Последовательности аминокислот

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Свободная аминокислота активируется соответствующим ферментом. Транспортные РНК осуществляют перенос аминокислоты от фермента к информационным РНК. Информационные и рибосомальные РНК ответственны за синтез макромолекулы белка с заданной последовательностью аминокислот. Для каждой аминокислоты в клетке имеются свои ферменты и свои транспортные РНК. Для транспортной аланиновой РНК в настоящее время Холли полностью определил последовательность нуклеотидов. [c.365]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Туппи (1954—1955) расщепил цитохром с протеолитическими фер-мента(ми, отделил гемсодержащие пептиды и затем установил последовательность аминокислот. Последовательность аминокислот в гемсодер-жащей части показана ниже [c.721]

Последовательность аминокислот в молекуле инсулина человека показана на рис. 14.4. Следует обратить внимание, что символ Су—S использован для обозначения половины молекулы цистина. Мостик S—S находится между шестым и одиннадцатым остатком в цепи А, благодаря чему образуется кольцо имеются также две связи S—S, соединяющие цепь А с цепью Б. [c.393]

Буквально все имевшиеся тогда факты убеждали меня в том, что ДНК служит матрицей, на которой образуются цепочки РНК. В свою очередь, цепочки РНК были вполне вероятным кандидатом на роль матриц для синтеза белка. Какие-то неясные данные, полученные на морских ежах, истолковывались как доказательство превращения ДНК в РНК, но я предпочитал доверять другим экспериментам, свидетельствовавшим о том, что образовавшиеся молекулы ДНК весьма и весьма стабильны. Идея бессмертия генов была похожа на правду, и я повесил на стену над своим столом листок с надписью ДНК->РНК->Белок. Стрелки обозначали не химические превращения, а перенос генетической информации от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках. [c.89]

Во-вторых, белковая цепь может по-разному располагаться в пространстве. Последовательность аминокислот в белке задает его форму, а форма определяет функции белка. Расположение аминокислот в пространстве, способ скручивания цепи — называется вторичной структурой белка. [c.452]

Рис. УИ.б. Последовательность аминокислот в бычьем ферменте рибонуклеазе.

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]

Последовательность аминокислот в белке может быть смоделирована цепочкой цветных бусинок. Опишите три способа изменения последовательности бусинок для изготовления различных моделей белков. Как можно создать множество белков для специфических нужд организма [c.456]

Мы сразу же поняли, что строение ДНК может оказаться более сложным, чем строение а-спирали. В а-спирали одна полипептидная цепь (последовательность аминокислот) сворачивается в спираль, удерживаемую водородными связями между группами этой же цепи. Морис, однако, сказал Фрэнсису, что диаметр молекулы ДНК больше, чем это было бы, если бы она состояла только из одной полинуклеотидной цепи (последовательности нуклеотидов). Это навело его на мысль, что молекула ДНК представляет собой сложную спираль, состоящую из нескольких полинуклеотидных цепей, завернутых одна вокруг другой. В этом случае всерьез приниматься за построение модели можно было, только решив заранее, как соединены эти цепи друг с другом водородными свя- [c.37]

В этом разделе будут рассмотрены некоторые полипептиды, для которых удалось полностью установить последовательность аминокислот. [c.391]

В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

Следует обратить внимание на то, что во всех трех гормонах имеется одинаковая последовательность аминокислот (выше на схеме одинаковые участки пептидной цепи ограничены пунктирными линиями). [c.392]

Гетеродет-циклические полипептиды. Инсулин. Антядиабетиче-ческий гормон поджелудочной железы (понижает кровяное давление). Последовательность аминокислот установлена Сейнджером (1949— 1954), см. схему на стр. 394. [c.393]

Именно это разнообразие аминокислот открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в полипептидных цепях. Так, например, число структурно неэквивалентных белков, которые содержали бы всего лишь 100 мономерных единиц, составляет 20 С другой стороны, структурное [c.8]

Первичная структура белка (разд. 25.2)-последовательность аминокислот вдоль молекулярной цепи белка. [c.466]

Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

Последовательность оснований в макромолекуле чрезвычайно важна, поскольку в ней закодированы наследственные признаки и информация для синтеза белков со строго определенной структурой, т. е. белков с определенной последовательностью аминокислот. [c.218]

По этому методу получают пептиды с высокими выходами. Однако у части пептидов нарущается заданная последовательность аминокислот в основном вследствие пропуска каких-то аминокислот, поэтому полученные пептиды подвергают тонкому фракционированию. [c.382]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

На рис. VII.6 приведена последовательность аминокислот в бычьей рибонуклеазе — ферменте, катализирующем некоторые клеточные реакции. Этот фермент образован 124 молекулами аминокислот на рисунке каждая представлена стандарт1[0й аббревиатурой из трех букв. [c.453]

Дннитрофторбензол реагент Сенгера) — алкилирующий реагент, который нашел широкое применение в аналитической практике (при определении последовательности аминокислот, образующих белковый полимер). [c.49]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Исключительно важные исследования в этой области, связывающие химию белка с химией нуклеиновых кислот, осуществлены в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. В частности, из Е. СоИ выделены полинуклеотидфосфорилаза, ДНК-полимераза-1, полинуклео-тидлигаза. Определена полная последовательность аминокислот цитоплазматической аспартатаминотрансферазы, состоящей из 824 аминокислотных остатков. [c.180]

РНК можно также синтезировать с помощью фермента из соответствующих нуклеотидов, вводя в качестве затравки ДНК. Таким образом, в структуре нуклеиновых кислот зашифрована или, как принято говорить, закодирована специфичность последовательности аминокислот в белке, причем этот код заложен, как было показано в последнее время Криком, Ниреибергом и Очоа, в последовательности оснований в нуклеиновых кислотах. В то же время белок-катализатор сам способствует синтезу нуклеиновых кислот. Белок, ДНК и РНК представляют собой единую систему, опреде. яющую специфичность организма и отдельных его частей и осуществляющую передачу наследственных признаков организма. [c.365]

Значительно более сложным является определение последовательности аминокислот в пептидных цепях белка. С этой целью прежде всего определяют Ы- и С-концы по-лппептидных цепей при этом решаются две задачи идентифицируются концевые аминокислоты и определяется число пептидных цепей, входящих в состав макромолекул белка. [c.376]

Синтез полипептидов с заданной последовательностью аминокислот представляет большие трудности [10]. Пептидная связь является частным случаем амидной связи (амидной связи между остатками а-аминокислот). Но для синтеза полипептидов в отличие от синтеза полиамидов (см. с. 382) не может быть использован метод прямой поликонденсации аминокислот. АмиДная группировка образуется в результате нуклеофильной атаки аминогруппой электрофильного углерода карбоксильной группы. Заряд на углеродном атоме [c.377]

Затем с аминогруппы аминокислоты снимают трет-бутоксикарбониль-ную защиту и проводят ступенчатый синтез пептида заданной длины и определенной последовательности аминокислот, включая все перечисленные ранее стадии синтеза и удаляя после каждой реакции побочные продукты синтеза промывкой носителя. [c.381]

Поверхностная активность белков, как и многие их функции, зависит от так называемой третичной структуры белковых молекул, которая обусловливается пространственной укладкой их полипептидных цепей. Эта третичная структура молекулы, в свою очередь, зависит от первичной структуры—последовательности аминокислот в молекуле, которая определяется генетическим аппаратом клетки. Поверхность белжовой глобулы имеет мозаичный характер—содержит полярные и неполярные участки при этом доля тех и других примерно одинакова, что характерно для всех белков, в том числе и мембранных. [c.97]

Рассмотренные нами структуры отдельных РНК — предшественник РНК-тирозинтрансферазы [5] и прерванная последовательность рибосомальной РНК [6] — были изучены экспериментально при условиях ренатурации. Иными словами, их скручивание произошло при условиях без ограничений в противоположность тому, что можно было ожидать в ходе транскрипции, в которой зарождающийся конец молекулы ограничен, следуя за транскриптазой. Полагают, что кинетика скручивания является достаточно быстрой для того, чтобы следовать за транскрипцией, и поэтому может оказаться, что ограничение, налагаемое на один конец и не позволяющее двигаться свободно, — решающий посредствующий фактор. Экспериментальные данные, подтверждающие такую точку зрения, отсутствуют, но также не ясно, какой должна быть эта посредствующая роль при условии, что вторичная структура высоко-специфична по последовательности аминокислот. [c.528]

Определение концевых групп.— Первым подходом к опреде лению последовательности аминокислот в белках и полнпеп тидах был метод Санжера (1945), предложенный для определения концевых аминогрупп. Реагентом для метки служит 2 -динитрофтор-бензол, полученный нитрованием фторбензола. Конденсация протекает в мягких условиях с образованием белка, блокированного остатком [c.690]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

Последовательность аминокислот была установлена только для одного из 13 фрагментов для пептида 1 динитрофенилированием была показана последовательность асп—цис—SO3H. Этот пептид соответствует пептиду 10 из десульфированного окситоцина. Из наложения компонентов пептидов 1—4 может быть выведена дальнейшая последовательность аминокислот [c.696]

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот вторичную структуру — конформацию и третичную структуру характер расположения отдельных участков цепи даю-щии пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована ра ми Кендрью2. по -изучению мио глобина -кашалота (1-9(58—1960). [c.710]

Стенли (1960) и Андерер (1960) опубликовали полную и почти полную (соответственно) последовательность аминокислот молекул этого белка. [c.743]

Прн окислении надмуравьиной кислотой N -гидроксиорнитин в циклопептиде деферриальбомицина трансформируется в глутаминовую кислоту. Последовательность аминокислот в цикле установлена частичным кислот- [c.743]

Последовательность аминокислот в Б. при биосгттезе кодируется соответствующим участком ДНК — структурным геном. При трансляции в состав Б. 1>югут включаться 20 аминокислот щт посттрапсляционуюй модифи-нации нек-р1.1е и.з ппх иревращакпся в др. структуры. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология