Цитохромоксидаза спектр действия

Фиг. 108. Спектры действия фотохимической реакции дыхательного фермента Варбурга и цитохромоксидазы.

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

Еще не разрешен вопрос о том, всецело ли зависит поглощение кислорода растительными тканями от действия цитохромоксидазы. У растений, а также у животных часто наблюдается дыхание, устойчивое к действию ингибиторов цитохромоксидазы. Среди ученых, работающих в области биохимии животных, широко распространено мнение о преобладающей роли цитохромоксидазы. Эти ученые не могут принять отсутствие подавления окисью углерода или цианидом как доказательство того, что цитохромоксидаза не является конечной оксидазой [2,7]. В биохимии растений положение еще более туманно. Например, дифференциальные спектры определенно указывают, что в початках некоторых представителей семейства Агасеае цитохромоксидаза катализирует поглощение кислорода. Однако ингибиторы цитохромоксидазы не только не подавляют, но часто даже стимулируют поглощение кислорода. В присутствии этих ингибиторов цитохромы а и Из в значительной степени восстанавливаются, тогда как цитохром 67 остается в основном окисленным. Эти, а также и другие данные позволяют предпо- [c.239]

Ингибиторы дыхательной цепи. Дыхательная цепь ингибируется или блокируется различными клеточными ядами. Амитал, ротенон и пиери-цидин А подавляют активность NADH-дегидрогеназы антимицин А блокирует перенос электронов между цитохромами Ь и с. Цианид и окись углерода ингибируют только цитохромоксидазу в цитохроме с ион железа, по-видимому, так спрятан в глубине белка, что не взаимодействует ни с N , ни с СО. Специфическое действие этих ядов и изменения характерных спектров поглощения компонентов дыхательной цепи послужили индикаторами, с помощью которых была изучена эта цепь. [c.242]

Весьма важные данные о механизме действия цитохромов при т к а-невом дыхании были получены Кейлипым. 1 )0 всех клетках аэробно живущих организмов, как показал этот автор, присутствует несколько цитохромов, принимающих участие в осуществление процессов тканевого дыхания. Цитохромы существуют как в окисленной, тпк и в восстановленной форме. В восстановленном состоянии они 0бнаружива 0т характерные спектры поглощения, исчезающие при окислении цитохромов. Это позволяет при помощи микроспектроскопа наблюдать за восстановлением и окислением цитохромов при смене аэробных условий на анаэробные непосредственно в живых неповрежденных клетках и ткапях. Подобные исследования позволили установить существование ряда цитохромов цито хрома, цитохрома Ь, цитохрома с и цитохромоксидазы), идентичной дыхательному ферменту Варбурга . [c.233]

Цитохромоксидаза—гемопротеин, широко распространенный в растительных и животных тканях. Она служит конечным компонентом цепи дыхательных переносчиков, локализованных в митохондриях, и катализирует реакцию, в результате которой электроны, высвобождающиеся из молекул субстрата при их окислении дегидрогеназами, переносятся на конечный акцептор —кислород. Данный фермент отравляется окисью углерода, цианидом и сероводородом. Иногда цитохромоксидазу называют цитохромом j. Первоначально предполагали, что цитохром а и цитохром fltj—это автономные гемопротеины, поскольку каждый из них характеризуется определенным спектром, кроме того, они проявляют разную чувствительность к действию окиси углерода и цианида. В дальнейшем же было показано, что эти два цитохрома входят в сосх ав комплекса, который получил название цитохром аа Он содержит две молекулы гема, в каждой из которых атом железа может переходить из состояния Fe + в состояние Fe + и обратно в ходе окисления и восстановления, а также два атома Си, каждый из которых взаимодействует с одним из гемов. [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология