Флавопротеины

Таким путем может образовываться и ацетилкофермент А (82), наиболее важное из ацильных производных кофермента. Однако основным путем его биосинтеза является синтез из пировиноградной кислоты, основного продукта гликолиза. Превращение пировиноградной кислоты в ацетилкофермент А в общем виде можно представить схемой (50), однако в действительности процесс более сложен. В нем принимает участие тесно связанный комплекс ферментов и коферментов, включая тиаминпирофосфат (см. ниже), флавопротеин, NAD+ и липоевую кислоту [67]. [c.613]

Природа остроумно решила эту проблему ценой дополнительных энергетических затрат в тех случаях, когда место включения электронов с окисляемого субстрата находится ниже энергетического уровня, на котором образуется НАД Н2, работает система обратного переноса электронов, т.е. лифт , поднимающий электроны по дыхательной цепочке в сторону более отрицательного потенциала, необходимого для восстановления молекул НАД" . Процесс обратного транспорта электронов требует энергии, и часть молекул АТФ, получаемых за счет окислительного фосфорилирования на конечном этапе дыхательной цепи, тратится для образования восстановителя. Окисление соединений с положительным окислительно-восстановительным потенциалом происходит, таким образом, без участия флавопротеинов и хинонов. Эти переносчики функционируют только в процессе обратного переноса электронов. Следовательно, у таких эубактерий дыхательная цепь работает в двух направлениях осуществляет транспорт электронов для получения энергии в соответствии с термодинамическим потенциалом и перенос электронов против термодинамического потенциала, идущий с затратой энергии, чтобы синтезировать восстановитель (см. рис. 97). [c.370]

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты (11) гораздо более прочно связаны со своими апоферментами и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. Флавопротеины катализируют широкий набор реакций дегидрогенизации, например восстановление NAD+, окисление пуринов, таких как ксантин, окисление амино- [c.135]

Восстановленный флавопротеин (фермент-ФАДН,) вводит на уровне KoQ приобретенные им электроны в цепь биологического окисления и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования, а диоксиацетонфосфат выходит из митохондрий в цитоплазму и может вновь взаимодействовать с цитоплазматическим НАДН + Н. Таким образом, пара электронов (из одной молекулы цитоплазматического НАДН + Н ), вводимая в дыхательную цепь с помощью глицеролфосфатного челночного механизма, дает не 3, а 2 АТФ. [c.350]

Изучение у прокариот электронтранспортных цепей, функционирующих в процессах дыхания и фотосинтеза I и II типов, выявило принципиальное сходство между ними. В обеих системах электронного транспорта есть флавопротеины, хиноны, цитохромы и белки, содержащие негемовое железо, позволяющие переносить электроны вниз по термодинамической лестнице. Таким образом, по существу обе электронтранспортные цепи являются окислительными. Разнообразие в их организации обнаружено при более детальном изучении и выражается как в широком наборе доноров и акцепторов электронов, так и в конкретной организации самих цепей химическом строении переносчиков, принадлежащих к одному типу, их наборе, расположении и т.д. [c.97]

Окисление НАД-зависимых дегидрогеназ осуществляется та к-же через посредство флавопротеинов, катализирующих переносе [c.351]

Дыхательные электронтранспортные цепи состоят из большого числа локализованных в мембране переносчиков, с помощью которых электроны передаются или вместе с протонами, т.е. в виде атомов водорода, или без них. Компонентами цепи, локализованными в мембране, являются переносчики белковой (флавопротеины, Ре8-белки, цитохромы) или небелковой (хиноны) природы. Флавопротеины и хиноны осуществляют перенос атомов водорода, а Ре5-белки и цитохромы — электронов. [c.360]

Хиноны — жирорастворимые соединения, имеющие длинный терпеноидный хвост , связанный с хиноидным ядром, способным к обратимому окислению — восстановлению путем присоединения 2 атомов водорода (рис. 93, В). Наиболее распространен убихинон, функционирующий в дыхательной цепи на участке между флавопротеинами и цитохромами. В отличие от остальных электронных переносчиков хиноны не связаны со специфическими белками. Небольшой фонд убихинона растворен в липидной фазе мембран. [c.362]

Согласно данным К. Яги, существует прямая связь между степенью недостаточности рибофлавина у животных и накоплением в крови продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ), развитием атеросклероза и катаракты. Эти нарушения, по мнению автора, указывают на важную роль флавопротеинов в молекулярных механизмах синтеза и распада продуктов ПОЛ. [c.224]

До 1970 г. полагали, что процесс восстановления флавинового остатка происходит в две одноэлектронные стадии и что интермедиатами являются семихиноны. Однако позднее было предложено [9], что окисление-восстановление, наблюдаемое в реакциях, катализируемых флавопротеинами (схема (4) , может быть связано не с прямым переносом водорода, но может быть следствием последовательной многоступенчатой реакции, не включающей свободные радикалы. Исследования, проведенные с аналогами субстратов, подтвердили эту точку зрения. [c.136]

Изучение алкилированных производных показало, что флавиновые радикалы типа (23) имеют синюю окраску (А, акс a 580 нм) и относительно стабильны, в то время как радикалы типа (24) — красного цвета (Хмакс 470 нм) и нестабильны. Предполагается, что одно- и двухэлектронные переносы могут включаться и выключаться в флавопротеинах посредством образования строго направленных водородных связей между ферментом и флавиновым коферментом. Если такая связь включает N-5, происходит стабилизация радикала и подавление двухэлектронного [c.593]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Конъюгированные белки. Здесь следовало бы сказать о всевозможных простетических группах, которые соединяются с белками, образуя белковые конъюгаты. Полипептиды, с которыми соединены простетические группы, называются апопротеи-нами, а если такой комплекс обладает каталитической активностью, его называют голоэнзимом. В качестве примера можно указать на гемопротеины (цитохромы, пероксидазы, каталазы) и порфиропротеины (флавопротеины и металлопротеины). В этом случае, как показали последние исследования, применение различных детергентов приводит к образованию разных комплексов хлорофилла, имеющих неодинаковую подвижность при электрофорезе [97]. [c.44]

Помимо трех ароматических а-аминокислот шикиматный путь дает возможность синтезировать другие биологически активные метаболиты, например изопреноидные хиноны, которые участвуют в транспорте электронов во многих организмах. Главная функция этих жирорастворимых хинонов, которые, по-видимому, определенным образом ориентированы в мультиферментных комплексах, участвующих в процессах дыхания у некоторых организмов, состоит, вероятно, в переносе электронов между различными дыхательными коферментами. Например, убихиноны, скорее всего, являются посредниками между флавопротеинами и цитохромами в дыхательной цепи (см. разд. 24.3.2.3). [c.698]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Интересно отметить, что PQQ-дегидрогеназы и оксидазы по механизму действия аналогичны флавопротеинам, катализирующим перенос 2 электронов и протонов, возможно, непосредственно на убихинон. PQQ-декарбо-ксилазы, напротив, аналогичны по механизму действия пиридоксалевым ферментам, поскольку обе системы содержат карбонильную группу. На примере трехмерной структуры одного из хинопротеинов —метиламино-ксидазы—получены данные, свидетельствующие о том, что коферментом ее является не свободный PQQ, а его предшественник Pro-PQQ (содержит остатки PQQ, индола и глутаминовой кислоты), ковалентно связанный с белковой молекулой. [c.244]

Свет. Наиболее широко исследовалось влияние света. Обычно свет стимулирует синтез флавоноидов, особенно антоцианов,. влияя главным образом на активность участвующих в этом процессе ферментов. По своей реакции на индукцию светом эти ферменты подразделяются на две группы. ФАЛ и ферменты,, которые превращают коричную кислоту в п-кумароил-СоА,. индуцируются значительно быстрее, чем ферменты, катализирующие более поздние биосинтетические реакции и образующие вторую группу. Синтез ферментов de novo начинается после индукции светом, причем главной регуляторной точкой является ФАЛ. У многих видов показано участие в этом процессе фитохрома, однако могут также функционировать и другие фоторецепторы, например флавин или флавопротеин. Интересно отметить, что регулируется, по-видимому, только образование кольца В (шикиматный путь), тогда как синтез кольца А (поликетид-ный путь) не подвержен регуляции. [c.150]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Детали синтеза углеводов и механизмов фотофосфорилирования лежат за пределами настояш,ей книги. Однако мы остановимся здесь на роли в этих процессах пигментов, поскольку они имеют фундаментальное значение в улавливании и утилизации энергии света. Светособирающая роль хлорофилла в фотосинтезе— вероятно, наиболее яркий пример специфических биологических фотофункций природного пигмента. Функционирование каротиноидов и фикобилинов в качестве вспомогательных пигментов также прямо связано с их светопоглощающими свойствами. Другие окрашенные молекулы, в том числе цитохромы и флавопротеины, участвуют в фотосинтезе как часть электронтранспортных систем способность этих соединений поглощать видимый свет не имеет отношения к их функционированию. Ниже будут освещены вопросы о том, как поглощающие свет пигменты расположены в фотосинтетическом аппара- [c.328]

Бел. гигр. порошок. Раств-сть х.р. Н О о.п.р. эф. При 10 М ингибирует NaDH2-oки ляющиe ферменты и др. флавопротеины, при 10 М-сук-цинатдегидрогеназу. Воздействует на те же центры, что и ротенон и пири-цидин А (см.), но конц. должна быть значительно выше, чем конц. двух последних. Неспецифичен. См. обзор [c.251]

Adv. Enzymol. 34, 79 (1971)]. Может также ингибировать р-ции с переносом энергии по месту фосфорилирования NAD-флавопротеинов. [c.252]

Некоторые авторы относят молочнокислые бактерии рода La toba illus к микроаэрофилам на том основании, что в их клетках содержатся флавопротеины, катализирующие перенос электронов с НАД Иг на Oj. Однако этот процесс не связан с получением клеткой энергии. См. также с. 340—341. [c.128]

А — пурпурные бактерии Б — зеленые серобактерии В — цианобактерии. Хл — хлорофилл бхл — бактериохлорофилл феоф — феофитин бфеоф — бактериофитин ФС — фотосистема Ре8 — железосеросодержащий белок Фд — ферредоксин Фп — флавопротеин ПХ — пластохинон МХ — менахинон УХ — убихинон ПЦ — пластоцианин Ь, с, / — цитохромы. Прямоугольниками обведены компоненты реакционного центра, овалом — компоненты электронного транспорта, связанные с мембраной. Двойной стрелкой обозначены перемещения электрона в реакционном центре [c.283]

Отсутствие у пурпурных и зеленых нитчатых бактерий светозависимого восстановления НАД или ферредоксина связано с тем, что электроны, отрывающиеся от молекулы хлорофилла, в результате фотохимической реакции акцептируются на хиноновых соединениях, окислительно-восстановительный потенциал которых недостаточно отрицателен для непосредственного восстановления НАД или ферредоксина (см. табл. 11). В этих группах фотосинтезирующих эубактерий восстановитель образуется в результате темнового переноса электронов от экзогенных доноров (сульфид, тиосульфат, органические соединения) против электрохимического градиента — обратного переноса электронов (рис. 75, А). Последний осуществляется с участием электронтранепортной цепи, в состав которой входят флавопротеины, за счет энергии, генерируемой в процессе циклического электронного транспорта. [c.284]

Поглощение еще одного кванта света молекулой хлорофилла реакционного центра фотосистемы I (Пуоо) приводит к отрыву от нее электрона, перемещающегося против электрохимического градиента, и акцептированию его молекулой Ре8-белка, функционирующего у цианобактерий в качестве вторичного акцептора электронов фотосистемы I. От Ре8-центра электрон проходит через цепь переносчиков (ферредоксин, флавопротеин) и ак- [c.288]

Токсичность молекулярного кислорода, например, может быть следствием активного акцептирования им электронов с растворимых переносчиков, функционирующих в процессах брожения, что будет приводить к истощению внутриклеточного пула восстановленных доноров электронов, необходимых для биосинтезов. Действительно, было обнаружено, что активность растворимых флавопротеинов, способных функционировать как НАД(Ф) Н2-оксидазы, повышалась в 5 —6 раз при выращивании lostridium a etobutyli um в аэробных условиях сравнительно с анаэробными. Сдвиг под влиянием О2 электронных переносчиков в сторону их преимущественного нахождения в окисленном состоянии приводил к подавлению роста и изменению выхода продуктов брожения прекращению синтеза масляной кислоты и накоплению более окисленного продукта — уксусной кислоты. [c.328]

У аэротолерантных анаэробов, таких как молочнокислые бактерии и некоторые клостридии, флавопротеины выполняют роль основного связующего звена между субстратом и молекулярным кислородом. Подобные системы могут быть полезными, например, для создания анаэробных условий в результате поглощения [c.351]

Оз из среды, но не имеют отношения к получению клеткой энергии. Восстановление О3, при котором в роли оксидаз, т.е. ферментов, непосредственно осуществляющих перенос электронов на молекулярный кислород, выступают флавопротеины, получило название флавинового дыхания . В основном при флавиновом дыхании осуществляется двухэлектронный перенос на О3. Так, у молочнокислых бактерий рода Strepto o us 90 % поглощенного Оз восстанавливается до Н3О3. [c.351]

В состав флавиновых дегидрогеназ входят флавиновые нуклеотиды, прочно связанные с апоферментом и не отщепляющиеся от него ни на одной стадии каталитического цикла. Окислительно-восстановительные свойства флавопротеинов обусловлены способностью изоаллоксазинового кольца рибофлавина к обратимому переходу из окисленного состояния в восстановленное, при котором происходит присоединение к кольцу 2 электронов в составе атомов водорода (рис. 93, Б). При изучении дыхательных цепей особенно интересны два связанных с мембраной флавопротеина сукцинатдегидрогеназа, катализирующая окисление сукцината в ЦТК, и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназа, катализирующая восстановление своей флавиновой простетической группы, сопряженное с окислением НАД(Ф) Н2. [c.362]

Участие в дыхательном электронном транспорте принимают белки, содержащие железосероцентры (см. рис. 58). Они входят в состав некоторых флавопротеинов, например сукцинат и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназ, или же служат в качестве единственных простетических групп белков. Дыхательные цепи содержат больщое число Ре8-центров. В митохондриальной электронтранс-портной цепи функционирует, вероятно, около дюжины таких белков. В зависимости от строения Ре8-центры могут осуществлять одновременный перенос 1 или 2 электронов, что связано с изменением валентности атомов железа. [c.362]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.698 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.78 , c.85 , c.224 , c.350 , c.432 , c.433 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.351 , c.360 ]

Биохимия (2004) -- [ c.194 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.6 , c.284 , c.290 , c.307 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.790 ]

Новые методы препаративной органической химии (1950) -- [ c.276 , c.283 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.140 , c.142 , c.278 , c.296 , c.297 , c.518 , c.557 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.234 , c.236 , c.241 ]

Теория и практические приложения метода ЭПР (1975) -- [ c.411 , c.413 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.301 , c.303 , c.334 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.217 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.141 , c.161 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.119 , c.120 , c.233 , c.266 , c.414 , c.421 , c.422 , c.423 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология