Плотность упаковки белков

Между элюционным объемом и логарифмом молекулярной массы существует линейная зависимость (см. рис. 1.27). Элюционный объем зависит от размеров колонки, марки сефадекса, плотности его упаковки в колонке и других факторов. Поэтому колонку с сефадексом сначала калибруют. Для этого через нее пропускают растворы белков с известной молекулярной массой и строят калибровочный график, как показано на рис. 1.27. Затем через эту же колонку пропускают белок, молекулярную массу которого нужно узнать определяют его элюционный объем и по графику находят значение IgM, соответствующее этому объему. [c.45]

Комплементарность поверхностей необходима. Суммируя результаты расчетов предыдущего раздела можно сделать следующие выводы в отношении взаимодействий белок — белок. Прежде всего мы убедились, что удаление от воды неполярных поверхностей дает наибольший выигрыш свободной энергии (табл. 5.6) кроме того, в ажнейший вклад вносит энтропийный фактор. Абсолютная величина такого вклада зависит от комплементарности контактирующих поверхностей площадь контактной поверхности заметно уменьшается, если имеется возможность доступа к ней воды. Плотность упаковки (разд. 3.6) на всех изученных в настоящее время таких поверхностях раздела столь же велика, как и во внутренней части белка [267]. [c.125]

Однако разделение ВТМ на РНК и белок сопровождается заметным уменьшением оптического поглощения, что указывает на то, что структуры в изолированной РНК, поддерживаемые внутренними водородными связями между основаниями, исчезают под влиянием особой упаковки белковых субъединиц в интактном вирусе, что, в частности, видно из рентгенограмм [368]. В отсутствие соли оптическое поглощение (при 260 жц) разрушенного вируса практически то же, что и у интактного вируса. Добавление солей вызывает немедленное уменьшение оптической плотности, обусловленное образованием связанной водородными связями (беспорядочными или какими-то иными) вторичной структуры у рибонуклеиновой кислоты. Нагревание этого раствора вызывает увеличение (на 25%) оптического поглощения РНК в интактном вирусе. Для сферического вируса кустистой карликовости характерна промежуточная стадия, когда при разрушении вируса на РНК и белок происходит небольшое уменьшение оптической плотности, а при нагревании оптическая плотность возрастает до значений, которые на 23% выше величины оптического поглощения интактных частиц. Более того, при щелочном гидролизе целого вируса [341] оптическая плотность возрастает на 47%, и поэтому РНК внутри вируса, по-видимому, обладает довольно упорядоченной вторичной структурой. Уровень упорядоченности структуры РНК внутри вируса повышен благодаря тому, что определенным образом упакованные [c.630]

На рис. 61 представлены графики селективности сефакрилов для двух вариантов фракционирования белков нативных (глобулярных) и денатурированных, имеющих форму статистических клубков (в 6 М растворе гуанидинхлорида). Как и в случае сефадексов, линейные участки графиков лежат в более узком интервале молекулярных масс, чем вся область фракционирования. Кроме того, весьма существенно отличаются друг от друга графики для нативных и денатурированных белков. Например, легко видеть, что нативный белок с М = 100 ОООна сефакриле S-400 должен иметь K v = 0,75, а в денатурированном виде на том же S-400 он будет двигаться в соответствии с Kav = 0,42, т. е. значительно быстрее. Этого и следовало ожидать из-за различия в плотности упаковки нативных и денатурированных белков. [c.118]

Функциональная активность мембранных белков определяется их высокой конформационной лабильностью. В основе этого свойства лежит способность белковой молекулы осуществлять конформационный переход из напряженного (tensed, Т) состояния в расслабленное (relaxed, R) и обратно R—Г-пере-ход. Это приводит к изменению третичной, а часто и четвертичной структуры белка и изменяет взаимодействие белковых молекул друг с другом. Энергия конформационного перехода белков в мембране зависит от плотности упаковки (микровязкости) мембранных липидов, состояния непосредственно окружающих белок аннулярных липидных молекул. [c.22]

Для изучения этого вопроса можно провести количественный анализ. Один из подходов заключается в использовании точных координат атомов для вычисления плотности упаковки. Если считать, что каждый атом представляет собой сферу, радиус которой равен вандерваальсову радиусу атома, то плотность упаковки выражается отношением суммы объемен атомов в какой-либо области к полному объему, занимаемому данной областью. Это отношение для наиболее плотного расположения сфер составляет 0,74, для бесконечных цилиндров — 0,81 и для сплошного твердого тела — 1,00. Определения плотности упаковки вблизи поверхности недостаточно точны, н результаты, полученные для небольшого числа рассматриваемых атомов, не вполне одинаковы. Однако если белок разделить на средние по величине объемы и рассчитать плотность упаковки, как это показано на рис. 2.37, то обнаруживается ряд интересных особенностей. [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология