Тиоредоксин

Восстановление рибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды сводится к элементарному акту — восстановлению рибозы в 2-дезоксирибозу, требующему наличия двух атомов водорода непосредственным источником восстановительных эквивалентов оказался термостабильный белок — тиоредоксин, со- [c.436]

Глутатионредуктаза расщепляет дисульфид надвое, а при восстановлении небольшого белка тиоредоксина (мол. вес. 12 000) происходит [c.258]

На стадии а, вероятно, происходит отщепление одного из а-водородов глицина и образуется хиноноидное промежуточное соединение, которое далее (на стадии б) реагирует с белком Р2, небольшой термоустойчи- вой молекулой с мол, весом 10 ООО, напоминающей тиоредоксин (гл. 8 разд. И,2). После декарбоксилирования (стадия в) восстановленный Р2 освобождается (стадия г) и вновь окисляется на стадии д флаво протеидом РЗ (с мол. весом 120 ООО, содержащим одну молекулу FAD). Восстановленный РЗ в свою очередь окисляется под действие NAD+. [c.122]

В случае рибонуклеотидредуктазы интересно выяснить, реагирует ли промежуточное соединение Со(П) с З -атомом рибонуклеотидного субстрата, инициируя восстановление, и отрывает ли 5 -дезоксиадеио-зильный радикал протон от восстановленного тиоредоксина с образованием сульфид-радикала (—5 ) или же возможно и то и другое. Многое в этом вопросе еще неясно. [c.295]

Дисульфидные мостики, приводящие к образованию петель в полипептидной цепи, обнаружены в нескольких белках (пепсине, тиоредоксине, А-цепи инсулина, фиброине шелка [145], липоамидной дегидрогеназе и других пиридиннуклеотиддисульфидных окси-редуктазах [ 111 ]). Между мостиковыми цистеиновыми остатками в полипептидной цепи находится 2—4 остатка. Рассмотрение моделей, а также рентгеноструктурный анализ показывают, что такие петли имеют уплощенную жесткую структуру. В глутатионредуктазе и родственных ферментах в петле участвует изоаллоксазиновое кольцо FAD [123, 124]. [c.69]

Химический смысл превращения рибонуклеотидов в дезоксирибо-нуклеотиды сводится к элементарному акту-восстановлению рибозы в 2-дезоксирибозу, требующему наличия двух атомов водорода. Непосредственным источником последних оказался восстановленный термостабильный белок тиоредоксин, содержащий две свободные SH-группы на 108 аминокислотных остатков. Тиоредоксин легко окисляется, превращаясь в дисульфидную S-S-форму. Для его восстановления в системе имеется специфический ФАД-содержащий фермент тиоредоксинредуктаза (мол. масса 68000), требующая наличия восстановленного НАДФН. Обозначив [c.475]

Многие белки, продуцируемые Е. соН, накапливаются в клетках в форме нерастворимых биологически неактивных телец включения. И хотя из таких структур часто удается получать в небольших количествах биологически активный белок, для этого приходится проводить продолжительную солюбилизацию. Плохая растворимость белков in vivo часто обусловливается их неправильной укладкой, и эту проблему пытались рещить различными способами. Так, известно, что химерные белки, одним из компонентов которых является тиоредоксин, белок мол. массой 11,7 кДА, остаются в растворе, даже если на их долю приходится 40% суммарного клеточного белка. Имея это в виду, ген-мищень встроили в полилинкер сразу вслед за геном ти-оредоксина, так чтобы оба этих гена попали под контроль / "-промотора в плазмидном векторе Е. соИ (рис. 6.9). В хромосоме хозяйских клеток Е. соИ, использующихся в этой системе, присутствует генетическая конструкция, детерминирующая образование репрессора с — копия гена с1, находящаяся под транскрипционным контро- [c.114]

Для реакции требуется присутствие АТФ в качестве восстановительного агента выступает белок тиоредоксин, содержащий меркаптогруппы . Известны и ферменты, катализирующие восстановление других рибону-кл eoтидoв " . Механизм этой интересной реакции не выяснен. [c.395]

Тиоредоксин представляет собой небольшой белок (11,7 kDa), состоящий из одной полипептидной цепи с одной внутрицепочечной дисульфидной [c.436]

Фермент состоит из 2 субъединиц Bj (димер с молекулярной массой 160 кДа) и В2 (димер с молекулярной массой 78 кДа). В состав В] входят участки связывания рибонуклеотидных субстратов и аллостерических эффекторов. В содержит сульфгидрильные группы, являющиеся донорами электронов при восстановлении рибозного остатка. В2 - белок, содержащий железо и серу, участвует в катализе, образуя необычный свободный радикал ароматического кольца тирозинового остатка. Обе субъединицы В и Bg участвуют в образовании активных центров фермента. Восстановленный тиоре-доксин в ходе реакции НАДФН с окисленным тиоредоксином. Реакция катализируется флавопротеином тиоредоксинредуктазой. [c.435]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.122 , c.162 , c.294 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.218 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.73 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.475 , c.476 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.395 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.69 ]

Биохимия (2004) -- [ c.436 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.436 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.292 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.670 , c.671 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.179 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.56 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.470 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.440 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.20 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.20 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.121 , c.123 , c.283 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.115 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.375 , c.376 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.267 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология