Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

иод Р катализируемое превращение

    Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими реакциями. Катализаторы, называемые в этом случае ферментами, представляют собой простые или сложные белки. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Фермент, имеющийся в желудке, — пепсин [c.200]


    Повышение производительности и скорости брожения в концевых аппаратах представляет собой пока нерешенную проблему снятия ингибирующего действия продуктов метаболизма (спирта) на синтез дрожжами отдельных ферментов, катализирующих превращение моносахаридов в этанол. [c.244]

    А. Реакции, сопровождающиеся выделением азота. При разложении водных растворов солей диазония при температуре выше 5 °С образуются фенолы и свободный азот. В присутствии галогенид-аниона и солей одновалентной меди диазониевая группа замещается на галоген. Аналогично щелочные цианиды с добавкой цианида меди катализируют превращение диазониевых солей в ароматические нитрилы (см. схему на с. 111). [c.110]

    Фенилкетонурия-заболевание, вызываемое недостаточным количеством в организме фермента фенилаланингидроксилазы. Этот фермент катализирует превращение фенилаланина в тирозин (оба эти соединения являются аминокислотами). Указанное заболевание может приводить к серьезной задержке умственного развития, а) Напишите сокращенные структурные формулы фенилаланина и тирозина б) вь[-скажите предположение относительно происхождения названия указанного фермента. [c.469]

    В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]


    Одним из первых катализаторов была серная кислота при нагревании крахмала с разбавленной серной кислотой К. С. Кирхгоф (Петербург, 1811) произвел осахаривание крахмала и организовал промышленное производство глюкозы. Подобным же каталитическим действием обладает серная кислота (и некоторые другие кислоты) при реакции дегидратации спиртов до простых эфиров или до олефинов, или при обратной реакции гидратации этих веществ до соответствующего спирта. Так, при приливании этилового спирта к нагретой концентрированной серной кислоте при температуре 140 °С образуется эфир, при 170 °С—этилен При нагревании эфира или этилена с разбавленной серной кислотой происходит обратная реакция гидратации до этилового спирта. Сама же серная кислота при этом не расходуется, и если бы не наличие побочных реакций окисления, могла-бы катализировать превращение неограниченно больших количеств спирта или эфира. Если катализируемое вещество и катализатор находятся в одном и том же агрегатном состоянии и не имеют видимых поверхностей раздела (подобно тому, как это было в описанном примере), катализ называют гомогенным, если же катализатор представляет собой твер- [c.145]

    Для измерения концентрации атомов Н может быть использована способность атомов Н катализировать превращение ортоводорода в параводород, соотношение которых можно найти, определяя теплопроводность водорода в определенных условиях. Эти, а также и некоторые другие методы, сыгравшие в свое время большую роль при изучении некоторых модельных реакций, имеют весьма ограниченное применение. [c.28]

    Выхлопные газы, покидающие цилиндр двигателя внутреннего сгорания, имеют все еще довольно высокую температуру, вероятно, порядка 1200 К. При такой температуре, как следует из рис. 14.6, константа образования N0 сильно уменьшается. Но скорость распада КО на N2 и О2 все же слишком низка, чтобы количество N0 успело значительно уменьшиться, прежде чем газы еще больше остынут. Удаление N0 из выхлопных газов, как это обсуждалось в гл. 10, ч. 1, зависит от того, удастся ли найти катализатор, действующий при температуре выхлопных газов и способствующий превращению N0 во что-нибудь менее вредное. Если удастся найти катализатор, который будет в выхлопной системе автомобиля превращать N0 снова в N2 и О2, равновесие между ними окажется вполне благоприятным. Но пока что не найден катализатор, способный выдерживать тяжелые условия работы в выхлопной системе автомобиля и катализировать превращение N0 в N2 и О2. Существующие катализаторы катализируют реакцию N0 с Н2 или СО (см. разд. 13.6). [c.59]

    Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

    Комиссией по ферментам Международного биохимического союза рекомендовано за единицу количества фермента (Е) принимать такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в 1 мин в стандартных условиях действия фермента. [c.121]

    В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного-единственного вещест- [c.157]

    Основные определения и принятые символы. Единица количества фермента — количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 мин в стандартных условиях (25°С, оптимальная концентрация субстрата, оптимум pH). [c.187]

    Характер таутомерного равновесия определяется кинетическими и термодинамическими факторами. Так, основания катализируют превращение З-фенилбутена-1 в термо- [c.229]

    Ферменты катализируют биохимические реакции стереоспеци-фично. Вследствие этого асимметрический синтез в природе происходит повсеместно и чаще всего в единственном направлепии, Следовательно, большинство природных соединений оптически активно, потому что получены ири каталитическом действии ферментов, обладающих определенной трехмерной структурой, В самом общем виде можно сказать, что между субстратом и активным центром фермента существует точное геометрическое соответствие, Например, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение оптически неактивного диоксиацетонмонофос-фата до о-глицеральдегид-З-фосфата [59]. Субстрат имеет прохиральный центр , и один атом водорода специфически переносится с одной стороны (ге-поверхности) двойной связи на карбонильную [c.203]


    При этом отщепляется серная кислота, которая вновь может вступить в реакцию со спиртом. Таким образом, серная кислота может катализировать превращение значительных количеств спирта. Теоретически серная кислота регенерируется полностью, практически же она все же постепенно расходуется на побочные реакции в частности окисляет спирт, а сама восстанавливается до сернистого газа. При повышении температуры до 170—180 °С заметно усиливается и другая побочная реакция  [c.167]

    Кроме ионов переходных металлов, высокая каталитическая активность характерна для ферментов. Ферменты — это вещества белкового происхождения, имеющие в своем составе определенные функциональные группы и катализирующие многие биохимические процессы в живых организмах. Основное их преимущество— высокая специфичность действия. Фермент обычно катализирует превращение только одного вещества— субстрата, что позволяет определить это со- [c.448]

    Фермент инвертаза катализирует превращение дисахарида сахарозы в инвертированный сахар. Когда концентрация инверта-зы равна 3 10 " моль/л и концентрация сахарозы 0,01 моль/л, инвертированный сахар образуется со скоростью 2-10 моль-л с . При удвоении концентрации сахара скорость образования инвертированного сахара также удваивается. Основываясь на известных вам представлениях о модели взаимодействия фермент—субстрат, оцените, насколько велика доля фермента, связанного в комплекс. Поясните свой ответ. Добавление другого сахара инозита замедляет образование инвертированного сахара. Предложите механизм этого явления, [c.470]

    Концентрацию киназы фосфорилазы следует подобрать так, чтобы не более 20% добавленной фосфорилазы Ь превращалось в фосфорилазу й за 5 мин. Одна единица активности — это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоль фосфорилазы Ь в фосфорилазу а в 1 мин при 30° С, pH 8,2. Для расчета учитывают молекулярную массу субъединицы фосфорилазы, равную 97 400 Да удельную активность фосфорилазы а в отсутствие АМФ принимают за 70% от активности фосфорилазы Ь, измеренной в присутствии АМФ. [c.224]

    При добавдении серной кислоты к уксусному ангидриду, но-види- мому, образуется соединение АсОЗОгСНаСОаН, которое катализируем превращение диизобутилена уксусным ангидридом в кетой Са [17] при 80°. [c.357]

    Исследовано [4, 38, 39] восстановление октанона-2 водным NaBH4 в 2 и. NaOH как в присутствии, так и в отсутствие аликвата 336. Хотя каталитическая реакция проходит очень быстро, она все же не так эффективна, как обычный гомогенный процесс. Из данных работы [526] следует, что в абсолютном диглиме циклогексанон не восстанавливается непосредственно действием NaBH4, входящего в комплекс с 1 экв. В. В этом случае добавление небольшого количества воды или (.что более вероятно) прибавление воды при обработке катализирует превращение. [c.367]

    ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

    Другой важный фермент—карбоангидраза, катализирующая превращение диоксида углерода в бикарбонат-ион. Это цинкзави-симый фермент, необходимый для проникновения СО2 в кровь [c.344]

    Однако это технически неудобно и дорого. Поэтому сейчас вместо животных используют биологические катализаторы ферменты (энзимы), которые сами хиральны и катализируют превращения только одного энантиомера. Если подействовать таким ферментом на смесь оптичесьих изомеров, то один из них подвергнется превращению, а др>той останется без изменений и может быть выделен. [c.238]

    Другое не менее важное свойство ферментов — избирательность действия (специфичность) в отношении структуры субстрата. В ряде случаев ферменты обладают абсолютнол специфичностью, катализируя превращение только одного вещества и не реагируя с его произвол- [c.6]

    По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

    Катали снижает Катализатор — это вещество, которое изменяет энерп ю активации скорость химической реакции, а само не расходуется реакции, открывая иной в ней таким образом небольшое количество катали-путь от реагентов затора способно катализировать превращение боль-к продуктам шого количества реагентов. Энергии активации катализируемых реакций меньше некатализируемых. Считается, что в присутствии катализатора реакция идет по другому механизму с меньшей энергией активации (рис. 14.14). [c.344]

    Ароматические дисульфиды при разложении просто теряют серу например, фенилдисульфид при температуре около 300° С превращается в фенил-сульфид. В присутствии хлористого алюминия эта реакция гладко протекает при более низких температурах. Никель Ренея в отсутствие водорода катализирует превращение фенилдисульфида в соответствующий сульфид, но в присутствии избытка водорода удаляется вся сера, и получается бензол. В присутствии аминов и других оснований дисульфиды растворяют свободную серу, образуя полисульфиды. Однако большинство реагентов вызывает разрыв связи сера— сера. Восстановлением химическими способами, например действием цинка и кислоты, удается получать меркаптаны с высокими выходами. Метилдисульфид взаимодействует с йодистым метилом, образуя триметилсульфониййодид [c.277]

    Единицы активности. Согласно рекомендации комиссии по ферментам Международного биохимического союза за единицу активносги фермента (Е) принимают то его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при заданных условиях определения. Рекомендуемая температура 30° С (или указывают фактическую температуру, при которой проводилось определение). Остальные условия (pH, концентрация субстрата, кофакторов и др.) должны быть оптимальными. При бимолекулярной реакции Ач-Б = В + Г за единицу фермента принимают то его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль А или Б, или 2 мкмоль А, если Б = А, за 1 мин. Если фермент атакует более чем одну связь, например при действиц на полимерную молекулу, расчет ведется на 1 мк-экв затронутых реакцией групп. [c.206]

    В трехгорлую круглодонную колбу емкостью 500 мл, снабженную мешалкой с ртутным затвором и обратным холодильником, защищенным тр.убкой с натронной известью (примечание 1), наливают около 300 мл продажного безводного жидкого аммиака. Трубку с натронной известью присоединяют к ловушке для поглощения газов или же весь прибор собирают в хорошо действующем вытяжном шкафу. Третье горло колбы закрывают пробкой. Свс-женарезанныи натрий (13,8 г 0,6 грамматома) взвепгавают под слоем ксилола или керосина и при перемешивании вводят небольшое количество его в н<идкий аммиак до образования неисчезающей голубой окраски. Затем к содержимому колбы прибавляют несколько небольших кристаллов азотнокислого железа в качестве вещества, катализирующего превращение натрия в амид натрия (примечание 2). После исчезновения голубой окраски раствора, к нему маленькими кусочками прибавляют оставшийся натрий. Когда натрий полностью перейдет в амид натрия, что видно по пре-враи1 ению голубого раствора в суспензию, окрашенную в серый [c.160]

    Ненаркотич. А.с. не влияют на дыхат-. и кашлевой центры, не вызывают эйфории и наркомании. Их действие связано с подавлением периферич. механизмов боли, и прежде всего с ингибирующим влиянием на фермент ци-клооксигеназу (простагландин-синтазу), катализирующую превращение арахидоновой к-ты в циклич. пероксиды-промежут. соед., из к-рых образуются простагландины. [c.160]

    Понижение давления возможно также в результате ингибирования фермента пептиднлдипептидазы (кининазы-Щ к-рый катализирует превращение неактивного декапептида ангиотензина-1 в сильный прессорный октапептид ангио-тензин-П и инактивирует брадикинин, расширяющий сосуды. К таким ингибиторам относятся, напр., тепротид-5-Oxo-Pro-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-iso-Leu-Pro-OH (буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты), каптоприл (X). [c.572]

    Глутатион (П1)-К. нек-рых ферментов, катализирующих превращение а-диальдегидов в а-гидроксикислоты, изомеризацию производных малеиновой к-ты в производные фумаровой к-ты (малеинат-цис-трапс-нзомераза) и енолизацию ароматич. а-кетокислот (фенилпируваттаутоме-раза). [c.488]

    П и р и докса Л ь-5 -фосф ат (VI)-коферментная форма витамина В . Входит в состав мн. ферментов, катализирующих превращения а-аминокислот, в т.ч. их рацемизацию, персами-нирование, декарбоксилирование, элиминирование или замещение у р- и у-атомов углерода. Осн. стадия в механизме этих р-ций-образование основания Шиффа в результате взаимод. а-аминогруппы к-ты и карбонильной группы К. (см., напр., Аспартатамииотрапсфераза, Изомеразы). [c.489]

    Тиаминдифосфат (тнаминпирофосфат, кокарбоксила-за, ТДФ, VII)-коферментная форма витамина тиамина. К. мн. ферментов, катализирующих превращения а-кетокислот [c.489]

    Р. способны катализировать превращения фосфоэфиров нуклеозидов всех четырех типов (аденозина, гуанозина, уридина, цитидина) содержатся во всех живых организмах, как в цитоплазме, так и в ядре. С участием Р. реализуется осн. путь биосинтеза дезоксинуклеозидтрифосфатов-предшественников ДНК. [c.264]


Смотреть страницы где упоминается термин иод Р катализируемое превращение: [c.465]    [c.327]    [c.39]    [c.7]    [c.455]    [c.86]    [c.106]    [c.2190]    [c.398]    [c.32]    [c.186]    [c.186]    [c.186]    [c.187]   
Химия гетероциклических соединений (2004) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте