз можно разделять не только неорганические ионы, но и ряд органических соединений пептидов, белков, нуклеотидов, липидов и др. [c.131]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

В белках я-электронные системы сравнительно слабо проявляют себя. Исключительного развития эти системы достигают в соединениях, составляющих механизмы репликации и передачи наследственных признаков. Общей чертой биологически активных структур является сочетание в них областей (групп атомов), богатых энергией, групп, содержащих объединенные и обширные я-орбитали, и участков, разделяющих те и другие. Группы, богатые энергией, — это, как правило, остатки фосфорной кислоты, активные группы — органические основания определенных типов, а изолирующие вставки — углеводы (рибоза или дезоксирибоза). По такой схеме построена уже упоминавшаяся выше аденозинтрифосфорная кислота (основание —аденозин, углевод —рибоза, группа, богатая энергией, — трифосфатная —О—Р—О—Р—О— —Р—ОН). [c.349]

В отличие от жесткого каркаса активной группы порфириновых ферментов активные участки железо-серосодержащих белков образуются в результате складывания пептидной цепи, т. е. эти белки способны приспосабливаться к конфигурации субстрата. [c.366]

Эстрогенное действие, как предполагают, зависит от наличия ароматических ядер, так как циклогексановые производные не обладают активностью. Несомненно, значение имеют гидроксильные, кетонные группы, которые способны проявлять водородные связи и взаимодействовать в организме с белками. Поскольку белки имеют определенное пространственное строение и в них чередуются аминные и карбонильные группы, то не исключено, что н в эстрогенах между активными группами также существует некоторое максимальное расстояние для образования комплексов у высокоактивных эстрогенов оно составляет 11 А [c.595]

Для жирования кожи и повышения ее водостойкости применяют различные кремнийорганические соединения и композиции на их основе. Низкое поверхностное натяжение растворов полиорганосилоксанов способствует их глубокому проникновению в материал и хорошей сорбции на волокнах. Реакционноспособные группы полиорганосилоксанов (Н, ОН, NH2) взаимодействуют с активными группами белков кожной ткани и функциональными группами дубильных веществ, имеющихся в коже. [c.265]

Эти особенности выражают напряжения, которым подвергается ион металла в результате многоточечного взаимодействия с аминокислотными остатками, определяемого конформационной структурой белка. Необычное расположение лигандов задает направленную геометрию комплекса. Напряжение создается совместно и металлом и лигандами. Взаимодействие металл — лиганд в металлоферментах сходно с взаимодействием активных групп Гис, Сер, Тир, — ЗН ряда ферментов с протонами, являющимися простейшими катионами. [c.416]

В настоящее время бесспорно доказано, что протеины в первую очередь имеют две активные группы аминогруппу NH2 и карбоксильную СООН. Первая группа — основная, вторая — кислотная. Наличие этих групп определяет амфотерную реакцию белков. Протеины могут вести себя или как основания или как кислоты, так как в растворе одновременно образуются ОН - и Н -ионы. [c.11]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

В отличие от ранее рассмотренных видов хроматографии ионообменная хроматография основана на химическом взаимодействии активных групп неподвижной фазы с ионами разделяемых соединений. Она используется для разделения смесей белков н аминокислот, которые в водном растворе находятся в виде ионов (см. 11.1.3). Ионообменная хроматография положена в основу действия специальных приборов — автоматических аминокислотных анализатор О В. [c.498]

Роль белка или белковой части фермента (апофермента) состоит помимо прямого участия в катализе в связывании в определенном участке кофактора и в связывании субстрата или субстратов с определенной ориентацией их относительно каталитически активных групп. При этом осуществляется отбор строго определенных субстратов из множества сходных молекул, в принципе способных к таким же реакциям. Например, специфичность кар бокс и пептидаз именно к С-концевым остаткам в значительной мере обусловлена тем, что в связывании и ориентации относительно атома цикла принимают участие положительно заряженные остатки аргинина, которые взаимодействуют с концевой карбоксильной группой гидролизуемого пептида. [c.223]

Бол сложно организованной является регуляция, основанная на изменении активности фермента или белкового фактора путем его химической модификации. Чаще всего для этой цели используют реакции фосфорилирования белков с помощью специальных, специфичных к определенным белкам или группам белков — протеинкиназ (подробнее см. 10.2). [c.420]

Наблюдаемую на опыте зависимость каталитических токов от pH можно объяснить образованием комплекса кобальта с соответствующим соединением, содержащим сульфгидрильную группу. [55]. Возрастание предельного тока при переходе от нейтральной области к более высоким значениям pH связано со стабилизацией этого комплекса. Диссоциация каталитически активной группы SH (для сульфгидрильных групп, входящих в состав белка, рКа 10) вызывает падение каталитического тока при pH > 10. [c.397]

Точно так же освобождение активных групп происходит и при протео-литическом расщеплении белков, которое сопровождается увеличением в ысоты двойной волны. [c.398]

При денатурации белков обычно наблюдаются уменьшение или полная потеря специфической биологической активности белка, уменьшение растворимости, измене ние формы и размеров молекулы, выход на поверхность молекулы белка гидрофобных групп. [c.37]

Здесь может быть два случая (см. схему XII)-. две формы активных групп в молекуле белка. [c.445]

Порфириповые комплексы входят в состав активных групп каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, они содержатся в хлорофилле, витамине В12 и др. Эти же соединения играют важную роль в переносе электронов (цитохромы). Характерной чертой порфириновой группы является ее прочная связь с белком активная группа вмонтирована , по выражению Болдуина, в белок и не отделяется от него в процессе катализа. [c.65]

Примеров пространственного (геометрического) кодирования в химии и биологии мож[го привести очень много. Отношения катализатора, в частности фермента (его активной группы) и субстрата, гормона и рецептора, антигена н антитела, эффекты феромонов, явления узнавания молекул и т. п. достаточно убедительно свидетельствуют о решающем значении определенных дискретных совокупностей геометрических конфигураций для развития того или иного процесса. Заметим, что геометрия в наиболее развитых структурах не абсолютно жесткая (рнс. П1.6). Молекулы антител, как доказано в настоящее время, способны изменять форму, причем их фрагменты вращаются нли раздвигаются как концы щипцов, приспосабливаясь к менее подвижной структуре антигена (об аналогичных явлениях в белках см. 1гиже), [c.334]

Бесцветное дигидропроизводное быстро окисляется на воздухе, а образующийся хинон окрашивает кожу (присоединение к активным группам белка). Юглон может быть получен с 15%-ным выходом путем окисления 1,5-диоксинафталина бихроматом калия в водном сернокислотном растворе. [c.435]

Активные группы. — Белки являются характерными амфотер-ными соединениями. В нейтральном растворе основные и карбоксильные группы большей частью ионизированы, как это происходит с биполярными ионами аминокислот. В изоэлектрической точке диссоциация кислотных и основных групп одинакова, растворимость и электрофоретическая подвижность минимальна. Ниже приведена формула гипотетического гептапеп гида, написанная по общепринятым правилам слева аминная концевая группа, справа — карбоксильная [c.688]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Клеточные белки, способные катализировать различные биохимические реакции, называют ферментами или энзимами. Ферменты по химическому строению, могут быть трех видов состоящие только из сложных белковых соединений содержащие, кроме белковых молекул, ионы одного из металлов (меди, железа, цинка и др.) содержащие активные группы, без которых белковая часть молекулы становится инертной. В образовании ферментов могут участвовать витамины. Молекулярная масса ферментов колеблется от нескольких тысяч до 500 000 (изомеразы). Клетки микроорганизмов имеют большой набор ферментов, например грибы рода Aspergillus содержат до 20 различных ферментов. [c.14]

Участок молекулы Ф., где происходит превращ. субстрата, наз. активным центром. Его иногда подразделяют на участок, связывающий субстрат, и каталитич. участок. Последний содержит каталитически активные группы белка или кофакторы. Для многих Ф., состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка (взаимодействующего с в-вами, регулирующими активность фермента), к-рый м. б. расположен не на той субъединице белка, где находится активный центр. [c.618]

Токсическое действие. Р. отличается высокой токсичностью для любых форм жиз-Бш, широким спектром и большим разнообразием клинических проявлений токсического действия в зависимости от свойств веществ, в виде которых металл поступает в организм (пары Р., неорганические и органические соединения), пути поступления и дозы. В основе механизма действия Р. лежит блокада биологически активных групп белковой молекулы (сульфгидрильных, аминных, карбоксильных и др.) и низкомолекулярных соединений с образованием обратимых комплексов с нуклеофильными лигандами. Установлено включение Р.(II) в молекулу транспортной РНК, играющей центральную роль в биосинтезе белков. В начальные сроки воздействия малых концентраций Р. имеет место значительный выброс гормонов надпочечников и активирование их синтеза. Отмечены фазовые изменения в содержании катехоламинов в надпочечниках. Наблюдается возрастание моноаминоксидазной активности митохондриальной фракции печени. Показано стимулирующее действие неорганических соединений Р. на развитие атеросклеротических явлений, но эта связь нерезко выражена. Пары Р. проявляют нейротоксичность, особенно страдают высшие отделы нервной системы. Вначале возбудимость коры больших полушарий повышается, затем возникает инертность корковых процессов. В дальнейшем развивается запредельное торможение. Неорганические соединения Р. обладают нейротоксичностыо. Имеются сведения о гонадотоксическом, змбриотоксиче-ском и тератогенном действии соединениях Р. [c.484]

Было упомянуто, что промывать сорбент буфером лиганда следует быстро. Дело в том, что при pH 8,3 идет постепенный гидролиз активных групп сорбента и за 4 ч его связывающая способность снижается в 2—3 раза. Выбор pH буфера для посадки лиганда зависит от того, каким образом ее предполагается осуществить. Напомним, что нуклеофпльную атаку на активированные группы матрицы (в данном случае на имидокарбонатную группу) могут вести лишь непротонированные (незаряженные) аминогруппы. Слабощелочной буфер с pH 8,3 может обеспечить достаточное количество незаряженных концевых аминогрупп белка (рЛГ it 8), по которым и будет идти его посадка на матрицу, но для посадки по е-аминогруппе лизина [c.376]

Фирма IBF рекомендует следующие стандартные условия для такой посадки. Активированный гель уравновешивают 0,5 М фосфатным буфером (pH 7,6) и вносят в раствор белка в том же буфере из расчета 5—10 мг белка на 1 мл геля. Можно использовать и другие-буферы, не содержащие первичных аминов, с pH в интервале 6,9— 8,5. Инкубацию проводят с перемешиванием при 4 в течение 18 ч. Если биологическая устойчивость лиганда это допускает, инкубацию можно вести и при комнатной температуре, сократив ее продолжительность. Излишек лиганда отмывают на фильтре 8—10 объеигами того же буфера. Затем осуществляют блокировку незанятых активных групп 0,1 М раствором забуференного (pH 7,5—8,5) этаноламина в течение 3 ч при 4° можно пспользовать также растворы Триса, глицина, /) у-лизина и др. Гель снова промывают 8—10 объемами того же буфера с добавлением до 0,15 М Na l, потом уравновешивают буфером для аффинной хроматографии и хранят в суспензии на холоду с добавкой 0,02% мертиолата или азида натрия. [c.381]

В некоторых случаях конечной стадией биосинтеза функционального активного белка является ковалентное присоединение простетической группы, участвующей в формировании активного участка фермента. Например, биотин и липоевая кислота ферментативно присоединяются к нуждающимся в них ферментам. Рибофлавин ковалентно связывается с некоторыми белками, а группа гема — с цитохромом с. Нековалентно связанные коферменты присоединяются к пептидным цепям в строго определенные моменты — вероятно, еще до завершения синтеза всей полипептидной цепи. [c.497]

Общеизвестно, что биологически активные белки, особенно секретируемые клетками, такие как ферменты и полипептидные гормоны, синтезируются в виде молекул неактивных предшественников, активируемых посредством специфического гидролитического удаления пептидных фрагментов в результате действия протеолитических ферментов. Этот ограниченный протеолиз вызывает конформационное изменение, в результате которого важные для активности группы занимают правильное пространственное взаимное расположение. Иногда расщепление пептидной связи может высвободить существенную для активности амино- или карбоксильную группу. Одним из простейших примеров ограниченного цротеолиза является активация трипсиногена до трипсина, катализируемая энтерокиназой и автокатализируемая самим трипсином. Процесс активации заключается в отщеплении гексапептида от Л -концатрипсиногена (12). [c.551]

Сродство молекулы бенздиазепина к ЧСА зависит от величины заместителей, их ориентации относительно активных групп рецепторного участка белка, а также от донорно-акцепторных свойств вещества. При увеличении заместителя при N изменяется расстояние между ассиметрическим центром макромолекулы и бензольным кольцом, что проявляется в уменьшении фактора анизотропии (д). Можно предположить, что при наличии объемного заместителя в положении 1 бенздиазепина (флуразепам, празепам) наблюдаются стерические затруднения для сближения белка и лиганда, чего нельзя сказать о незамещенных бенздиазепинах (дикалий хлоразе-пате, хлордиазепоксиде) и бенздиазепинах с небольшими заместителями (диазепаме, оксазепаме). [c.236]

Столь большое число веществ, рекомендованных в качестве пластикаторов, объясняется легкой изменяемостью белковых веществ от воздействия как перечисленных, так и многих других веществ. Изменяемость касается или химического состава или физического состояния. Вещества с активными группами легко вступают в химические реакции с казеином. Так например, наличие нитрогруппы обусловливает появление яркожелтой окраски в казеине, напоминающей окраску белков при ксантопротеиновой реакции. Основания реагируют с карбоксильными, а кислоты с аминогруппами казеина. Жидкости, не растворяющиеся в воде и не имеющие активных групп, способных реагировать с казеином, производят на него дегидратирующее действие. Например, пластинка спрессованного, набухшего в воде казеина, погруженная в керосин, теряет воду и последняя выделяется в керосиновую ванну и скопляется в нижнем слое сосуда. Керосин поглощается казеиновой пластинкой и последняя в сыром виде приобретает вид и прочность дубленого в альдегиде казеина, однако после высыхания не становится галалитом такая обработанная керосином пластинка продолжает сохранять присущую казеину хрупкость и легко набухает в воде. Альдегиды легко реагируют с аминогруппами казеина и продуктов его распада, они резко изменяют вязкость казеинового геля, одновременно производя глубокие химические изменения в казеиновой молекуле, сказывающиеся на изменении окраски его, доходящей до коричневого оттенка. [c.140]

ООО ООО. Молекула фермента может состоять только из белка или из белковой и небелковой частей. Последняя получила название кофактора или простетической группы. Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов или ионы металлов. Одни и те же кофакторы могут быть прочно связаны с белком или образовывать легко диссоциирующие комплексы. Одн" и те же кофакторы могут входить в состав молекул разных ферментов. [c.21]

Высокая чувствительность полимерных систем к активным полифункциональным примесям часто затрудняет установление равновесий, и это обстоятельство также служило одной из причин, по которым долгое время растворы полимеров относили к системам, не подчиняющимся правилу фаз. Это особенно характерно для белков, где благодаря наличию большого набора активных групп в макромолекуле вероятность образования мостич-иых связей с примесями очень велика. Возможно, что подобные примеси играют существенную роль в биологических пpoцe ax f . [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология