Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аминоацил-РНК, комплексы

    К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]


    Накоплен большой оиыт псиользования гель-фильтрации для очистки рибосом, полисом и ферментов, участвующих в биосинтезе белка и образующих комплексы с нуклеиновыми кислотами, нуклеотидами, а также аминокислотами. Например, при исследовании аминоацилирования тРНК для отделения аминоацил-тРНК-син-тетаз и их комплексов с АТФ и аминокислотами от свободных ами- [c.141]

    На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

    Траисаортная РНК (тРНК). Старое название — растворимая РНК. Рибонуклео-тид, который переносит соответствующую аминокислоту к рибосоме в определенный момент синтеза белка, образуя с ней эфир — так называемый комплекс аминоацил-тРНК. Роль комплекса заключается, по-видимому, в активации аминокислоты для синтеза белка. [c.494]

    Разумеется, предлагаемая схема является гипотетической и направлена лишь на то, чтобы показать возможность такого рода кинетической коррекции. В то же время имеются факты, действительно указьшающие, что EF-Tu может снижать уровень ошибок в трансляции. Кроме того, имеются независимые данные в пользу существования двух различных фаз в связывании аминоацил-тРНК, на которых может осуществляться распад кодон-антикодоновых комплексов. [c.177]

    Если взаимодействие, имевшее место при образовании промежуточного короткоживущего комплекса, сохраняется после кодон-антикодонового узнавания, то теперь аминоацил-тРНК оказывается связанной с 70S рибосомой по крайней мере тремя точками —антикодоном через кодон мРНК с 30S субчастицей, аминоацильной ветвью через EF-Tu с 50S субчастицей и неизвестной точкой первоначального взаимодействия (может быть, D-шпилькой, взаимодействующей с головкой 30S субчастицы). [c.179]


    Образовавшийся конечный инициаторный 708-комплекс способен воспринять аминоацил-тРНК (с EF-Tu и ГТФ) на свой вакантный А-участок и начать элонгацию. [c.230]


Смотреть страницы где упоминается термин Аминоацил-РНК, комплексы: [c.582]    [c.169]    [c.441]    [c.234]    [c.235]    [c.485]    [c.489]    [c.490]    [c.491]    [c.492]    [c.302]    [c.394]    [c.57]    [c.41]    [c.47]    [c.134]    [c.142]    [c.155]    [c.161]    [c.162]    [c.163]    [c.163]    [c.163]    [c.163]    [c.164]    [c.164]    [c.165]    [c.175]    [c.175]    [c.176]    [c.176]    [c.176]    [c.177]    [c.179]    [c.180]    [c.188]    [c.198]    [c.200]    [c.230]    [c.268]    [c.169]    [c.513]   
Биохимия растений (1966) -- [ c.481 , c.484 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте