Гемоглобин примитивный

При рождении ребенка в его крови до 70—90% гемоглобина находится в форме фетального гемоглобина (HbF). У эмбриона человека на самых ранних стадиях развития (между 7-й и 12-й неделями жизни) был обнаружен третий тип гемоглобина — примитивный гемоглобин (НЬР), отличающийся по ряду свойств как от фетального гемоглобина (HbF), так и от НЬА — взрослого человека. [c.474]

Кроме гемоглобина известны и другие биологические переносчики кислорода — миоглобин, гемоцианин. Эволюционно это более древние, а функционально — более примитивные вещества, выполняющие функции переносчиков кислорода. Для этих веществ характерно наличие группы, содержащей атом переходного металла, координационно связанный с теми или иными аддендами, чаще всего образующими конфигурацию типа порфиринового кольца. Структура активной части гемоглобина — гема — изображена ниже [c.162]

Анализируя формы гемоглобина в организмах, стоящих на разных ступенях филогенетической лестницы, можно восстановить некоторые события, приведшие к возникновению разнообразных типов этого белка. Появление гемоглобиноподобных молекул в ходе эволюции, но-видимому, способствовало увеличению размеров многоклеточных животных. Крупным животным для поддержания должного уровня кислорода в тканях уже недостаточно простой диффузии. В результате, гемоглобиновые молекулы обнаруживаются у всех позвоночных и многих беспозвоночных. Самая примитивная молекула, переносящая кислород, представляет собой глобиновую полипептидную цепь размером около 150 аминокислот. Она обнаруживается у многих морских червей, насекомых и примитивных рыб. Молекула гемоглобина у высших позвоночных устроена более сложно в ее состав входит два типа глобиновых цепей. По-видимому, около 500 млн лет назад в ходе эволюции высших рыб произошла серия мутаций и дупликации соответствуюшего гена. В результате этих событий вначале образовалось два слегка отличающихся друг от друга гена, кодирующих цепи а- и Р-глобинов в геноме каждой особи. У современных высших позвоночных каждая молекула гемоглобина представляет собой комплекс, состоящий из двух а- и двух Р-цепей. (рис. 10-65). Такая структура функционирует гораздо более эффективно, чем молекула гемоглобина, содержащая одну цепь. Четыре кислород-связывающих сайта в молекуле агРг взаимодействуют друг с другом. Это взаимодействие приводит к кооперативному аллостерическому изменению в молекуле при связывании и освобождении кислорода, позволяющему доставлять в ткани гораздо большие порпии кислорода. [c.238]

Рис. 10-65. Пространственная структура одноцепочечного и четырехцепочечного глобинов. Изображенный здесь четырехцепочечный гемоглобин представляет собой комплекс, состоящий из двух а- и двух р-глобиновых цепей. Глобин, состоящий из одной цепи, у некоторых примитивных позвоночных образует димер, который диссоциирует при связывании кислорода и представляет собой промежуточную ступень в

В этом свете надо рассматривать и исключения. Понятно, что у таких примитивных организмов, как бактерии, динамические состояния, связанные с анаболизмом и катаболизмом, развиты довольно плохо, а активный транспорт хорощо выражен. Главное для бактерий —питание и размножение, а не выживание отдельной особи. Для млекопитающего было бы бессмысленным расточительством поддерживать гемоглобин или казеин (белки, расходуемые или выводимые из тела) в динамическом состоянии. В случае ДНК динамическое состояние было бы даже опасным ведь задача ДНК как раз и состоит в том, чтобы оставаться в безопасности и неизменности, а не подвергаться риску. Но в целом динамические состояния оказались полезными. Мы не знаем организма, который бы обходился без них, и вместе с тем динамические состояния никогда не наблюдались нигде, кроме живой клетки. Сложные механизмы, необходимые для их поддержания и требующие тонкого контроля, могли развиться в эволюции только постепенно, за долгое время, в результате проб и ошибок. Эволюция транспорта Через мембраны рассматривается в работе Тостесона [1866]. [c.23]

Миоглобин — относительно простой белок, состоящий из единичной полипептидной цепи и одной группы гема (в данном случае это протопорфириновое кольцо, содержащее один атом железа), с молекулярным весом примерно 17 000. У всех позвоночных, за, исключением очень примитивных бесчелюстных, молекулы мио-глобина очень сходны. Поэтому считается, что у всех позвоночных гены, определяющие синтез миоглобинов, представляют собой модифицированных потомков одного предкового гена. Молекула гемоглобина имеет более сложное строение. Она состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит гем, и имеет молекулярный вес 67 ООО, т. е. примерно в четыре раза выше, чем у миоглобина. Гемоглобины более эффективно отдают свой кислород, чем миоглобины, благодаря взаимодействию между четырьмя гемами в их молекуле. Кроме того, четыре цепи, составляющие [c.113]

Предковым геном был ген, кодировавший миоглобин. Примерно 500 млн. лет назад он дуплицировался, после чего произошли мутации, давшие начало примитивной р-цепи, которая могла в результате агрегации образовать примитивную молекулу гемоглобина, состоявшую из четырех р-цепей. Следующим шагом, имевшим место 380 млн. лет назад, была дупликация гена, детерминировавшего этот примитивный р-гемоглобин, за которой последовала мутация, давшая начало гену, кодирующему а-цепь. Это создало возможность для образования более эффективного гемоглобина типа А (огрг). Следующий шаг произошел примерно 150 млн. лет назад, когда ген р-цепи еще раз дуплицировался и в конечном счете дал начало гену, кодирующему у-цепь. И наконец, примерно 35 млн. лет назад в предковой линии высших приматов возникла еще одна дупликация, которая дала начало гену, кодирующему б-цепь. На примере этих глобинов можно видеть, каким образом из предковых генов в процессе эволюции возникают новые гены (и новые функции). В рассмотренном случае синтез предковой молекулы — миоглобина — продолжается. В других случаях исходная молекула могла быть утрачена в результате нехватки, хотя продемонстрировать такое событие трудно. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология