Сериновые пептидазы

Такая же последовательность аминокислот в окружении реакционноспособных остатков серина была вскоре обнаружена в трипсине, тромбине, эластазе и трипсиноподобном ферменте коконазе, используемом тутовым шелкопрядом для освобождения из кокона [27]. Близкая по химической структуре последовательность, содержащая GIu-Ser-Ala, была обнаружена в ацетилхолинэстеразе. Таким образом, существует семейство сериновых пептидаз и эстераз, для которых характерна общая последовательность аминокислот вокруг реакционноспособного серина и способность ингибироваться диизопропилфторфосфатом [28]. [c.108]

По-видимому, механизм действия других сериновых пептидаз включает этот же тип реакций двойного замещения. Например, было показано, что гидролиз -гранс-циннамоилимидазола, катализируемый трипсином и а-химотрипсином, имеет ряд общих черт в отношении последовательности стадий каталитического процесса, рН-зависимости реакции деацилирования, а также спектрального и кинетического поведения промежуточно образующегося ацилфермента (табл. 2-3) [35]. [c.250]

Классификация (с подразделением на 11 подклассов) учитывает различия между пептидазами и протеаза-ми, выделяет ферменты, гидролизующие дипептиды или более крупные пептиды, отщепляющие одну или большее число аминокислот, атакующие связь на С-или Н-конце. Протеиназы в соответствии с механизмом катализа подразделяются на сериновые, тиоло-вые и металлозависимые. Например [c.64]

Механизм действия карбоксипептидазы изучен не столь хорошо, как для сериновых и тиоловых протеаз. Роль всех каталитических групп однозначно не установлена. Ион цинка, по всей вероятности, играет роль электрофильного катализатора, поляризуя карбонильную группу и стабилизируя образующийся на атоме кислорода отрицательный заряд (гл. 2, разд. Б.7) [118]. Характер рН-зависимости скорости реакции позволяет сделать вывод, что в каталитическом процессе участвует ионизированная карбоксильная группа 01и-270. График зависимости активности фермента от pH представляет собой колоколообразную кривую с максимумом при pH 7,5 положение максимума определяется ионизацией основной формы группы с р/Са = 6 и кислой формы группы с р/Са = 9,1 в свободном ферменте [119, 120]. Более низкий р/Са соответствует 01и-270, более высокий пока не отнесен ни к какой группе. По всей видимости, гидроксильная группа Туг-248 выступает в этой реакции в роли обшей кислоты [ПО]. Хотя прямых данных в пользу высказанного предположения нет, данный остаток, несомненно, важен для проявления пептидаз-ной активности. Модификация боковой цепи тирозина в результате ацетилирования или диазотирования подавляет пептидаз-ную активность, но усиливает эстеразную активность фермента [121]. Интересно, что при замешении цинка атомом ртути, кадмия или свинца эстеразная активность не изменяется, а пеп-тидазная подавляется [122]. [c.379]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология