гомосерин биосинтез

Организмы способны усваивать как L-M., так и D-M. При этом D-M. превращается в 2-оксо-4-метилтиобутановую к-ту, к-рая аминируется с обращением конфигурации. Биосинтез М. из 2-амино-4-гидроксибутановой к-ты (гомосерина) через гомоцистеин распадается в организме до 2-оксо-бутановой к-ты или до гомосерина. [c.71]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Сейчас во всем мире в больших количествах получают глутаминовую кислоту или ее натриевую соль (около 100 ООО т в год), -лизин и метионин (по 50 000 т в год). Большую часть этого количества дает микробиологический синтез (за исключением получения метионина). Для биосинтеза используют ауксотрофные мутанты, т. е. бактерии, которые под влиянием мутагенных факторов (облучение, химическое воздействие и др.), утратили способность самостоятельно синтезировать какую-нибудь необходимую для роста и развития аминокислоту, например гомосерин, а с другой стороны, приобрели способность к сверхсинтезу другой аминокислоты. Это значит, что для роста и размножения таких бактерий в среде должны содержаться определенные аминокислоты — гомосерин, треонин или метионин и т. д. Очень часто этим мутантам необходим и биотин. Такие бактерии называют гомосериндефицитными или биотиндефицитными. В то же время эти мутанты обладают способностью в большом количе- [c.157]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

J. - альтернативные пути биосинтеза лизина и аспартата I - хоризмат II - о-кетоизоб>тират [II -гомосерин IV - а-кетобутират [c.415]

Схема биосинтеза лизина у бактерий через диаминопимелиновую кислот показана на рис.2. У многих природных штаммов этих родов бактерий лизин совместно с треонином ингибирует фермент аспартаткиназу, что замедляет образование лизина. Чтобы устранить этот нежелательный эффект, генетики создали штаммы, способные синтезировать гомосериндегидрогеназу. Таким образом, накопление гомосерина, треонина и метионина исключается. Если к среде добавить в необходимых для роста культуры дозах треонин, метионин или гомосерип, то происходит интенсивный сверхсинтез лизина. [c.27]

Продуценты лизина являются ауксотрофными мутантами с нарушенньгм биосинтезом ряда аминокислот. Поэтому для обеспечения нормального развития мик-роорганизмов требуется введение в состав среды биотина и гомосерина. Гомо-серин, по данным многих авторов, может быть заменен суммой двух aMHHOKH jraT [c.29]

В окисл.-восстановит. р-циях небольшая скорость м. б. обусловлена тем, что числа электронов, отдаваемых одной частицей восстановителя и принимаемых одной частицей окислителя, не совпадают. При этом катализатором м. б. частица, способная чпереключать одноэлектронный механизм р-ции на двухэлектронный (см. Окислительновосстановительный катализ). Большие возможности для Г. к. открываются при использ. в кач-ве катализаторов комплексных соед. переходных металлов (см. Катализ комплексными соединениями). А. Е. Шилов. ГОМОЛИТИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ, происходят в результате разрыва одной или неск. электронных пар, образующих хим. связь, и (или) образования новой связи при взаимод. частиц, каждая из к-рых обладает неспаренным электроном. В Г. р. участвуют или образуются атомы или своб. радикалы. Типичные Г. р. мономолекулярный и бимолекулярный распады молекул с образованием своб. радикалов р-ции отрыва, замещения и присоед. с участием своб. радикалов рекомбинация и диспропорционирование своб. радикалов. К Г. р. часто относят также окисл.-восстановит. р-ции с переносом одного электрона. При Г. р. атомов (радикалов) с молекулами выполняется принцип неуничтожимости своб. валентности. Г. р.— элементарные акты мн. цепных р-ций, вапр. радикальной и анионной полимеризации, хлорирования и нитрования алиф. соединений. L-ГОМОСЕРИН (Ь-а-амино-у-оксимасляная к-та) НОСН2СНгСН(ЫНг)СООН, крист. раств. в воде. Легко образует 7-лактон. Содержится в соке ряда растений, в белки не включается. Предшественник треонина. Биосинтез — последоват. восстановлением группы Э-СООН аспарагиновой к-ты. Получ. галогенированием и послед, аминированием бутиролактона. Образуется из метионина при специфич. расщеплении пептидной цепи белков бромцианом эта р-ция использ. для определения первичной структуры белка. [c.141]

Пзта биосинтеза диаминопимелиновой кислоты неизвестны однако данные, полученные на мутантных штаммах, а также в исследованиях, проведенных с применением изотопов, позволяют предполагать, что предшественником диаминопимелиновой кислоты может служить аспарагиновая кислота (но не треонин или гомосерин) [117, 1034, 1035, 1141]. Возможно, что у Es he-rikia oli гомосерин и лизин имеют общего предщественника, который образуется из аспарагиновой кислоты (стр. 333). [c.429]

Известно, что синтез аминокислот в клетке ведется очень экономно и целенаправленно, под контролем специальных регулирующих систем. Регуляторный контроль обычно осуществляется по принципу обратной связи на уровне начального фермента или ферментов данного специфического пути образования метаболита. В случае значительного повышения уровня конечного продукта (в данном случае L-лизина) включается механизм регуляции и один из ферментов в цепи последовательных превращений блокируется, синтез прекращается. Цель этого регулирования — предотвратить избыточное образование и накопление данного метаболита, потребность в котором организма в настоящий момент полностью удовлетворяется. Но такая безупречная логика синтеза существует лишь у микроорганизмов, не имеющих нарушений и дефектов в этом механизме. В природных условиях такие нарушения достаточно редки, но они все же встречаются. Например, найдено немало природных микроорганизмов, обладающих способностью к сверхсинтезу глутаминовой кислоты, аланина, валина. В то же время таких продуцентов по лизину, гомосерину, треонину и некоторым другим аминокислотам в природных условиях найдено не было. Для получения промышленных продуцентов пришлось пойти по пути получения мутантов, имеющих генетический дефект регуляторного контроля процесса биосинтеза этих аминокислот. [c.369]

Продуценты лизина являются ауксотрофными мутантами с нарушенным биосинтезом ряда аминокислот. Поэтому для обеспечения нормального развития микроорганизмов требуется введение в состав среды биотина и гомосерина. Гомосерин, по данным многих авторов, может быть заменен суммой двух аминокислот — треонином и метионином. Но концентрация треонина в составе среды должна быть точно регламентирована. Как было сказано выше, треонин вместе с лизином являются при их определенном соотношении ингибиторами р-аспартаткиназы, т. е. введение очень малого количества треонина будет тормозить рост [c.375]

Если используется мутант с нарушенным биосинтезом треонина (треониндефицитный мутант), то для роста продуцента не требуется присутствия в среде метионина, но он оказывает косвенное воздействие на об-разовяние лизина, блокируя биосинтез гомосерина, способствует увеличению выхода L-лизина. [c.376]

Указанная позитивная роль валина и лейцина на активность этого-фермента позволила понять и объяснить необходимость избыточных концентраций валина и лейцина при биосинтезе лизина у двойных ауксотрофов М. glutami us, нуждающихся, помимо гомосерина, в изолейцине плюс валине или лейцине, и выявить условия высокой продуктивности последних (Минеева, Алиханян, 1967 Зайцева, 1970). [c.158]

Биосинтез лизина и гомосерина различными типами мутантов [c.160]

Оси. исследования посвящены биосинтезу витаминов и выяснению их роли в обмене в-в. На основе его работ налажено отечественное произ-во витаминов А, В к и др., аминокислот 5-метилметионина, лизина, гомосерина и их использование в пищевой пром-сти, медицине и животноводстве. [c.74]

После превращения аспартат-Р-полуальдегида в гомосерин пути биосинтеза метионина и треонина расходятся. Взаимопревращения гомосерина и метионина обсуждаются в гл. 31. [c.305]

Из Ь-метионина при взаимодействии его с АТР образуется 8-аденозилметионин ( активный метионин ) (рис. 31.22). Активированная 8-метильная группа может далее переноситься на целый ряд акцепторных соединений Ч При удалении метильной группы образуется 8-аденозилгомоцистеин. В результате гидролиза 8—С-связи образуются Ь-гомоцистеин и аденин. Г омоцистеин далее конденсируется с сери-ном, образуя цистатионин (рис. 31.23). При гидроли-тич ком расщеплении цистатионина образуются Ь-гомосерин и цистеин, так что суммарный процесс приводит к превращению гомоцистеина в гомосерин и серина в цистеин. Эти же две реакции участвуют в процессе биосинтеза цистеина из серина (см. гл. 29). Гомосерин превращается в а-кетобутират при участии гомосериндезаминазы (рис. 31.24). Затем происходит превращение а-кетобутирата в пропио-нил-СоА, оно осуществляется по обычному пути окислительного декарбоксилирования а-кетокислот (пирувата, а-кетоглутарата) с образованием ацил-СоА-производных. [c.335]

При биосинтезе треонина полуальдегид (З-аспарагиновой кислоты восстанавливается гомосерин-дегидрогеназой до гомосерина, который далее фосфорилируется в присутствии АТФ с образованием гомосе-рин-0"фосфата. Последний под действием треонин-синтазы превращается в треонин. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология