Превращение в аспарагиновую кислоту

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Фиг. 8. Сводная схема превращений аспарагиновой кислоты и аспарагина.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ И ПЕРЕА МИНИРОВАНИЕ. Дезаминирование может осуществляться как неокислительным, так и окислительным путем. Неокислительное дезаминирование встречается в основном у бактерий и грибов. В качестве примера можно назвать превращение аспарагиновой кислоты в фумаровую кислоту и аммиак под действием фермента аснартазы. [c.396]

ПРЕВРАЩЕНИЕ АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ФУМАРОВУЮ [c.315]

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Как видно из схемы 1 и 2, из аспарагиновой кислоты, помимо лизина, образуется треонин, метионин и изолейцин. Ответвление биосинтетического пути, приводящее к образованию лизина, начинается на уровне полуальдегида аспарагиновой кислоты. Два первых этапа превращения аспарагиновой кислоты являются общими для лизина, метионина и треонина. [c.154]

Все пять стадий превращения аспарагиновой кислоты в УМФ, как можно видеть на фиг. 36, представляют собой всего лишь уже знакомые нам реакции окисления—восстановления, гидрирования—дегидрирования и карбоксилирования — декарбоксилирования. Это еще раз показывает, что даже такое сложное химическое превращение, как превращение глюкозы, аммиака и неорганического фосфата в УМФ, происходит в результате многочисленных ступенчатых превращений, состоящих лишь из нескольких основных типов реакций. Следуя тем же принципам, которые мы использовали для подсчета затраты энергии на синтез аминокислот, можно подсчитать, что на синтез одной молекулы УМФ клетка расходует 53,5 молекулы АТФ. [c.76]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-З-полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот лизин, гомосерин, метионин, треонин и изолейцин. [c.371]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Изучение Э7 ой системы методом температурного скачка позволило обнаружить в каждой из реакций (превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную и, соответственно, кетоглутаровой в глутаминовую), по крайней мере, два промежуточных соединения (при исследовании каждой реакции были обнаружены три времени релаксации, лежащие в интервале 50 микросекунд—20 миллисекунд) [43]. Были изучены зависимости времен релаксаций от концентраций субстратов и фермента и определены (или оценены) константы скорости характеризующие отдельные стадии. [c.212]

Совершенно очевидно, что при изучении метаболических путей с помощью радиоактивной метки необходимо соблюдать определенные условия опыта и учитывать возможные ограничения этого метода. В процессе равновесно и непрерывно действующих метаболических превращений концентрации и количества различных биохимических промежуточных соединений достигают постоянных величин. Пул определенного метаболита достигает постоянного размера, когда между скоростью образования и убыли этого метаболита устанавливается равновесие, т. е. когда в системе устанавливается стационарное состояние. Так осуществляется регуляция метаболических путей у микробов, когда деление клеток протекает с постоянной скоростью при неизменяющейся внешней среде. В этих условиях радиоактивность начнет включаться в первый метаболит, удельная радиоактивность этого метаболита будет повышаться, пока не сравняется с удельной радиоактивностью источника изотопа, вводимого в клетки. Тем временем изотоп начнет включаться в следующий метаболит, и там быстро установится та же удельная радиоактивность, хотя количество включенной радиоактивности, как и в первом случае, будет зависеть от величины пула этого метаболита. Таким образом, определяя радиоактивность, можно выяснить последовательность реакций, но только в том случае, если равновесные концентрации метаболитов остаются постоянными. Ясно также, что в ходе данной последовательности реакций может происходить образование какого-то промежуточного продукта, кинетика образования и распада которого будут таковыми, что его пул будет очень незначительным. Тогда радиоактивность пула может оказаться настолько незначительной, что это соединение будет невозможно идентифицировать на хроматограмме. С другой стороны, не исключено, что меченое соединение, не являющееся членом рассматриваемой последовательности реакций, будет быстро образовываться из какого-нибудь промежуточного соединения. Так, щавелевоуксусная кислота может быть настоящим промежуточным соединением, а при радиоавтографии все-таки будет обнаруживаться аспарагиновая кислота. Этот может произойти в результате быстрого обмена углеродными скелетами между щавелевоуксусной и аспарагиновой кислотами, если пул последней будет значительно выше. Данные о существовании определенного метаболического процесса, полученные с помощью изо- [c.37]

Такой путь имеет место в бактериальных клетках. Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании мутантов, дефицитных по различным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. [c.371]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, как увидим в дальнейшем, занимают главное место в аминокислотном обмене. Подвергаясь различным превращениям и прежде всего участвуя в реакциях переаминирования, они приводят к образованию многих других аминокислот. Следовательно, можно считать, что в цикле ди- и трикарбоновых кислот осуществляется взаимосвязь между обменом углеводов, органических кислот, жиров, аминокислот и белков в растениях. [c.171]

Методы иммобилизации не требуют обязательного выделения определенного фермента. Интактные клетки, содержащие нужный фермент, можно иммобилизовать на твердой поверхности. Например, интактные клетки бактерий Е. соН использовались после иммобилизации для катализа химического превращения фумаровой кислоты и аммиака в аспарагиновую кислоту — один из аминокислотных строительных блоков белков. Кроме того, иммобилизованные клетки дрожжей могут применяться при ферментации в производстве этилового спирта. Этот процесс был реализован в крупном опытном производстве. [c.122]

Начальный этап переаминирования соответствует превращению аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную [c.226]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, производятся в значительных количествах в промышленности (выделение из гидролизатов белков, ферментативное расщепление рацематов) и служат исходными веществами для синтеза других оптически активных соединений. Так, описан [15] способ стереоселективного превращения аспарагиновой кислоты (36) в аминолактон (37), аспарагина в 2,3-диамино-пропановую кислоту (38) [16], ряда аминокислот в а-ацетиламино-кетоны (39) [17]. Из -( — )-триптофана синтезированы оптически активные тетрагидро-Р-карболины [18] (схема 9). [c.46]

Фумаровая кислота при участии фумаратгидратазы превращается в яблочную (см. лимоннокислый цикл, стр. 173). Яблочная кислота под влиянием малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. Шавеле-воуксусная кислота путем переаминирования с глютаминовой кислотой и при участии аспартатаминотрансферазы превращается в аспарагиновую. Аспарагиновая кислота вступает в реакцию с новой молекулой цитруллина и цикл превращений повторяется вновь. [c.199]

Вполне очевидно, что для смесей, содержащих различные неизвестные аминокислоты, желательно иметь стандартные условия этерификации и ацилирования. До сих пор оказывалось невозможным ацетилировать аргинин и гистидин в тех же условиях, что и другие аминокислоты. Для решения этой проблемы мы избрали превращение аргинина в орнитин и гистидина в аспарагиновую кислоту. Обе эти реакции специфичны, что позволяет использовать их для сложных смесей аминокислот [c.112]

Исходя из термодинамических соображений, можно предположить, что восстановление глутаминовой кислоты в ее полуальдегид скорее всего не является одноступенчатой реакцией, а требует какого-то активирования карбоксильной группы (ср. с превращением аспарагиновой кислоты в ее полуальдегид). Полуальдегид глутаминовой кислоты претерпевает спонтанную циклизацию до установления динамического равновесия с пирролин-5-карбо-новой кислотой. Восстановление пирролин-5-карбоновой кислоты в пролин наблюдалось у бактерий, грибов и животных. Окисление пролина осуществляют митохондрии растений, но механизм этого процесса не известен. [c.408]

Для исследования количественной стороны реакции озон (полученный при высоковольтном разряде в токе чистого кислорода) пропускали над 10 моля гистидина в 0,1 н. НС1 в течение 15 мин перед превращением в N-ацетил-н-пропильное производное (разд. 2.4.8). Образующуюся аспарагиновую кислоту растворяли в 100 мкл этилацетата и 1 мкл (теоретически соответствующий 10 моль) подвергали газохроматографическому анализу. Степень превращения гистидина в аспарагиновую кислоту, рассчитанная по отношению к площади пика 10 моль аутентичного образца аспарагиновой кислоты, оказалась равной 96%. Для количественной оценки смесей, содержащих аспарагиновую кислоту и гистидин, хроматографируют озонированный и неозонированный образцы. При этом разница в молярном содержании аспарагиновой кислоты служит мерой количества гистидина в смеси. [c.113]

Солянокислая соль аспарагиновой-4-С кислоты была получена Ноллером и Толбертом приблизительно с 66%-ным выходом (в расчете на ацетат-1-С натрия) (см. описание синтеза солянокислой соли аспарагиновой-З-С кислоты). В работе Веркхайзера [2] описано превращение аспарагиновой-4-С кис- [c.276]

Хиральность свойственна и белкам, и углеводам, и нуклеиновым кислотам, и ряду низкомолекулярных соединений в клетке. Углеводы в ДНК и РНК всегда фигурируют в D-форме, Азотистые основания имеют плоское строение и, следовательно, лишены х1фальности. В процессах метаболизма, происходящих без рацемизации, т. е. без превращений зеркальных антиподов друг в друга, клетка усваивает лишь те из них, которым отвечают структуры ее биологических молекул. Организм усваивает L-, но не / -аминокислоты. Попав в антимир , в котором растения и животные содержат молекулы с противоположными конфигурациями, земной организм погиб бы от голода Для организма D- и -антиподы разнятся. Известны вещества, ядовитые в одной форме и безвредные в зеркальной форме -аспарагиновая кислота безвкусна, ее антипод сладок. Еще Пастер установил, что некоторые бактерии питаются преимущественно одним антиподом данного вещества. [c.44]

Соединения, содержащие остаток глутаминовой кислоты, реагируют в более жестких условиях. Так, этиловый эфир 1-бензоил-а-глутамилглицил-н-гексиламида оказался сравнительно устойчивым в растворе соды при 50° за 7 час 64% исходного вещества осталось неизмененным. Однако под действием 0,1 н. ЫаОН при комнатной температуре была получена смесь 57% - [-глута мил пептид а и 43% а-глута мил пептида. В ряду соединений, содержащих глутаминовую кислоту, суммарная скорость изомеризации определяется стадией замыкания цикла с превращением сложного эфира в имид, что отличает эти соединения от пептидов, содержащих аспарагиновую кислоту. [c.228]

Высокая концентрация биотина в среде способствует образованию цитоплазматической мембраны, легко проницаемой для основньк аминокислот, такт, как лизин, и трудно проницаемой для кислых и нейтральных аминокислот. В результате в такой культуре создаются благоприятные условия для образования повышенного количества внеклеточного лизина за счет высокой концентрации внутриклеточной глутаминовой кислоты, которая является необходимым поставщиком аминных групп при образовании аспарагиновой кислоты и в ряде других превращений цепи образования L-лизина. [c.30]

Фумаровая кислот , НИ Реакци Сг о - Аспарагиновая кислота и с участием вод СгЗ+, НаО AgNOa 100° С, 9 ч, превращение кислоты около 71%, менее активен, чем соли ртути [1176]<= орода. Восстановление Ag lOi (0,19 мол.) — H IO4 (0,5 мол.) водный раствор, 30—70° С, активность очень велика [1178, 1179] [c.1308]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Карбоксильные группы остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот обычно модифицируют путем превращения их в сложные эфиры (реакция этерификации) или продукты взаимодействия с водорастворимыми карбо-диимидами (см. с. 131). Для этерификации используются раствор хлористого водорода в метаноле, диазометан, диазоацетамид или борфторид триэтилоксония. [c.165]

Эргот, содержит, кроме холина, аминокислот (тирозина, триптофана, гистидина, лейцина, аспарагиновой кислоты, бетаина) и биогенных аминов (гистамина и тирамина), несколько алкалог-гдов. Их трудно выделить в чистом виде вследствие превращений, которые они претерпевают в процессе операций очистки. Иоэтому алкалоиды спорыньи, описанные в более старой литературе, являлись вторичными аморфными продуктами илп не вполне определенными смесями. Выделение алка-. (оидов спорыньи в чистом виде и установление их строения было осуществлено В. А. Якобсом и главным образом А. Штоллом и их сотрудниками (1918—1950 гг.). [c.999]

А с п а р т а т-а м м и а к-л и а з а — фермент, участвующий з процессе присоединения и отщепления аммиака. Под действием этого фермента происходят обратимые превращения аспарагиновой и фумаровой кислот [c.70]