Рибосомная рибонуклеаза

Белковый компонент рибосом трудно исследовать из-за его тенденции к агрегации в отсутствие рибосомной РНК. Поэтому при обработке рибосом рибонуклеазой с целью перевести в раствор рибосомную РНК белок выпадает в осадок. Однако рибосомный белок частично [c.22]

А — олигонуклеотиды, полученные при гидролизе рибосомной РНК рибонуклеазой Т), обработаны фосфодиэстеразой селезенки. Б — некоторые олигонуклеотиды, образовавшиеся при гидролизе рибосомной РНК панкреатической рибонуклеазой, обработаны фосфодиэстеразой селезенки. Жирными линиями показано положение неизмененных нуклеотидов, которые использовались для контроля. [c.66]

Защиту организма от вирусных инфекций обеспечивают интерфероны. Семейство этих белков синтезируется в клетках эукариотов в ответ на заражение вирусом. Они индуцируют образование протеинкиназы, которая фосфорилирует фактор инициации е Р2 и таким образом прекращает работу белоксинтезирующего аппарата. Интерфероны повышают активность рибонуклеазы, расщепляющей матричные и рибосомные РНК клетки, что также снижает синтез белка в инфицированных клетках. [c.79]

Различного рода рибонуклеазы были обнаружены во многих животных тканях и в растениях [2, 3]. К числу наиболее изученных относится рибонуклеаза (К. Ф., 3.1.4.8) из такадиастазы (получаемой из культур Aspergillus oryzae) [24]. Этот фермент специфически гидролизует межнуклеотидные связи РНК между З -ГМФ и 5 -гидроксильными группами соседних нуклеотидов. Рибонуклеазы, выделенные из растений, и рибосомная рибонуклеаза из Е. соИ гидролизуют РНК до нуклеозид-З -фосфатов [25]. [c.88]

Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

Впервые правомерность филогенетического подхода была продемонстрирована при изучении структуры тРНК- Оказалось, что вторичная структура любых тРНК независимо от вариаций в их нуклеотидных последовательностях описывается универсальной моделью клеверного листа . Еще более впечатляют результаты применения этого подхода к рибосомным РНК, когда из многих сотен расчетных моделей удалось выбрать по одной для РНК каждого типа . Как осуществляется такой выбор на уровне отдельных элементов вторичных структур РНК, показано на рис. 21, а на рис. 22 демонстрируется подобие вторичных структур РНК-компонента рибонуклеазы Р (о его ферментативной активности см. в гл. VIII). [c.38]

Рибосомная РНК in situ в рибосоме доступна для действия рибонуклеазы (и, следовательно, не заключена внутри рибосомы) в отличие от вирусной РНК, которая не атакуется рибонуклеазой. Рибосома представляет собой пористую структуру, в которой примерно 50% приходится на долю воды [37]. РНК и белок, по-видимому, чрезвычайно тесно переплетены друг с другом в рибосоме. Тем не менее, как показали исследования методом дифракции рентгеновских лучей [17, 47], структура РНК и белка при этом не изменяется сколько-нибудь заметным образом. [c.24]

ПЛФ — пиридоксальфосфат ПЦР — полимеразная цепная реакция РНК — рибонуклеиновая кислота РНКаза — рибонуклеаза рРНК — рибосомная РНК СПИД — синдром приобретенного иммунодефицита Т — ТИМИН [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология