гомосерин превращение в треонин

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-З-полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот лизин, гомосерин, метионин, треонин и изолейцин. [c.371]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Известно, что синтез аминокислот в клетке ведется очень экономно и целенаправленно, под контролем специальных регулирующих систем. Регуляторный контроль обычна осуществляется по принципу обратной связи на уровне начального фермента или ферментов данного специфического пути образования метаболита. В случае значительного повьш1ения уровня конечного продукта (в данном случае лизина) включается механизм регуляции и один из ферментов в цепи последовательных превращений блокируется, синтез прекращается. Цель этого регулирования предотвратить избыточное образование и накопление данного метаболита, потребность в котором организма в настоящий момент полностью удовлетворяется. Но такая безупречная логика синтеза существует лишь у микроорганизмов, не имеющих нарушений и дефектов в этом. механизме. В природных условиях такие нарушения достаточно редки, но они все же встречаются. Например, найдено немало природных микроорганизмов, обладающих способностью к сверхсинтезу глутаминовой кислоты, аланина, валина. В то же время таких продуцентов по лизину, гомосерину, треонину и некоторым другим аминокислотам в природных условиях найдено не было. Для получения промышленных продуцентов пришлось пойти по пути получения мутантов, имеющих генетический дефект [c.26]

Эти соединения обнаружены в растениях лишь в последнее время в связи с использованием методов хроматографии на бумаге. Изучение гидролизатов белков показало, что эти три аминокислоты в состав белковых молекул не входят, но довольно часто встречаются в растениях в свободном состоянии. Процессы превращения этих аминокислот тесно связаны с обменом ряда аминокислот, входящих в состав белков. Гомосерин и а-аминомасляная кислота могут переходить в метионин и треонин. у-амнномасляная кислота легко образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты [c.195]

В соответствии со схемой превращения аминокислот (см. схему 1) для снятия регуляции синтеза лизина необходимо прекратить образование треонина на стадии превращения полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, катализируемое ферментом гомосернндегидрогена-зой. Последнее достигается посредством мутагенеза. Опыты показывают, что мутантные клетки, не образующие гомосернндегидрогеназы, при их культивировании на искусственной питательной среде обеспечивают 276 [c.276]

После превращения аспартат-Р-полуальдегида в гомосерин пути биосинтеза метионина и треонина расходятся. Взаимопревращения гомосерина и метионина обсуждаются в гл. 31. [c.305]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология