Дипептиды, гидролиз

Задача 0-70. При щелочном гидролизе 48 г дипептида образовалось только одно вещество — натриевая соль одной из аминокислот. Масса этой соли равна 66,6 г. Установите строение дипептида и назовите его. [c.139]

Задача 0-71. Уравнение гидролиза дипептида [c.298]

Задача 0-69. При кислотном гидролизе дипептида массой 33 г образовалось только одно вещество — хлороводородная соль одной из аминокис- [c.138]

При гидролизе декапептида образуется 5 различных дипептидов. Какие варианты строения полипептидной цепи возможны, если были получены следующие дипептиды [c.393]

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

Задача 0-70. Уравнение щелочного гидролиза дипептида, образованного одной аминокислотой [c.297]

При гидролизе пептида образуются следующие дипептиды glu-his, asp-glu, phe-val и val-asp. Какова структура пептида [c.404]

Задача 0-71. При действии на дипептид концентрированной азотной кислоты возникает желтое окрашивание. При гидролизе 3,12 г этого дипептида образовалось 3,3 г одной аминокислоты. Каково строение дипептида Как он называется [c.139]

В более новых методах синтеза полипептидов исходят из хлорангидридов аминокислот (или из иных функциональных производных аминокислот с резко выраженной ацилирующей способностью) с защищенной аминогруппой. Такая защита необходима, чтобы хлорангидрид первой аминокислоты не проацилировал себе подобную молекулу, а осуществил связь со второй аминокислотой. Защита аминогруппы ацетилированием мало удобна, так как условия удаления ацетильной группы гидролизом таковы, что сам ди- или полипептид будет гидролизоваться, распадаясь на аминокислоты. Поэтому аминогруппу кислоты, предназначенной в качестве ацилирУющего агента и превращаемой для этого в хлорангидрид, защищают, вводя в аминогруппу такую группировку, которую можно удалить из дипептида гидролизом в очень мягких условиях или каким-либо другим методом. Например, группу СРзСО— можно удалить обработкой слабой щелочью или гидрогенолизом группу СбН СНгОСО— [c.471]

У. Какие новые функциональные группы образуются при нагревании органического продукта полного гидролиза цитруллина а. Двойная связь б. Группа дикетопиперазина в. Лактамная г. Дипептид [c.277]

Напишите уравнение химической реакции, протекающей при гидролизе дипептида глицилаланина на составляющие аминокислоты. [c.427]

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289]

Задача 0-69. Схематично кислотный гидролиз дипептида, образованного одной аминокислотой, можно представить следующим образом [c.296]

I. Из полученных данных видно, что в автолизат переходит до 65% азотистых веществ, причем степень гидролиза белковых веществ (отношение аминного азота к общему) составляет 50%, т е. белковые вещества в автолизате представлены в основном дипептидами. При этом на долю нуклеиновых кислот приходится 1.5% общего азота, что снижает кормовую и пищевую ценность получаемых автолизатов. [c.224]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Свойства аспартама н его использование. Аспартам является сладким веществом, ие оказывающим побочного действия на организм человека [121]. Показано, что в процессе пищеварения метоксикарбонильная группа гидролизуется и дипептид расщепляется иа две основные аминокислоты. Стандартная доза аспартама составляет 1—3 % от ежедневного поступления в организм аспарагиновой кислоты и фенилаланина. [c.105]

Часть выделенного индивидуального дипептида растворяют в разбавленной соляной кислоте и полученную каплю подвергают действию нитрозных газов в течение 10 мин при 37° [40]. Свободная аминогруппа аминокислоты, карбоксил которой амидно связан в молекуле дипептида, под влиянием нитрозных газов замещается на гидроксил. После упаривания реакционной смеси, гидролиза остатка 6 н. соляной кислотой в капилляре и упаривания гидролизат хроматографированием на бумаге можно разделить на оксикислоту и аминокислоту. Нингидрин обнаружит присутствие только той аминокислоты, которая была связана в пептиде своей аминогруппой. [c.480]

По другому способу на свободную аминогруппу в дипептиде действуют динитрофторбензолом [127] (см. также стр. 473), а полученное производное гидролизуют способом, описанным выше. Остаток гидролизата после упаривания на бумажной хроматограмме дает пятно аминокислоты, которая была связана в дипептиде своей аминогруппой, и пятно динитрофенильного производного аминокислоты, которая была связана в дипептиде карбоксильной группой. Существует еще несколько аналогичных способов,позволяющих найти последовательность аминокислот в молекулах пептидов с применением хроматографии на бумаге. [c.480]

После полного гидролиза полученного дипептида количественно определяют D-алло-изолейцин и изолейцин на автоматическом анализаторе. Чувствительность -0,1—2%. [c.176]

Вместо этого цепь подвергают частичному гидролизу (кислотному или ферментативному) и образующиеся фрагменты — дипептиды, трипептиды и т. д. — идентифицируют при помощи метода определения концевых групп. Как только удастся идентифицировать достаточное число подобных небольших фрагментов, можно установить последовательность звеньев во всей цепи. [c.1050]

На рис. 28.2 показано расположение остатков аминокислот вокруг иона карбоксипептидазы и встраивание молекулы субстрата во время реакции. В качестве субстрата изображен дипептид, который подвергается гидролизу по связи —С-г-МН—. Из рис. 28.3 видно, что реакционный центр [c.726]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

При восстановлении натрием и спиртом 2,5-дикетопиперазины образуют, правда с незначительным выходом, пиперазины. Эта реакция имеет значение для установления их строения. По отношению к щелочам дикетопиперазины, особеино простейшие, очень чувствительны присоединяя воду, они расщепляются до дипептидов. Кислоты гидролизуют обыкновенные 2,5-дикетопиперазины и их Ы,Ы -диалкнльные производные. пишь прн д. ттельно.м кипячении. Совершенно иначе ведет себя производное десмотропной формы — 0,0 -дибензилдиоксидигидропир-азик (ср. выше) он распадается на бензиловый спирт и 1 ликоколь уже при действии очень разбавленных кислот на холоду. [c.1037]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

В 1963 г. Р. Меррифилд [722] разработал важный метод, который с тех пор применяется для синтеза многих пептидов [723]. Этот метод называется твердофазным синтезом, или синтезом на полимерных подложках [724]. Здесь используются те же реакции, что и в обычном синтезе, но один из реагентов закреплен на твердом полимере. Например, если желательно соединить две аминокислоты (получить дипептид), то в качестве полимера может выступать полистирол, содержащий боковые группы H2 I (рис. 10.1, 99). Одну из аминокислот, защищенную трет-бутоксикарбонильной группой (Вое), закрепляют на боковых группах (стадия А). Нет необходимости, чтобы все боковые группы вступили в реакцию достаточно, чтобы это произошло с некоторыми из них. Затем гидролизом в присутствии трифтороуксусной кислоты в дихлорометане снимают защитную группу Вое (стадия Б) и к иммобилизированной аминокислоте присоединяют другую аминокислоту, используя ДЦК или другой агент сочетания (стадия В). После этого удаляют вторую защитную группу Вое (стадия Г), что дает дипептид, все еще закрепленный на полимере. Если этот дипептид и есть желаемый продукт, его можно снять с полимера действием HF (стадия Д). Если необходимо получить пептид с более длинной цепью, прибавляют другие аминокислоты, повторяя стадии В и Г. [c.156]

Установите строение дипептидов, которые после нагревания с 2,4-динитрофторбензолом и последующего гидролиза дают а) N-(2,4-динитpoфeнил)aлaнин и валин б) М-(2,4-динитрофе-нил)лейцин и серии в) М-(2,4-динитрофенил)фенилаланин и цистеин. [c.214]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

Изучение кинетики гидролиза грамицидина С показало, что последний труднее гидролизуется, нежели продукты его распада — нециклические полипептиды из числа последних наиболее стойкими оказались дипептидь . [c.740]

Все эти методы страдали существенными недостатками. Синтез Фишера тем, что реакция ограничена получением только дипептида синтезы Курциуса тем, что бензоильная и нитробензоильная группы отщеплялись труднее, чем гидролизовалась пептидная связь. Началом развития синтеза пептидов следует поэтому считать работы Э. Фишера в 1903 г, в которых он проводил реакцию между хлорангидридами -а-галоидорганических кислот и солями аминокислот или их эфирами с последующим аминированием образовавшейся бромациламинокис-лоты [c.490]

Относительная легкость отщепления серина вызвана, по-видимому, миграцией пептидного остатка от азота к кислороду образующаяся в результате эфирная связь гидролизуется гораздо легче амидной (см. стр. 506). Устойчивость дипептидов обусловлена, вероятно, близостью двух полярных групп — аминной и карбоксильной, затрудняющих подход иона водорода к СО-группе. [c.515]

Важно также создание структурных аналогов аспартама, устойчивых к гидролизу, в частности, синтез производных дикетопиперазина. В синтез и исследование свойств дипептидов, обладающих сладким вкусом, существенный вклад внесли Блах и его сотрудники [50]. [c.92]

Гидролизом называют также гидратацию циклических соединений (лактонов, лактамов, аэлактонов и т. п.), сопровождающуюся разрьшом цикла и присоединением элементов воды по месту возникновения свободных валентностей. Таким процессом является реакция получения дипептидов из 2.5-дикегопиперазинов (реакция ФИШЕРА) [c.121]

Разберем предельно простой пример существует шесть возможных способов соединения трех аминокислот, образующих глутатион. Частичный гидролиз до дипептидов — глутамилцистеина Glu- ys и цистеинилглицина ys-Gly показывает, что цистеин находится в середине молекулы и правильной последовательностью звеньев будет Glu- ys-Gly [c.1050]

Дикетопиперазины — нейтральные твердые, довольно высоконлавкие вещества, растворимые в горячей воде и спирте. При действии водных кислот (и щелочей) они, как все амиды, гидролизуются сначала частично, с раскрытием цикла, в дипептид, а затем превращаются в две молекулы аминокислоты [c.494]

Очевидным продолжением выщеописанной техники является комбинация газо-жидкостной хроматографии и масс-спектромет-рии для того, чтобы разделять и идентифицировать короткие пептиды, получаемые после гидролиза протеиназами. Например, дипептиды, получаемые гидролизом с помощью дипептидиламино-пептидазы (см. разд. 23.3.4), можно модифицировать, разделить с помощью ГЖХ и идентифицировать масс-спектрометрически. Аналогично можно обработать альтернативный набор дипептидов, получаемых после предварительной деградации по Эдману (один цикл). [c.278]

В процессе выделения этих соединений и их производных следует проявлять значительную осторожность, поскольку они легко образуются из пептидов и белков как при ферментативном или химическом гидролизе, так и при термическом воздействии. Действительно, появление горького вкуса ряда длительно сохранявщихся алкогольных напитков и поджаренных бобов какао, по-видимому, частично связано с образованием циклических дипептидов, так или иначе возникающих при этом. Однако их осторожное выделение, в особенности из культуральных фильтратов или экстрактов микроорганизмов, свидетельствует об их действительно метаболитиче-ском происхождении. [c.305]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология