Реакции аминокислот, зависящие от группы

Это особенно неприятная побочная реакция, поскольку она обычно приводит к рацемизации хирального а-центра. Рацемизация остатков индивидуальных аминокислот в полипептидах часто приводит к образованию практически неразделимых смесей диастереомеров. Кроме того, биологические свойства пептидов, создание которых чаще всего является целью пептидного синтеза, обычно критическим образом зависят от правильности стереохимии. Хотя и имеется много возможных механизмов рацемизации производных а-аминокислот, возможно, что в отсутствие особых эффектов боковой группы или заместителя при азоте, наиболее существенный процесс — это образование оксазолона [3]. Исчезновение оптической активности оксазолонов (1) обычно приписывается возникновению резонансно стабилизованного аниона схема (4) и, следовательно, способ активации долл<ен быть избран с больщой осторожностью, и притом так, чтобы свести к минимуму образование оксазолона. На образование оксазолона оказывает сильное влияние природа Л/-ацильного заместителя, а также растворитель и сила основания. При планировании пептидного синтеза все эти факторы долл<ны быть приняты во внимание. [c.370]

Реакция водных растворов аминокислот зависит от количества свободных амино- и карбоксильных групп, имеющихся в молекуле исследуемой аминокислоты. [c.33]

Следует помнить, что, когда тритий используется в качестве метки только для того, чтобы проследить превращение субстрата в продукт, (в отличие от С) часто выделяется в среду в виде ионов в результате побочных спонтанных реакций, снижая тем самым ) дельную активность субстрата и продуктов и, следовательно, приводя к получению ошибочных данных о низкой ферментативной активности. В некоторых случаях побочные реакции катализируются ферментами и не всегда доходят до конца. Кроме того, для меченных тритием соединений характерна утечка Н+ в результате какой-нибудь химической реакции. Все зависит от положения в молекуле. Например, а- Н-аминокислоты теряют Н в ходе многих реакций, катализируемых ферментами, тогда как атомы Н, расположенные в других, особенно в отдаленных от функциональных групп, позициях, относительно устойчивы. Потеря трития может происходить также при выделении продукта. [c.246]

Знак и величина оптического вращения зависят, естественно, от природы боковой цепи аминокислоты. Кроме того, поскольку аминогруппы и карбоксильные группы вступают в протолитические реакции, оптическое вращение зависит также от pH раствора, в котором оно измеряется. [c.45]

Противоречия, определяющие существование и развитие вещества данного качества, действующие во всех процессах его превращения, являются главными. Главное противоречие находится в органической связи с основным противоречием и обычно является той или иной его стороной, составной частью или конкретной формой его проявления. От разрешения главного противоречия зависит дальнейшее развитие материального образования, его переход на следующую стадию своего существования . Так, главное внутреннее противоречие молекулы аминокислоты заключается во взаимодействии между основным характером аминогруппы и кислотным карбоксильной группы. Это взаимодействие между функциональными группами, выражающими прямо противоположные свойства, определяет сущность аминокислот как известного класса органических соединений, их коренные свойства, их способность к реакциям. Причем степень этого взаимодействия зависит от строения молекулы аминокислоты, т. е. от состава и структуры ее количества аминогрупп и карбоксильных групп, от расстояния их друг от друга, от длины углеродных связей и т. д. [c.133]

Реакция линейной поликонденсации легко идет без катализатора при нагревании аминокислоты до 215—220 в растворителях, в качестве которых применяют фенолы и ксиленолы. При конденсации выделяется вода, которую непрерывно удаляют из сферы реакции. Свойства полиамидных смол зависят от числа метиленовых групп в исходной аминокислоте, причем с увеличением их числа от 6 до 17 температ фа плавления снижается с 205 до 147". [c.354]

В ароматических первичных аминах, содержащих другие функциональные группы, чувствительность реакции зависит от характера и положения заместителя. В алифатических первичных ам1шах чувствительность реакции мало зависит от заместителя, и реакция положительна с аминоспиртами, аминокислотами, пептидами, пептонами, проте1шами. [c.330]

Большинство непротонированных первичных аминов (трис составляет исключение см. гл. 2, разд. 1.1) эффективно присоединяются к NBr-активированной агарозе и декстрану с образованием продуктов, структура которых показана на рис. 1. Образование N-замещенных производных изомочевины или иминокарбонатов зависит от используемого носителя. Присоединение должно проводиться при рН>р/Са лиганда (однако рН<Ю). Так, для ароматических аминов следует использовать pH 7 ч-8 (р а 5), для аминокислот pH 9,5ч-10 (p/(aa-NH2 8) и для алифатических аминов pH 10 (р/Са 9 10). В реакции присоединения не следует применять буферы, содержащие аминогруппы (при необходимости можно использовать трис [1]), так как аминогруппы буфера конкурируют с аминогруппами лиганда в реакции с активированными группами матрицы. В этих реакциях удобны боратные или [c.50]

Многие аминокислоты могут функционировать в качестве общих кислотно-основных катализаторов в активных центрах ферментов к числу таких аминокислот относятся глутаминовая и аспарагиновая кислоты, гистидин, лизин, тирозин и цистеин. В протонированной форме они являются кислотными катализаторами, а в непротонированной форме — основными катализаторами (разд. 5.2). Очевидно, что каталитическая эффективность Н-групп этих аминокислот зависит от р/С соответствующей функциональной группы и от pH, при котором протекает ферментативная реакция. [c.294]

Скорость реакции изомеризации зависит от присутствия основной группы с р/Са =6,8 и кислой группы с р/Са =9,3 в свободном ферменте [250]. Исходя из данных по теплотам изомеризации было высказано предположение, что эти значения рКа относятся К имидазольной и аммонийной боковым цепям остатков гистидина и лизина соответственно [250]. Остаток глутаминовой кислоты модифицируется эпоксидом 1,2-ангид-ро-0-маннитол-6-фосфатом (гл. 7, разд. Ж) [251]. Все эти данные в совокупности с результатами кристаллографического анализа позволили сформулировать механизм действия фермента. Интересно, что при этом аминокислотная последовательность глюкозо-6-фосфат—изомеразы все еще не установлена, и, следовательно, боковые цепи аминокислот не могут быть четко идентифицированы. [c.409]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

С помощью линейных зависимостей типа Igk /Ks — n R можно описать реакционную способность метиловых эфиров также и других N-ацилзамещенных a-L-аминокислот (Val, Туг, Phe и др.), причем наклон сохраняет постоянное значение, равное примерно 0,6 [62]. Это означает, что гидрофобное взаимодействие с ферментом субстратного фрагмента R вносит аддитивный вклад в ускорение реакции, поскольку величина вклада не зависит от природы специфической боковой группы R в молекуле аминокислоты. [c.159]

Скорость образования пептидов зависит от применяемых активных групп. Со смешанными ангидридами, карбодиимидом и этоксиацетиле-ном реакция протекает быстро и фактически заканчивается в течение 10—30 мин. Активированные эфиры аминокислот реагируют значительно медленнее. Биркофер предложил воспользоваться этим различием для синтеза трипептидов без предварительного выделения промежуточно образующихся дипептидов. [c.495]

Выбор метода создания пептидной связи в каждом случае определяется общей стратегией синтеза (рм. разд. 23.6.5), скоростью и эффективностью протекания реакции и факторами повседневной практики. Не последнюю роль играет при этом легкость отделения конечного пептида от неизбежно получающегося побочного продукта, образующегося при превращении активирующей группы. Так, активация дициклогексилкарбодиимидом (см. разд. 23.6.3.1) приводит к практически нерастворимой дициклогексилмочевине,. тогда как при использовании сложных эфиров Л/-гидроксисукцини-мида (см. разд. 23.6.3.2) образуется водорастворимый Л/-гидрокси-сукцинимид. Таким образом, обоснованный подбор конденсирующих реагентов обеспечивает значительную гибкость выбора методики обработки реакционной смеси. Выбор метода активации зависит также от природы карбоксильной компоненты, в особенности от группы X, защищающей аминогруппу схема (30) . Уретанопо-добные защиты обеспечивают существенную устойчивость к рацемизации в простых производных аминокислот, и поэтому здесь не столь важно, насколько выбранный метод создания пептидной связи способствует рацемизации. Если защитная группа представляет собой простое ацильное производное или замещена дополни тельным остатком аминокислоты, как в карбоксикомпоненте пепти дов, то тогда предотвращение рацемизации полностью зависит от избранной методики активации и условий реакции. [c.390]

Способность аминокислот вступать в химические реакции зависит от ре-акционноспособности соответствующих группировок. Моноаминомонокар-боновые аминокислоты вступают в реакции, характерные для их аминных и карбоксильных групп. Другие аминокислоты, например цистеин, кроме того, вступают в реакции, характерные для сульфгидрильньк групп (—8Н), тирозин — в реакции фенольной группы и т. д. Одной из наиболее характерных реакций аминогруппы является ее взаимодействие с нингидрином [c.20]

В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

Влияние pH на ферментативную активность иногда можно объяснить в рамках модели, предполагающей, что катализ зависит от состояния ионизации некоторых аминокислот. Тогда, если зависимость кат//См от pH описывается колоколообразной кривой, по ней можно определить константы ионизации Ки и К е каталитически важных групп в свободном ферменте. Константы ионизации, относящиеся к комплексу Е5, можно получить из зависимости кат от pH [101]. В случае КПА определение величин К е и Кге было бы полезным для установления роли тирозина и других остатков, расположенных вблизи субстрата. Однако имеющиеся данные довольно скудны. Пептидный субстрат КБЗ-01у-01у-РЬе был исследован недавно в условиях, при которых интерпретация результатов не осложняется ингибированием или активацией [7]. Кривые зависимости кат/-/См от pH оказались колоколообразными, что предполагает участие в катализе как кислой, так и основной групп. Кривые, описывающие влияние pH на кат, для этого субстрата имеют точку перегиба около pH 6. В щелочной области (до pH 10,5) кат практически постоянна . Отсутствие данных, указывающих на титрование второй группы в комплексе Е5, не исключает возможности участия в реакции кислотного катализа, если предположить, например, что соответствующая стадия не лимитирует скорость реакции (ср., однако, работу [103]). Зависимость гидролиза КГФ от pH представлена в нескольких ранних работах. Данные, полученные при высокой концентрации субстрата, указывают на с./южный характер влияния pH на кат и [26]. По зависимости начальной скорости от pH [104] были определены величины р/Се51 равные 6,5 и 8,6, однако сравнение с ацилтрипептидами показывает, что эти данные нуждаются в уточнении. При более низкой концентрации КГФ влияние pH на кат менее выражено [85]. [c.536]

Карбоксильные группы аминокислот можно этерифициро-вать кипячением с соответствующим спиртом в присутствии кислого катализатора (обычно предпочитают сухой хлористый водород, потому что его легко удалить из сферы реакции). Бромистый водород находит меньшее применение [72, ИЗ]. Таким путем аминокислоты метилируют 30], этилнруют [83], пропили-руют рз, 52], бутилируют [41, 47 и амилируют [26, 27]. Легкость протекания реакции зависит от таких факторов, как длина углеродной цепочки спирта, природа этерифицируемой аминокислоты, количество катализатора, температура и чистота реагентов. [c.104]

В настоящее время наиболее пригодными и удобными методами разделения аминокислот являются методы, основанные на применении стереоспецифических ферментов. Бергман и его сотрудники [517—520] нашли, что папаин в присутствии N-карбо-бензокси-ОЬ-аминокислот и анилина катализирует синтез ани-лидов М-карбобензокси-Ь-аминокислот с большей скоростью, чем синтез соответствующих анилидов D-ряда. L-Анилиды выпадали в осадок первыми, что позволяло разделить изомеры. Позднее этот общий метод получения изомеров аминокислот применяли многие исследователи, используя при этом разнообразные ацилпроизводные и различные ферменты (ср. [521, 522]). Хотя этим методом удается получить чистые изомеры аминокислот, он все же страдает некоторыми недостатками. В частности, фермент может синтезировать анилиды не только L-, но и D-изомеров. Склонность к образованию D-анилидов зависит от строения аминокислоты, природы ацильной группы и других условий. Так как L-анилид обычно образуется быстрее, чем D-форма, очень важно вовремя остановить реакцию. Если реакция обрывается слишком рано, то D-изомер выделяется с примесью L-изомера. Обратное положение возникает в том случае, если оптимальное время реакции превышается. Однако, собирая осадки на протяжении реакции через определенные промежутки времени, можно получить фракции, состоящие из чистых изомеров. [c.93]

Степень участия этой реакции зависит от природы используемой аминокислоты и основности реакционной среды. В случае хлорангидридного метода ие рекомендуется применять защитные группы уретанового типа, поскольку образующиеся при этом хлорангидриды, как правило, кристаллизуются с большим трудом. Существенно, что многие из них неустойчивы [208, 1243] и легко превращаются в соответствующие N-карбоксиангидриды. Эта перегруппировка может быть в значительной степени предотвращена путем проведения реакции при низких температурах [199, 208,215,463,938, 1625, 1771]. Иногда хлорангидрид не выделяют и полученный раствор непосредственно используют для дальнейших реакций конденсации [1844]. Отмечено, что карбобензоксипироглутаминовая кислота образует стабильный хлорангидрид [799]. В синтезе пептидов довольно широко используют со-хлорангидриды а-эфиров карбобензоксиаминодикарбоновых кислот [205, 303, 636, 639а, 847, 937, 1861, 2173]. Описаны также дихлорангидриды этих аминокислот [847, 2198]. Несмотря на-большую чувствительность тритильной группы к кислотам, удалось получить хлорангидриды тритиламинокислот [2668] благодаря наличию защитной группы алкильного типа их можно выделить в виде соответствующих хлоргидратов. [c.118]

В реакциях гидролиза этиловых, метиловых и л-нитрофенило-вых эфиров карбоновых и аминокислот лимитирующей является стадия деацилирования, так что при насыщении субстратом практически весь фермент находится в ацилферментной форме. Уравнение стационарной скорости в этом случае отражает процесс гидролиза ацилфермента (см. уравнение (4.40)). Скорость процесса деацилирования зависит от pH. Эта зависимость отражает участие в механизме катализа имидазольной группы гистидина-57, входящего в активный центр фермента [c.87]

Рассмотрим другой случай возможного участия уже образовавшихся макромолекул в актах роста цепи. Баллардом и Бэмфордом с сотр. 153—55] было показано, что полимеризация Ы-карбокси-ангидридов ряда а-аминокислот, инициируемая концевыми вторичными аминогруппами полисаркозина, протекает с аномально высокой скоростью по сравнению с аналогичной реакцией, инициируемой низкомолекулярными первичными или вторичными аминами, включая диметиламид саркозина, основность которых такая же, как у аминогрупп полисаркозина. Это явление было названо Бэмфордом и Баллардом эффектом цепи . Оно связано с ассоциацией по типу водородной связи МН-группы мономера с карбонильной группой полимера, что было доказано ИК-спектроскопи-чески [55, 56]. Подобная ассоциация вызывает увеличение локальной концентрации мономера в зоне активного центра и определенную структурную организацию ассоциированного мономера, что и приводит к увеличению скорости полимеризации. Полимеризация М-карбоксиангидридов а-аминокислот при наличии эффекта цепи носит ярко выраженный автокаталитический характер. Ускорение реакций роста цепи в значительной мере зависит от длины цепи образующегося полимера. [c.17]

Окраска патоки зависит, с одной стораны, от присутствия в ней продуктов распада сахарозы, так называемых карамелей, с другой — от меланоидинов, веществ, образующихся в результате реакции между сахарами и аминокислотами. К красящим веществам патоки относятся также меланины и железофенольные соединения. Возможно, что в образовании красящих веществ принимают участие и (более сложные вещества, например соединения гуминовых кислот с аминокислотами и аммиаком. Карамели и меланоидины имеют высокий молекулярный вес и дают коллоидные растворы. Таким образом, интенсивность окраски патоки отчасти указывает на количество содержащихся в ней коллоидов. К коллоидам относятся пектиновые вещества. А. В. Думапский определяет содержание коллоидов в патоке в 4—7%. Они относятся к группе гидрофильных и в водных растворах очень устойчивы. [c.28]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

Ацетильные группы отщепляются от готового полимера с помощью мягкого гидролиза в водном аммиаке при комнатной температуре. В настоящее время разработаны некоторые еще более эффективные методы защиты боковых групп с помощью более сложных органических соединений. Однако мы их не будем касаться. При получении полипептидов, как во всякой реакции поликопденсации или полимеризации, мы должны различать реакции инициирования и реакции роста цепи полимера. Реакции обрыва цепей в данном случае можно избежать, и все цепи могут расти вплоть до полного исчерпания. мономера. При этом необходимо, чтобы полимерные цепи находились в растворе или в набухшем состоянии и концевая аминогруппа была доступна реакции с мономером. При достаточно эффективном инициаторе (например, не слишком слабом амине) степень полимеризации (средпечислен-ная) попросту равна числу молей прореагировавшего мономера, деленному на число молей инициатора. Это означает, что все молекулы инициатора вступают одновременно в реакцию с молекулами мономера и все цепи растут одновременно и без обрыва. При таких условиях константы скоростей инициирования и роста окажутся одпого порядка. Скорость роста цепи определяется реакционоснособпостью мономера. Реакционоспособность различных карбоксиангидридов чрезвычайно различна и сильно зависит от природы аминокислоты. При этом она относительно мало зависит от природы пептида, аминогруппа которого присоединяет к себе данное звено. [c.39]

В табл. 7-6 приведены величины оптических выходов метил-оксибутирата (МОБ) и начальных скоростей гидрирования в энантиофасном дифференцирующем гидрировании метилацетоацетата (МАА) на катализаторе MRNi, полученном и модифицированном в одинаковых условиях, за исключением модифицирующего реагента, который варьировался. Как видно из данных этой таблицы, хотя скорости зависят от характера и числа функциональных групп модифицирующего реагента, MRNi-катализаторы, модифицированные гомологическими реагентами, проводят реакцию с одинаковыми скоростями. В то же время мы обнаружили большие различия в дифференцирующей способности в этом ряду катализаторов, модифицированных гомологическими аминокислотами. [c.246]

Смотреть страницы где упоминается термин Реакции аминокислот, зависящие от группы: [c.132] [c.207] [c.132] [c.37] [c.90] [c.208] [c.566] [c.17] [c.55] [c.142] [c.239] [c.519] [c.355] [c.243] [c.262] [c.384] [c.403] [c.76] [c.446] [c.101] [c.262] [c.384] [c.403] [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология