Белки бактерий

Пикриновая кислота и таннин входят в состав растворов и мазей, применяемых для лечения ожогов. Они осаждают белки плазмы и образуют защитный слой над ожогом, тем самым ускоряя заживление. Некоторые белки осаждаются красителями и дают с ними цветные комплексы. Эти реакции применяются в гистологических и бактериологических исследованиях. Красители, например генциан фиолетовый, могут служить эффективными бактерицидными средствами. Они осаждают белки бактерий, не причиняя вреда тканям. Формальдегид, обладающий бактерицидными свойствами и осаждающий белки, используют для предохранения тканей от разложения. [c.294]

Реакции декарбоксилирования аминокислот часто обнаруживаются у микроорганизмов, они наблюдаются также в организмах животных и растений. Первые протеиногенные амины были получены в результате воздействия на белки бактерий гниения. В 1876 г. М. В. Ненцкий выделил из гниющей желатины фенилэтиламин, являющийся продуктом декарбоксилирования фенилаланина [c.356]

Таким образом, два вида бактерий, ДНК которых содержит одну и ту же информацию о последовательности аминокислот в белках, могут отличаться по содержанию [Г] + в ДНК на 33% только за счет исключительного использования того или иного из кодонов-синонимов. Разницу в содержании [Г] + [Ц] у бактерий более 33% следует относить на счет различной первичной структуры кодируемых белков. Как видно из табл. 27, более частое использование пролина, аргинина, аланина и глицина для построения белков соответствует более высокому содержанию [Г] + [Ц], тогда как в белках бактерий с более низким содержанием [Г]- -[Ц] следует ожидать более частой встречаемости фенилаланина, метионина, аспарагина, тирозина, изолейцина и лизина. Исследование суммарного аминокислотного состава белков разных видов бактерий подтвердило, что различное содержание [Г] + [Ц] в их ДНК может быть частично объяснено подобными различиями в первичной структуре белков. [c.441]

Катионактивные ПАВ меньше снижают поверхностное натяжение, чем анионактивные, но они могут взаимод. химически с пов-стью адсорбента, напр, с клеточными белками бактерий, обусловливая бактерицидное действие. Взаимод. полярных групп катионактивных ПАВ с гидроксильными группами волокон целлюлозы приводит к гидрофобизации волокон и импрегнированию тканей. [c.587]

Высушивание и фиксирование. Тонко приготовленные мазки обычно быстро высыхают на воздухе при комнатной температуре, более толстые высущивают в термостате или при легком подогревании над пламенем горелки или спиртовки. При этом стекло держат за края большим и указательным пальцами мазком вверх, средний палец помещают под стеклом, чтобы регулировать степень нагревания и не допустить свертывания белка бактерий и нарушения структуры клеток. [c.14]

Антибиотик, включенный в ту или иную группу на основе специфики механизма биологического действия, в зависимости от концентрации препарата и других условий может выступать в роли ингибитора других процессов. Например, тетрациклин в небольших концентрациях оказывает специфическое действие на биосинтез белка бактериями. Но если концентрацию антибиотика увеличить в 100 и 1000 раз то он будет выступать в качестве разобщителя окислительного фосфорилирования. [c.418]

Следует отметить, что наряду с подавляющим больщинством термолабильных белков известны белки, весьма устойчивые к нагреванию. К ним прежде всего относятся белки бактерий, живущих в водах горячих источников, а также рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, химотрипсин и ряд других. [c.186]

Бактерицидное действие катионоактивных веществ обусловлено химическим взаимодействием азотсодержащих групп с клеточными белками бактерий. [c.198]

Обратные мыла — особенно эффективные дезинфицирующие агенты, так как они коагулируют белки бактерий с отрицательным зарядом. [c.788]

Причиной резистентности к антибиотику может быть и изменение химической структуры бактериальной клетки. Например, замена одной единственной аминокислоты в рибосом-ном белке бактерии делает невозможным связывание антибиотика с рибосомой, что необходимо для подавления белкового синтеза у бактерии, т. е. для ее уничтожения. Таким образом, столь незначительное изменение в химической структуре бактерии делает ее неуязвимой для антибиотика. [c.227]

Белковые концентраты из бактерий. Наряду с получением кормовых дрожжей важное значение для кормопроизводства имеют также бактериальные белковые концентраты с содержанием сырого белка 60—80 % от сухой массы. Известно более 30 видов бактерий, которые могут быть использованы в качестве источников полноценного кормового белка. Бактерии способны наращивать биомассу в несколько раз быстрее дрожжевых клеток и в белке бактерий содержится значительно больше серосодержащих аминокислот, вследствие чего он имеет более высокую биологическую ценность по сравнению с белком дрожжей. Источником углерода для бактерий могут служить различные газообразные продукты (природный и попутный газы, газовый конденсат и др.), низшие спирты (метанол и этанол), водород. [c.266]

Бактерицидное действие катионактивных веществ обусловлено химическим взаимодействием азотосодержащих групп с клеточными белками бактерии. Поверхностная активность лишь усиливает бактерицидное действие, так как молекулы катионактивных веществ адсорбируются на по-[зсрхиостн раздела между микроорганизмами и водой. [c.161]

При добавлении соответствующего субстрата в бактериальных клетках очень быстро проявляется активность фермента в результате синтеза его новых молекул. Они появляются уже через 2-3 мин, и вскоре их количество достигает свыше 5000 молекул фермента в расчете на одну бактериальную клетку. (При определенных условиях на долю р-галактозидазы может приходиться 5-10% от общего растворимого белка бактерии.) При удалении из среды субстрата синтез фермента прекращается так же быстро, как был начат. [c.176]

Впервые специфическое ингибирование синтеза белка бактерий антибиотиками было установлено в 1951 г. [c.432]

Еще до расшифровки кода Суеока исследовал корреляцию состава тотального белка бактерий с составом их ДНК [108] Суеока нашел для 16 аминокислотных остатков линейную зависимость их содержания в белках от содержания ГЦ в ДНК. При этом аминокислотные остатки разделяются на три группы. Для остатков первой группы их содержание растет с увеличением Г - - Ц и коэффициент корреляции Ь велик. Для остатков второй группы их содержание практически не зависит от концентрации Г - - Ц и Ь близко к нулю. Для остатков третьей группы их содержание убывает с увеличением Г + Ц. Эти результаты хорошо объясняются кодовым словарем, что показано в табл. 9.5 [1, 109]. [c.587]

Большие успехи в синтезе олиго- и полидезоксирибонуклеотидов в сочетании со знанием генетического кода позволяют химически синтензировать гены для произвольного белка с известной первичной структурой. Эти гены могут быть использованы для синтеза этого белка бактериями или клеточными культурами после введения его в клетки методами генетической инженерии (см. 7.11). [c.174]

Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

В паточных дрожжах сравнительно меньше липидов, некоторых витаминов (биотина, инозита, пиридоксина, рибофлавина), углеводов, но несколько больше кислоты пантотеновой, тиамина, холина и зольных элементов паточные и гидролизные дрожжи примерно одинаковы по содержанию белков и по коэффициенту отягощения белка азотом нуклеиновых кислот, или КОБА-коэффициенту, равному 20% (К укд/Мобщ. 100). Для сравнения можно указать на КОБА-коэффициент для белка нитчатых грибов — он равен 2—5%, что выгодно отличает его от белка дрожжей и, тем более, от белка бактерий (КОБА-ко-эффициент 30%). [c.400]

Чужеродный сегмент вырезается из донорной ДНК. ДНК-хозяин называется плазмидой. В клетках бактерий плазмидная кольцевая ДНК реплицируется независимо. Если конструкция работает успешно, клетки могут направлять синтез мРНК и в конечном итоге белка. Целью является видоизменить ДНК, закодировав ее для производства определенного белка. Бактерии, созданные методом генной инженерии, могут выращиваться как колонии идентичных организмов (клоны), вырабатывающих белок, информация о синтезе которого закодирована фрагментом исходной ДНК. [c.118]

Антибактериальное действие сульфаниламидов как раз и объясняется тем, что эти соединения, будучи по своему химическому строению близкими к п-аминобензойной кислоте, обладают способностью вступать во взаимодействие с теми же химическими группами белков бактерий, с которыми обычно реагирует п-аминобензойная кислота. Но в результате соединения сульфаниламидов с соответствующими активными группировками в молекуле бактериальных протеинов последниетеряют способность соединяться со своими обычными коферментами или простетическими группами и не могут выполнять свойственных им ферментативных функций Все это приводит к более или менее быстрой гибели микроорганизмов. [c.172]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

Ф. Б. Штрауб сделал крайне интересные наблюдения, показывающие, что между скоростью размножения бактерий и скоростью обмена белков имеется связь. Белки быстро размножающихся бактерий обмениваются медленнее, а белки бактерий, которые размножаются в медленном темпе, обмениваются с большой скоростью. Это значит, что для поддержания всей популяции в целом в стабильном состоянии можно либо быстро заменять белки, тогда устойчивым будет каждый организм, либо быстро заменять одни организмы другими, тогда уже нет необходимости заботиться о сохранении каждого белка в наилучшем динамическом состоянии. При ремонте любой машины можно вместо смены мелких деталей разом заменить целый узел по-видимому, и в природе это один из реальных путей стабилизации всевозможных форм живых систем. [c.95]

ООО и денатурируемая трихлоруксусной кислотой, представляет собой смесь белков. Самым решающим контролем была хроматография меченого белка на колонке с DEAE-целлюлозой при добавлении в качестве носителя значительного количества нерадиоактивных белков из клеток Е. соИ. Оказалось, что пики радиоактивпости на выходной кривой совпадают с пиками белкового азота. Следовательно, изученный в этой работе продукт синтеза по всем свойствам совпадал с валовым растворимым белком бактерий. [c.460]

Эволюция наделила высшие организмы особой системой обороны против проникновения чужеродных белков, бактерий, вирусов. В клетках лимфатических узлов, а также селезенки синтезиру10тся специальные белки, относящиеся к классу у-гло-булинов (в большинстве своем глюконротеины с молекулярным весом 180 ООО—190 ООО). Белкп эти называются антителами они [c.500]

Золото И платина оказались почти неактивными. Благодаря усовершенствованным методам микроанализа в настоящее время известно, что бактерицидное действие оказывают катионы металлов. Они могут образовываться как под воздействием растворенных в воде следовых количеств кислорода или электролита, так и из микроэлементов. Положительные ионы металлов адсорбируются бактериями, несуи ими отрицательный заряд. Реакция с белком бактерий приводит к денатурации и к подавлению жизнедеятельности микроорганизмов. Особенно эффективное действие ионы металлов оказывают на патогенные [c.203]

Очень похожий на родопсин белок был обнаружен у бактерий, живущих в соленых озерах. Ученые установили, что с помощью этого белка бактерии превращают свет солнна в необходимую для жизни химическую энергию. [c.21]

Ученые института биофизики АН СССР сумели выделить этот белок в чистом виде. Его изучение показало, что сходство белка бактерий и родопсина почти полное. Как и родопси.н. белок разлагается в темноте. Разлагаясь -- меняет цвет, а восстанавли- [c.21]

Катионоактивные вещества адсорбируются на поверхностях раздела фаз, снижают поверхностное натяженпе растворов, а затем химически взаимодействуют с поверхностью адсорбента. Взаимодействие полярных групп катпоноактивных веществ с гидроксильными груинами волокон целлюлозы приводит к гидро-фобизации волокон. Химическое взаимодействие азотсодержащих функциональных групп с к.леточными белками бактерий обусловливает бактерицидное действие этих соединений. [c.18]

Бактерии, суспендированные в нейтральной водной среде, под влиянием электрического поля несут отрицательный электрический варяд. Это связано с состоянием щелочной диссоциации белка бактерии. При постененном подкислении среды потенциал снижается до нуля, при дальнейшем подкислении бактерии перезаряжаются [c.54]

С1. butyli um обладает слабо выраженной способностью к гидролизу белков. Для роста на средах, содержащих растительный белок, он нуждается в частично гидролизованном белке. Бактерии рассматриваемой группы способны ассимилировать и органические азотсодержащие соединения. [c.157]

Одной из наиболее важных особенностей белков является их способность легко осаждаться при добавлении определенных реагентов. Многие нормальные функции в организме сводятся в основном к реакциям осаждения таковы, например, процессы свертывания крови и выпадения в осадок казеина под действием рен-нина при пищеварении. Реагенты, которые, попадая в организм, осаждают белок, вызывают заметный токсический эффект, поскольку животные ткани состоят главным образом из белков. Бактерии, также состоящие в основном из белка, при обработке их соответствующими оса-дителями погибают. Таким же образом действуют многие расиростра-ненные яды и обеззараживающие вещества. [c.323]

Большое внимание было уделено изучению различных белковых компонентов наиболее интересного из миксовирусов — вируса гриппа и различных его штаммов. По имеющимся данным, молекулярный вес белка нуклео-капсида этого вируса (38% от суммарного белка) составляет примерно 40 000 [283]. Пептидные карты, полученные в результате триптического гидролиза капсидиого белка из различных штаммов этого вируса, очень сходны между собой. В отличие от этого гемагглютинин оболочки (37%) у разных штаммов сильно различается. Он состоит, но-видимому, из пептидных цепей с аспарагиновой кислотой на N-конце средний молекулярный вес составляет в этом случае 60 ООО. Почти ничего не известно о химической природе нейраминидазы этого вируса. Ее константа седиментации намного выше, чем у соответствующих белков бактерий или клеток куриного эмбриона (9S против 5,5 и 3S) [97, 542]. Локализация этих белков в вирионе и их биологическая роль будут рассматриваться ниже (см. гл. VII). [c.84]

РНК и белка в них больше, чем в бактериальных рибосомах. Это объясняется следующими причинами молекулы РНК длиннее, и больше белковых молекул ( 82) входит в состав рибосом. Доля РНК в 808-рибосомах меньше, чем в708-рибосомах и составляет 50 и 65% от масс соответственно малой и большой субчастиц (как говорилось в гл. 6, намного сложнее, чем у бактерий, организованы и вспомогательные факторы, принимающие участие в процессах инициации и элонгации). Возможно, большинство, а может быть, и все белки входят в состав эукариотических рибосом в стехеометрических соотношениях, однако точно это не доказано. Сходства между рибосомными белками бактерий и эукариот выявить не удалось, но за одним исключением L7/L12 могут заменить аналогичные эукариотические белки в составе 808-рибосом. [c.104]

Существуют варианты фага, Xdv, имеющие более короткие геномы, в которых заключена информация, необходимая для репликации. Тем не менее такие фаговые частицы утрачивают инфекционные функции и могут сохраняться в бактерии в виде плазмид. ДНК Xdv может реплицироваться in vitro с помощью системы, содержащей кодируемые фагом белки О и Р, а также репликационные белки бактерии-хозяина. Эта система дала возможность проанализировать роль транскрипционной активации. [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология