Рибосомная РНК первичная структура

Каких-либо принципиальных особенностей первичных структур рибосомных белков по сравнению с обычными растворимыми глобулярными белками отмечено не было. Большинство последователь- [c.94]

Таким образом, ступенчатое раздевание (разборка) рибосомных частиц ясно демонстрирует каркасную роль высокополимерной РНК для размещения рибосомных белков. Из явления разворачивания следовало, что цепь РНК (ее первичная структура) служит в качестве ковалентнонепрерывного остова частицы, объединяющего все белки. Явление разборки с сохранением основной компактности и формы РНК говорит о том, что третичная структура РНК формирует также и пространственный каркас для трехмерного расположения рибосомных белков. [c.130]

Рибосомная РНК — высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000—6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы— рибосомы. Рибосома является фабрикой белкового синтеза , куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот — информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы й-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от. друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований. [c.123]

Здесь ограничимся тем, что напомним об эписомах бактерий (гл. 9) — элементах бактериального генома, которые могут существовать в интегрированном с хромосомой и в свободном состоянии. О них было рассказано на примерах f-фактора Е. соИ, факторов лекарственной устойчивости и умеренных бактериофагов в состоянии профага. Таким образом, сходные элементы существуют и в геномах эукариот. Во многих случаях показано не только сходство, но и тождество первичной структуры экстрахромосомных и хромосомных элементов. Так, в частности, уже упоминавшаяся двунитевая РНК штаммов-убийц у дрожжей имеет комплементарные последовательности в геноме. У того же объекта Р. Планта и В. Л. Ларионов описали кольцевую плазмиду с контурной длиной 3 мкм (9000 п. н.) — копию генов XII хромосомы, кодирующих рибосомную РНК. У дрозофилы обнаружены свободные кольцевые формы некоторых МДГ. [c.252]

В середине 1960-х годов начались исследования нуклеотидных последовательностей РНК. Первыми были определены первичные структуры тРНК (Р. Холли и сотр., 1965 А. А. Баев и сотр., 1967). Развитие техники фракционирования фрагментов нуклеиновых кислот и прежде всего гель-электрофореза (Ф. Сэнгер и сотр.) позволило в начале 1970-х годов приступить к изучению первичной структуры высокомолекулярных РНК. В 1976—1978 гг. были созданы исключительно быстрые и эффективные методы секвени-рования ДНК и РНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сэнгер и сотр.), которые позволили за короткое время получить огромную информацию о первичной структуре генов, их регуляторных элементах, вирусных и рибосомных РНК и т. д. [c.7]

S РНК Е. oli была первой высокополимерной рибосомной РНК, полная первичная структура которой была установлена. Это было сделано как прямым химико-энзиматическим анализом нуклеотидной последовательности РНК в группе Ж. -П. Эбеля, так и путем секвенирования ДНК соответствующего клонированного гена в груп- [c.70]

Первичная структура рибосомной 23S РНК Е. соИ также была установлена как ее прямым химико-энзиматическим анализом, так и путем секвенирования ДНК ее клонированного гена (рис. 44). Одновременно и некоторое время спустя были секвенированы также высокополй-мерные РНК большой рибосомной субчастицы ряда других организмов, а также хлоропластов и митохондрий, которые дали материал Для сравнительно-эволюционного анализа. Весь арсенал методов, примененный в случае 16S РНК, был использован для изучения вторичной структуры 23 S РНК, и были найдены принципиально те же закономерности и особенности. Схема модели вторичной структуры 23S РНК Е. соН дана на рис. 45. Как и в 16S РНК, около половины или более остатков цепи 23S РНК оказываются вовлеченными в двойные спирали. Всего можно насчитать несколько более 100 индивидуальных спиралей. Наиболее ярким отличием от 16S РНК является, по-видимому, комплементарное спаривание 5 -конца 23S РНК с ее З -концом довольно стабильная совершенная двойная спираль из 8 пар нуклеотидов удерживает оба конца вместе, в значительной мере фиксируя общую свернутость цепи в конечную компактную структуру. Как и в 16S РНК, пары G U не редкость в спиралях 23S РНК. Кроме того, в спиралях имеются пары G А и, [c.77]

Полные первичные структуры 5S РНК как прокариот ( . ali), так и эукариот (человек) были определены задолго до работ по структуре высокополимерных рибосомных РНК, еще в 1967 г. (в группах Ф. Сэнгера и С. М. Вейсмана, соответственно). С тех пор стали известны многие десятки первичных структур 5S РНК из рибосом [c.79]

Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

Некоторые сведения о белках-соседях можно извлечь уже из данных о местах связывания белков на первичной и вторичной структуре рибосомной РНК (см. раздел III, 5). Действительно, если места посадки каких-то белков находятся совсем рядом на РНК, то, очевидно, эти белки являются соседями на рибосоме. Например, в приводившемся выше случае белков S8 и S15 они узнают и связывают соседние участки цепи и соседние шпильки во вторичной структуре 16S РНК очевидно, что белки S8 и S15 —соседи также и топографически. К ним примыкают белки S6 и S18, требующие для своего связывания предварительной посадки белков S8 и S15 и имеющие, как было показано, места узнавания на первичной структуре РНК в том же районе. Другой пример —это соседствование на цепи 16S РНК (в домене I) мест связывания белков S4, S16, S17 и S20. [c.106]

На рис. 119 приведено сопоставление первичных структур меж-цистронового участка L24-L5 и начала цистрона белка L5 ак места действия репрессорного белка S8, с одной стороны (вверху), и участка рибосомной 16S РНК, связывающего белок S8 (внизу). Видна большая гомология, включая совпадение последовательностей 7 участков, от 3 до 7—9 остатков каждый. Еще большая гомология видна из сравнения предсказанных вторичных структур этих двух участков, узнаваемых белком S8 (рис. 120). [c.240]

Эти опыты открыли возможность для экспериментальной расшифровки всего генетического кода, при помощи которого информация от РНК передается на синтезируемый белок. Последовательность нуклеотидов РНК реализуется в специфической последовательности аминокислот синтезируемой полипептидной цепи. Опыты М. Ниренберга свидетельствуют также о том, что не рибосома и не рибосомная рРНК являются матрицей, на которой синтезируются специфические белки, а эту роль выполняют поступающие извне матричные РНК. Итак, ДНК передает информацию на РНК, которая синтезируется в ядре и затем поступает в цитоплазму здесь РНК выполняет матричную функцию для синтеза специфической белковой молекулы. Матричная гипотеза белка, как и других полимерных молекул ДНК и РНК (см. ранее), в настоящее время получила подтверждение. Ее правомочность была доказана в экспериментах, которые обеспечивали точное воспроизведение первичной структуры полимерных молекул. Этот [c.519]

Обише закономерности, найденные для структуры тРНК, по-видимому, реализуются и в других одноцепочечных полинуклеотидах. Те из них. для которых уже определены первичные структуры, могут быть представлены как образования с чередующимися двух- и одноцепочечными участками. Например, молекулы рибо-сомных 5S РНК имеют вторичные структуры, сходные с клеверным листом тРНК. Значительно более сложно выглядят структуры высокомолекулярных рибосомных или вирусных РНК (рис. 199). Несомненно, что такие РНК находятся в компактной форме, как это следует из их гидродинамическ 1х свойств, одиако детали пространственной организации пока неизвестны. [c.344]

Число лабораторий, занимающихся установлением первичной структуры нуклеиновых кислот, быстро растет. В случае РНК это во многом обусловлено обнадеживающими достижениями в установлении полной первичной структуры пятнадцати тРНК, двух 55 РНК и ряда внутренних и концевых участков вирусных и рибосомных РНК . В свою очередь эти достижения были бы невозможны без создания целого ряда высокочувствительных и надежных методик. Для многих исследователей работа по выяснению структуры нуклеиновых кислот является лишь частью другой проблемы, например синтеза или биохимической эволюции белков и нуклеиновых кислот. Стараясь удовлетворить разнообразные интересы, я попытался включить в книгу экспериментальные детали различных методов структурного анализа, а также описать некоторые потенциально интересные методики, которые по какой-либо причине не использовались. Надо надеяться, что включение этих методик будет стимулировать как их применение, так и дальнейшее усовершенствование. [c.14]

Рибонуклеиновые кислоты характеризуются одноцепочной молекулярной структурой. Полинуклеотидная цепь этих кислот нередко рассматривается как их первичная структура. Молекулы РНК имеют вид гибких, беспорядочно свернутых одинарных цепей. В зависимости от рн, ионного состава среды РНК в растворе содержат в молекуле участки в виде двойной спирали, возникающей при сворачивании цепочки на себя. В этих участках появляются водородные связи между азотистыми основаниями, находящимися в разных местах одной и той же нуклеотидной цепи. Такую структуру молекулы РНК )ассматривают как вторичную. Она установлена для НК в растворе. Но вторичная структура РНК в растиоре может соответствовать и не соответствовать конформации функциональных молекул РНК в клетках. Во всяком случае, если рибосомная и растворимая РНК и могут иметь вторичную структуру молекулы, то для матричной эта возможность ставится под сомнение. [c.141]

Принято считать, что каждая хроматида содержит одну из двух идентичных дочерних молекул ДНК, образующихся в процессе репликации. Молекула ДНК представляет собой непрерывную сверхскрученную двойную спираль, простирающуюся по всей длине хроматиды. Функционально эта нить подразделяется на больщое число отрезков, соответствующих отдельным генам. Каждый ген несет информацию о первичной структуре отдельной полипиптидной цепи, рибосомной РНК, транспортной РНК или выполняет регуляторную функцию. Кроме того, в составе непрерывной нити ДНК, наряду со смысловыми генами, находятся многократно повторяющиеся одинаковые или сходные по составу нуклеотидные последовательности, выполняющие, вероятно, регуляторные или структурные функции. [c.51]

Зная топографию белков и места посадки белков на первичной (и вторичной) структуре рибосомной РНК, можно, таким образом, вывести более или менее приблизительную топографию белоксвязы-вающих участков РНК на рибосомной частице. Естественно, что она будет просто повторять локализацию соответствующих рибосомных белков. Так, в районе белка 84 (рис. 68) должна локализоваться составная щпилька, включающая спирали 20—21 домена I, а также спираль 2, являющаяся черешком (спаренные 5 - и З -концы домена) всего домена I (рис. 42). Фактически это — центральное место в [c.114]

Г омология первичных и гуредсказанных вторичных структур хорошо видна также между последовательностью мРНК, включающей самый конец цистрона белка S12, 100-нуклеотидный межцистронный промежуток и начало цистрона белка S7, и близкой к З -концу последовательностью рибосомной 16S РНК специфически связывающей белок S7. [c.240]

Непосредственные попытки выделить мутации, влияющие на синтез белка, были связаны с опытами по получению изменений, сказывающихся на точности работы белоксинтезирующего аппарата. Если в каком-нибудь гене, кодирующем белок, возникла мутация, она может быть супрессирована (как об этом уже говорилось в гл. 7) мутацией в гене, детерминирующем структуру тРНК другой тип супрессии возникает в результате рибосомных мутаций. Был выделен ряд рибосомных мутаций, вызывающих реверсию первичных мутаций в различных генах. Иногда при этом мутация затрагивает какой-либо из известных этапов трансляции-тогда удается выяснить роль конкретного белка в исследуемом процессе. Таким образом, были получены мутации в генах, кодирующих шесть рибосомных белков. [c.111]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология