Пептидазы

В работе [10] изучали влияние н-бутаиола на-кинетику реакций гидролиза сложных эфиров, катализируемых карбокси-пептидазой В. На основании зависимости скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата (табл. 11) предложить кинетическую схему реакции (приняв двухстадийный механизм действия фермента) и определить константу ингибирования н-бутанолом. [c.91]

ПАНКРЕАТИН — экстракт поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, подвергшейся аутолизу (самоперевариванию). П. содержит ферменты поджелудочной железы панкреатическую амилазу, липазу, карбокси-пептидазу, трипсин и химотрипсии. Медицинский П.— желтоватый порошок с характерным запахом, малорастворим в воде, нерастворим в спирте. В продажу поступает в виде таблеток, порошков с наполнителями — сахарозой или лактозой. Применяется в медицине при рас- [c.185]

Образовавшийся на начальной стадии транспептидации цистеинил-глицин [уравнение (14-14)] гидролизуется пептидазой. Далее в результате двух АТР-зависимых стадий регенерируется глутатион, как это показано в приведенной схеме. [c.94]

Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

В зерне злаков из протеиназ содержится фермент тина иапаина, из пептидаз — аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипентидазы. [c.131]

В результате действия протеиназ из зимогена освобон<даются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глюта.миновая. Активность протеаз (см. рис. 49) возрастает в процессе солодоращения симбатно увеличению активности амилаз. [c.131]

Названия ферментов производят от названии субстратов, на которые они действуют. Для обозначения ферментной природы служит окончание -аза (эстеразы, амилаза, пептидаза и т. д.). По тем химическим реакциям, которые они катализируют, энзимы делятся на различные группы. [c.910]

В процессе осахаривания большую активность проявляют протеазы. Оптимальным для действия солодовой протеиназы является pH 4,5—5,0, для пептидазы —pH 7,3—7,9, При температуре [c.184]

Названия большинства ферментов имеют суффикс -аза,а корнем названия служит название субстрата, на который воздействует фермент, или название катализируемой ферментом реакции. Так, пептидазы - это ферменты, воздействующие на пептиды липаза-фермент, воздействующий на липиды, трансметилаза - фермент, катализирующий перенос метильной группы. [c.451]

С протеиназа довольно устойчива. Для пептидазы температурный оптимум равен 45—47°С с повышением температуры наступает быстрая инактивация. Несмотря на неблагоприятные условия, пептидаза в процессе осахаривания увеличивает содержание аминного азота в сусле в 2,5—3 раза (20% от всего растворимого азота сусла). [c.185]

Объясните каждый из следующих терминов а) фермент б) апофермент в) денатурация г) активный центр д) голофермент е) специфичность ж) пептидаза з) число оборотов. [c.467]

ПЕПТИДЫ (полипептиды) — сложные органические вещества, состоящие из двух или более остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями —СО—N1 — (см. Пептидная связь). П.— промежуточные продукты разлом. ения белка животных и растительных организмов. Под действием ферментов (пептидаз) пептидная связь в пептидах разрывается и образуются свободные аминокислоты. [c.188]

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Коллагеновым заболеванием человека является синдром Элерса — Данлоса, который в ряде случаев сопровождается деформацией суставов и искривлением позвоночника. Одна из форм этого заболевания обусловлена недостатком проколлаген-пептидазы , а другая — недостатком коллагена П1 . Содержание оксилизина в образующемся в этих условиях коллагене невелико, что препятствует образованию попереч- [c.500]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Например, фенилуксусная и фе-нилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбок-си пептидазы (см. с. 325). Они не подвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, но конкурируют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят [c.330]

Ка рбокси пептидаза С из лимонных корок [c.263]

Среди аминокислот и их производных обнаружены вещества, обладающие антиферментной активностью. Доступная е-аминокапроновая кислота (XI), легко образующаяся при гидролитическом расщеплении е-капролактама, угнетает фибрииолиз и используется в качестве кровоостанавливающего средства [140]. Ы-Ацетил-е-аминокапро-новая кислота (ацемин) (XII) ингибирует действие лизо-сомальиой пептидазы и находит применение в качестве ранозаживляющего препарата (см. с. 15). [c.9]

Формула I показывает цис-а-форму — одну из двух возможных стереохимических форм комплекса. В водном растворе при 1рН 7—8 и 65 °С комплекс легко осуществляет гидролиз Ы-концевого аминокислотного остатка и превращает его в инертный металлический комплекс II. С точки зрения стехиометрической окорее, чем каталитической, этот процесс возможно является наилучщей моделью действия э/сзо-металл-пептидазы. [c.693]

Ацемин является препаратом, ингибирующим действие лизосомальной пептидазы ускоряет заживление ран, ожогов, ускоряет. приживление гомотрансплантатов, предупреждает образование гипертрофического рубца, стимулирует срастание костей, уменьшает степень склеровоспалительной реакции в зоне перелома. Применяется при длительно не заживающих ранах, ожогах, закрытых переломах, а также с целью получения послеоперационного косметического рубца [302]. [c.15]

Биосинтез И млекопитающих кодируется одним геном (у нек-рых видов-двумя), определяющим образование одноцепочечного крупного белка - предшественника проинсулина (мол. м. ок. 9000), из к-рого после ферментативного расщепления образуется гормон. В организме И. гидролизуется протеолитич ферментами (трипсином, химотрипсином, пепсином), тканевыми протеазами и пептидазами, а также ферментом печени инсулиназой. [c.242]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Такая же последовательность аминокислот в окружении реакционноспособных остатков серина была вскоре обнаружена в трипсине, тромбине, эластазе и трипсиноподобном ферменте коконазе, используемом тутовым шелкопрядом для освобождения из кокона [27]. Близкая по химической структуре последовательность, содержащая GIu-Ser-Ala, была обнаружена в ацетилхолинэстеразе. Таким образом, существует семейство сериновых пептидаз и эстераз, для которых характерна общая последовательность аминокислот вокруг реакционноспособного серина и способность ингибироваться диизопропилфторфосфатом [28]. [c.108]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

Четко выраженной наследственной аномалией коллагена является заболевание крупного рогатого скота дерматоспа-раксис, при котором кожа животного становится очень ломкой. Цепи коллагена при этом заболевании не обладают упорядоченной структурой и не способны поэтому образовывать фибриллы. Эта аномалия обусловлена дефектом проколлаген-пептидазы— фермента, отщепляющего пептиды с Ы-кон-цов цепей коллагена . [c.500]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.483 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.107 , c.117 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.55 ]

Биохимия (2004) -- [ c.362 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.67 , c.69 , c.74 , c.76 , c.185 , c.199 , c.202 , c.246 , c.247 , c.272 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.483 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.426 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.748 , c.749 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.129 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.137 , c.334 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.259 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.687 , c.703 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.175 , c.288 , c.366 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.445 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.343 , c.344 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.910 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.721 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.32 , c.210 , c.215 , c.218 , c.304 , c.305 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.180 , c.182 , c.183 , c.185 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.4 , c.323 , c.324 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.301 , c.304 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.130 , c.262 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.188 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология