Фосфоенолпируват сродство с ферментом

Вторым регулируемым этапом гликолиза является пируваткиназная реакция. Пируваткиназа также принадлежит к числу аллостерических ферментов. Этот фермент встречается по меньшей мере в трех изоформах (разд. 9.23), которые отличаются друг от друга по распределению в тканях и по реакции на различные модуляторы. При высоких концентрациях АТР кажущееся сродство пируваткиназы к фосфоенолпирувату сравнительно невелико и соответственно невелика скорость пируваткиназной реакции при обычных концентрациях фосфоенолпирувата. Пируваткиназу ингибируют также ацетил-СоА и высокомолекулярные жирные кислоты-соединения, играющие важную роль в качестве топлива для цикла лимонной кислоты. Таким образом, когда в клетке уже велика концентрация АТР или когда в ней уже достаточно топлива для процесса дыхания, обеспечивающего клетку энергией. [c.465]

Б. Влияние температуры на сродство двух форм фермента к фосфоенолпирувату. Гиперболическая форма обнаруживает наибольшее сродство при низких температурах (около 5°С), а сигмоидная — при более высоких (около 12 °С), при.мерно соответствующих верхней части температурного диапазона, обычного для данного вида. [c.286]

Величина спонтанной , АТФ-независимой константы скорости активации фермента была определена следующим образом. Фермент блокировали АДФ (концентрации Е и АДФ подбирали таким образом, чтобы в системе практически не оставалось ни свободного фермента, ни свободного ингибитора, что легко достижимо, так как константа диссоциации равна 2-10 М), добавляли большой избыток пируваткиназы и фосфоенолпирувата и во времени определяли появляющуюся по ходу инкубации АТФазную активность (начальные скорости реакции). Определяемая таким образом константа первого порядка скорости диссоциации Е-АДФ комплекса оказалась равной —0,2 мин-, т. е. на порядок меньше, чем константа скорости диссоциации тройного комплекса АТФ-Е-АДФ (2 мин- ). Другими словами, связывание АТФ в активном центре АТФазы вызывает 10-кратное ускорение диссоциации АДФ из центра, где последний связывается с высоким сродством. [c.33]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Высокие концентрации АТР подавляют активность пиру-ваткиназы, снижая сродство фермента к фосфоенолпирувату. Пируваткиназа подавляется также ацетил-СоА. [c.169]

Константа Михаэлнса обратно пропорциональна сродству фермента к субстрату. В нескольких словах это молено сформулировать так если ферменту требуется много субстрата для того, чтобы он мог работать с высокой скоростью (большая величина Д м), следовательно, он обладает низким сродством к субстрату. Очевидно, карбоксилаза активно функционирует в присутствии низких концентраций СОа благодаря высокому сродству этому субстрату (низкая величина Км). Ферменты, катализирующие реакции, представленные уравнениями (6.4) и (6.5), удовлетворяют этому требованию. Фосфоенолпируват-карбоксилаза [катализатор реакции (6.4)] была впервые описана в 1954 г., и уже тогда отмечалось ее высокое сродство к СОа/бикарбонату. Открытая примерно в это же время РуБФ-карбоксилаза породила значительные трудности, которые не удавалось разрешить долгие годы. Дело в том, что для работы [c.120]

ГЛИКОЛИЗ ингибируется за счет либо фосфофруктокиназы, либо пируваткиназы (в зависимости от условий). В то же время при низких концентрациях АТР кажущееся сродство пируваткиназы к фосфоенолпирувату возрастает, и это позволяет ферменту переносить фосфатные группы от фосфоенолпирувата на ADP даже при относитфьно низкой концентрации фосфоенолпирувата. Некоторые аминокислоты также действуют как модуляторы пируваткиназной активности, главным образом в печени. [c.466]

Акцептором диоксида углерода служит фосфоенолпируват (ФЕП) вместо РиБФ у Сз-растений, а вместо фермента РиБФ-карбоксилазы у С4-растений участвует фермент ФЕП-карбоксилаза. Фермент ФЕП-карбоксилаза работает значительно более эффективно, чем фермент Сз-растений по двум причинам. Во-первых, ФЕП-карбоксилаза обладает большим сродством к диоксиду углерода, а во-вторых, ее работа не подвергается конкурентному ингибирова- [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология