Ферменты действие

За последние годы наблюдается быстрое развитие представлений о механизме функционирования металлоферментов, а именно удалось установить место и последовательность протекания реакций в активном центре, а также найти ключи к пониманию некоторых механизмов. Важное место занимает гидролиз (или гидратация) субстратов карбонильного и фосфорильного типа, таких, как СО2, эфиры карбоновых кислот, эфиры и ангидриды фосфорной кислоты и пептиды. По-видимому, не вызывает удивления тот факт, что для функционирования большинства таких систем требуется ион двухвалентного металла. Гораздо удивительнее то, что такими ионами обычно оказываются 2п(П) или Мд(11) (в ферментах действующих на ДНК, РНК, сАМР или сОМР). Так, например, цинк по своему содержанию в организмах млекопитающих (в организме человека 2,4 г на 70 кг) уступает лишь железу (5,4 г на 70 кг), и большая часть его необходима для функщганирования ферментов [215]. [c.343]

Иммобилизация ферментов в гелях обеспечивает равномерное распределение энзима в объеме носителя. Большинство гелевых матриц обладает высокой механической, химической, тепловой и биологической стойкостью и обеспечивает возможность многократного использования фермента, включенного в его структуру. Однако метод непригоден для иммобилизации ферментов, действующих на водонерастворимые субстраты. [c.89]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Значение указанных в таблице 9 элементов, в особенности углерода, водорода и кислорода, азота, фосфора и калия, освещалось уже в биологии. По вопросу о роли микроэлементов вы могли бы высказать предположение, опираясь на известные вам данные о катализе. Не играют ли вещества, в состав которых входят микроэлементы, роль катализаторов Действительно, всем живым организмам необходимы вещества, регулирующие скорость биохимических реакций. Микроэлементы и входят в состав таких веществ, например ферментов. Действие их многообразно. Например, железо, марганец и цинк входят в состав некоторых ферментов-катализаторов окислительно-восстановительных реакций. Железо способствует образованию хлорофилла. [c.75]

Этот фермент действует весьма избирательно по отношению к структуре молекулы субстрата. В то время как константы скоростей щелочного гидролиза метиловых эфиров уксусной кислоты и Ы-ацетил-1-фенилаланина различаются весьма слабо (не более чем на порядок), ферментативный гидролиз аминокислотного субстрата протекает по крайней мере в 10 раз быстрее (см. табл. 24). [c.127]

Любой фактор, действующий на ферменты, действует п на микроорганизмы, так как физиологические процессы, протекающие в микробной клетке, почти полностью зависят от активности ферментов. [c.257]

Уже простое перечисление функций ферментов наводит на мысль, что ферменты действуют в клетках не в одиночку, а совместно, последовательно перекраивая молекулы пищевых веществ разрывая одни связи, создавая другие, изменяя общий каркас молекулы, перенося на нее или отнимая от нее целые группы атомов н т. д. [c.358]

Специфическая избирательность катализаторов. Исследования каталитических реакций показали, что катализаторы образуют временные промежуточные соединения с реагирующими веществами. Для эффективного действия катализатора необходимо, чтобы он обладал химическим сродством к реагенту. В этом отношении катализаторы обладают специфической избирательностью, особенно ярко проявляющейся у ферментов. Каждый фермент действует на определенный субстрат или на ограниченное их количество, или только на определенный тип химической связи в молекуле вещества так, например, фермент сахароза разрывает в сахарозе глюкозидную связь между глюкозой и фруктозой и эту же связь —в молекуле трисахарида —рафинозы —с образованием дисахарида мелибиозы и фруктозы и т. д. Хотя некоторые системы могут реагировать и по нескольким направлениям, катализа-уоры вызывают ускорение процесса только в каком-либо одном [c.121]

Белки являются основной составной частью мягкой структурной ткани животных и имеют большое значение в биологии. Белки, называемые ферментами, действуют как катализаторы клеточных реакций известно немало полипептидных гормонов. Метаболическая активность клетки контролируется нуклеопро-теинами белки, растворенные в крови, отвечают за транспорт кислорода (гемоглобин) и иммунный ответ. Белки выполняют также многие другие функции. [c.296]

Если UDPG непосредственно реагирует с фруктозо-6-фос-фатом по 8к2-пути, то в результате должен образоваться не сахарозофосфат, а ее эпимер — глюкозо фруктозо-6-фос-фат. Чтобы объяснить образование а-глюкозида, необходимо допустить возможность осуществления двухступенчатого процесса, при котором обе стадии протекают с обращением конфигурации. Полагают, что UDPG (а-глюкозид) переносит свою глюкозильную группу на фермент (реакция алкилирования) с образованием р-глюкозилфермента, который далее алкилирует фруктозо-6-фосфат, вновь давая а-глюкозильную группу. Можно видеть, что в этом процессе фермент действует не просто как матрица для организации близкого расположения реагентов, а играет в превращении активную химическую роль. [c.326]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

О биостойкости материалов можно судить по действию на них ферментов тех микроорганизмов, которые идентифицированы в данных условиях эксплуатации. Коррозию металлов в этом случае называют микробиогенной (или ферментативной). Целесообразно проверять стабильность материалов относительно определенных классов ферментов (дегидрогеназы, оксидазы, гидролазы и др.). Эти испытания можно отнести к ускоренным или экспресс-методам. Так как ферменты действуют на материалы быстрее, чем микроорганизмы, возможно увеличение концентраций ферментов для интенсификации процесса возможно моделирование условий ферментативных реакций и выявления действительного характера процесса (при сравнении с протекающими в реальных условиях) возможна оценка ингибиторного действия биоцидных веществ [7, с. 68]. [c.76]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Фермент -галактозидаза гидролизует только р-галактозидные связи, например, в р-лактозе (при этом образуются глюкоза и галактоза). Будет ли этот фермент действовать на а-лактозу Объясните ваш ответ. [c.456]

Имеется большое число альдолаз, катализирующих в различных метаболических превращениях расщепление и образование связи С—С. Значительная часть этих ферментов действует на субстраты, содержащие 2-кето-З-дезоксигруппу [150]. В результате расщепления этих субстратов в качестве одного из продуктов образуется пируват [c.166]

В клетках пантотеновая кислота входит в состав молекулы СоА. Реакционноспособным центром последнего (рис. 8-1) служит —5Н-группа, а Р-аланиновая часть молекулы пантотеновой кислоты входит в гибкую ножку, к которой прикреплена — Н-группа. Остается загадкой, почему так существенна для жизни пантоевая кислота — маленькая молекула странной формы, которую не может синтезировать организм человека. Некоторые ферменты действуют на простые производные СоА, лишенные как нуклеотидного компонента, так и пантоевой кислоты. Однако в нашем организме должны существовать какие-то ферменты, зависящие от уникальной структуры пантоевой кислоты. Возможно, во взаимодействии с ферментом каким-то образом участвует гидроксильная группа. Возможно также, что две метильные группы принимают участие в образовании триалкильного замка (гл, 6, разд. Д, 7), являющегося частью очень сложного колена или плеча для —5Н-несущей ножки . [c.193]

Этот фермент действует также на О- и Ь-аланин причем, декарбокси-лируя О-аланин, у Ь-аланина он катализирует только диссоциацию а-водорода. Этим данным можно дать разумное объяснение, если исходить из предположения, что фермент обладает определенным якорным центром для одной алкильной группы, тогда как место второй алкильной группы может быть занято а-водородом или карбоксилат-ионом, и что лабилизуемая группа расположена перпендикулярно я-системе [c.226]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Регуляция путем ингибирования. Ингибирование ферментов может быть необратимым и в этом случае вызывается обычно внешними факторами, например, нагреванием, ядами, денатурирующими агентами. Примеры необратимого ингибирования - действие диизопропилфторфосфата на сериновые ферменты, связывание гидроксильных или тиоловых групп в активном центре ионами тяжелых металлов, например при взаимодействии пдра-хлормеркурибензоата с 8Н-группами остатков цистеина в АЦ фермента. Действие необратимых ингибиторов не регулируется. [c.34]

Элонгация обычно наступает после присоединения примерно восьми ри-бонуклеотидов к синтезируемой цепи РНК. В этот момент РНК-полимераза теряет одну субъединицу и превращается в так называемый кор-фермент, который далее катализирует удлинение цепи РНК. К цепи присоединяются те рибонуклеотидтрифосфаты, которые обеспечивают правильное комплементарное спаривание с цепью ДНК. Движущийся вдоль ДНК кор-фермент действует подобно застежке-молнии, раскрывая двойную спираль, которая замыкается позади фермента по мере того, как основания РНК спариваются с основаниями цепи ДНК. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология