Фенилаланин использование бактериями

Таким образом, два вида бактерий, ДНК которых содержит одну и ту же информацию о последовательности аминокислот в белках, могут отличаться по содержанию [Г] + в ДНК на 33% только за счет исключительного использования того или иного из кодонов-синонимов. Разницу в содержании [Г] + [Ц] у бактерий более 33% следует относить на счет различной первичной структуры кодируемых белков. Как видно из табл. 27, более частое использование пролина, аргинина, аланина и глицина для построения белков соответствует более высокому содержанию [Г] + [Ц], тогда как в белках бактерий с более низким содержанием [Г]- -[Ц] следует ожидать более частой встречаемости фенилаланина, метионина, аспарагина, тирозина, изолейцина и лизина. Исследование суммарного аминокислотного состава белков разных видов бактерий подтвердило, что различное содержание [Г] + [Ц] в их ДНК может быть частично объяснено подобными различиями в первичной структуре белков. [c.441]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

В целях промышленного получения незаменимой аминокислоты триптофана разработаны технологии на основе использования ауксотрофных мутантов бактерии Ba illus subtilis с нарушенным синтезом фенилаланина и тирозина. Все технологические процессы организованы примерно по такой же схеме, как и получение лизина с помощью мутантов коринебактерий. Ферментация длится 48 ч при 37 С, концентрация триптофана в культуральной жидкости достигает 10 г/л. После отделения культуральной жидкости от клеток бактерий она упаривается и высушивается при 110—120°С. Высушенный продукт называют кормовым концентратом триптофана (ККТ). [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология