Амидный азот

Анализ белков. — Белки обычно гидролизуют кипячением с 20,%-ной соляной кислотой или 35%-ной серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется толыко лри определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся ири гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов,, то кислотный гидролиз превра1цает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего- [c.654]

Рис. 12.8. Использование амидного азота глутамина для синтеза различных соединений в живых организмах.

АМИДНЫЙ АЗОТ Определение амидного азота [c.10]

Амидный азот группы МН=СОК [c.44]

Амидный азот (сумма) г [c.44]

В то же самое время, при образовании связи между сериновым кислородом и карбонильным углеродом, происходит ослабление связи между карбонильным углеродом и амидным азотом, и этому ослаблению способствует наличие поблизости атома водорода, ранее принадлежавшего сери-ну, а теперь связанного с азотом гистидина. Когда пептидная связь, N—С, разрывается, этот атом водорода присоединяется к азоту, завершая образование группы —НН2 на конце удаляющейся цепочки, которая на стадии 4 обозначена как продукт 1. Половина цепи субстрата теперь отщепляется, а другая половина остается присоединенной к сериновой боковой цепи фермента. Конфигурация связей вокруг карбонильного атома углерода снова становится плоской тригональной и среди них снова имеется двойная связь С=0. [c.320]

Падение основности амидов карбоновых кислот вызывается мезомерным сдвигом, поскольку свободная пара амидного азота оттянута на углерод за счет — -эффекта кислорода [c.72]

Основной азот группы ЫН А мидный азот (сумма) Амидный азот группы [c.193]

Небольшие олигосахаридные группы часто присоединены к белкам, находящимся на поверхности клеток, а также к секретируемым белкам. Сахарные цепи прикреплены через 0-гликозидную связь к —ОН-группам остатков серина, треонина и оксилизина (только в коллагене) или через Ы-гликозидную связь к амидному азоту аспарагина [43а]. Среди таких гликопротеидов встречаются ферменты, гормоны и струк- [c.117]

Амидный азот глутамина [c.471]

Из приведенных данных следует, что переход от свободных молекул к ассоциированным сопровождается значительным укорочением связи N-0, удлинением С=0 и некоторым уменьшением угла между ними. Кроме ОГО, связи амидного азота у молекулы в парах образуют тупую пирамиду, а в кристалле расположены в одной плоскости. Следовательно, смена фазового состояния затрагивает структуру всей пептидной группы, что свидетельствует о происходящих при этом существенном перераспределении электронной плотности и изменении гибридизации атомов. Прежде всего это касается пептидной и карбонильной связей (N-0, С-О). Длины же связей С -Ы и С -С (О) в парах и кристалле остаются [c.131]

Антибактериальная активность и токсичность замещенных сульфаниламидов зависит от природы группы К, связанной с амидным азотом. Из сотен синтезированных соединений такого рода лишь менее десятка обладают требуемой комбинацией высокой антибактериальной активности и низкой токсичности для человека, необходимой для того, чтобы лекарственный препарат был э4>фективным почти во всех эффективных соединениях группа Р содержит гетероциклическое кольцо (гл. 36). [c.721]

В животноводстве карбамид применяют для откормки скота — в качестве добавки к корму, содержащему мало белков и много углеводов. В сычуге жвачных животных микроорганизмы превращают амидный азот карбамида в белковые соединения [c.537]

Было проведено также прямое определение содержания основного и амидного азота в других сахалинских нефтях. Полученные результаты показаны в табл. 95. [c.173]

Соединения азота вредно влияют на катализаторы крекинга и способствуют смолообразованию в бензинах. Связанный азот в сырой нефти и продуктах переработки определяют нагреванием с серной кислотой в присутствии катализатора, отгонкой аммиака с водяным паром и последующим добавлением реактива Несслера. Переведение амидного азота и азота гетероциклических соединений, за исключением пиридина, в аммонийный азот катализируется окисью ртути HgO, сульфатом меди и селеном нитро- и нитрозогруппы восстанавливают добавлением салициловой кислоты. Определения можно выполнять с точностью +10% при содержании от 0,002 до 1,0% азота. Метод был также успешно применен для определения небольших количеств азота в катализаторах, синтетических каучуках и других твердых веществах, содержащих до 7% азота. [c.124]

В связи с тем, что амиды содержат азот и являются нейтральными по отношению как к кислотам, так и к щелочам, они обычно относятся к классу растворимости МЫ. Исключение составляют те амиды, в которых благодаря взаимодействию амидного азота с достаточно сильной электроноакцепторной группой обычно ней- [c.320]

Содержание основного и амидного азота в сахалинских нефтях [84] [c.190]

Сульфамидная группа занимает в бензольном ядре положение I. Соо ветственно этому, перед названием замещающих радикалов, связаннь г амидным азотом, ставится снмвол №. в отличие от радикалов, связаннь с азотом аминогруппы в положении 4, перед названием которых ставитс [c.259]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсиитетазы характерно очень низкое значение Кж по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту). [c.90]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Результаты расчета диметиламида N-aцeтил-L-aлaнинa (II) приведены на рис. 11.16 и в табл. 11.13. Внутримолекулярную водородную связь соединение II образовать не может. Наиболее устойчивой развернутой формой в неполярной среде является 7, за ней с незначительной энергетической разницей следуют 5 и Ь конформации Кие маловероятны. Замещение водорода на группу СН3 при амидном азоте (II) значительно больше сужает области низкой энергии, чем в случае аналогичного замещения водорода у атома N аминокислотного остатка (III). Фактически запрещенными становятся все конформации со значениями угла у меньше 40 . Расчет предсказывает, что в полярных средах несколько более вероятной по сравнению с конформацией 7, доминирующей в инертной среде, будет реализация конформации Ь. Исследованные нами [88] дипольные моменты соединения II и близкого ему VI (см. табл. 11.12) полностью согласуются с данными расчета [89]. Опытные величины дипольных моментов молекул II и VI в растворе ССЦ (соответственно 2,80 и 1,99 О) совпадают со значениями, рассчитанными для формы 7 (2,7 и 2,0 О). При переходе к слабополярному растворителю СНС1з наблюдается заметное увеличение дипольного момента у II, что указывав на естественное смещение конформационного равновесия к более полярным формам, дипольный момент соединения VI, однако, остается здесь практически постоянным. Если это так, то соответствующие спектральные кривые КД и ДОВ соединений II и VI в неполярной среде, например в гептане, должны быть близки и отвечать конформации 7. Рис. 11.18 свидетельствует, что это действительно имеет место. При переходе к водным растворам кривые КД и ДОВ соединения II резко меняются и, безусловно-отвечают уже иному конформационному состоянию. В воде доминирует. [c.168]

Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

В ферментативном синтезе АМФ из ИМФ специфическое участие принимает аспарагиновая кислота, являющаяся донором КН,-группы, и ГТФ в качестве источника энергии промежуточным продуктом реакции является аденилоянтарная кислота. Биосинтез ГМФ, напротив, начинается с дегидрогеназной реакции ИМФ с образованием ксантозиловой кислоты в аминировании последней используется только амидный азот глутамина. [c.473]

Следует указать также на использование галактозы и частично глюкозы для биосинтеза цереброзвдов и гликолипидов, выполняющих важные и специфические функции в деятельности ЦНС. В этом синтезе участвуют не свободные моносахариды, а гексозамины (галактозамин и глюкозамин), биосинтез которых в свою очередь требует доставки амидного азота глутамина, интегрируя тем самым обмен углеводов, липидов и белков. [c.549]

Изучение замыкания у различных фенетиламидов, не содержащих заместителей в ядре, показало, что выход дигидроизохинолинового производного зависит как от характера ацильного остатка, так и от групп, находящихся в а-и -положениях по отношению к атому амидного азота [11,13]. [c.265]

Было сообщено только о тех случаях, когда амидный азот имеет заместитель, вследствие чего образуются 3-замещенные производные тетрагидрохиназолина. [c.285]

Влияние метильной группы, присоединенной к амидному азоту, можно видеть из данных табл. 3.11. В ряду формамидов и сщетамидов замещение одного амидного атома водорода вызывает заметное усиление основного характера, замещение же второго атома лишь немного изменяет основность соединения. Это изменение более или менее параллельно изменению основности исходных аминов, как это явствует из данных последней графы табл. 3.11. [c.159]

Синтез аминокислот с разветвленной цепью (валина и лейцина), так же как и синтез гетероциклической аминокислоты — гистидина, представляет сложные многоступенчатые процессы синтеза а-кетокислот, аминирование осуществляется, как правило, амидным азотом глутамина или а-аминогруп-пой глутаминовой кислоты. [c.405]

Биосинтез ГМФ начинается с дегидрирования ИМФ и образования ксан-тидиловой кислоты в аминировании последней используется амидный азот глутамина. [c.434]

Метод измерения проводимости оказался пригодным для определения небольших количеств свободного аммиака в биологических материалах [2]. Аммиак удаляют из образца перегонкой или током воздуха и поглощают раствором борной кислоты. После этого определяют удельную проводимость раствора и сравнивают с результатаэди, полученными с эталонными растворами. Выбор борной кислоты в качестве абсорбента объясняется малой степенью ее диссоциации, так что удельная проводимость раствора является линейной функцией концентрации соли аммония. Этот метод определения аммиака также применим к известному процессу Кьелдаля для определения амидного азота. [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология