Белки растворимость

Альбумины — нейтральные белки, растворимые в воде и ненасыщенном растворе сульфата аммония обратимо осаждаются в насыщенном растворе сульфата аммония. [c.19]

Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

Краткая классификация белков. Ввиду того что наши знания строения белков еще недостаточно глубоки для того, чтобы положить их в основу классификации, для этой цели пользуются одним их физическим свойством, а именно растворимостью. С этой точки зрения различают два больших класса белки, растворимые в воде или в разбавленных растворах электролитов, и белки, нерастворимые в этих растворителях. [c.416]

Содержание белка, % Растворимость в воде, % [c.259]

Так, отношение числа гидрофильных участков к числу гидрофобных участков больше или равно 1 для растворимых белков в водных растворителях. Наоборот, это соотношение ниже 1 для белков, растворимых в спирте, таких белков, как проламины. [c.415]

Высаливание из водных растворов можно проводить не только электролитами, но и органическими веществами (этанолом, ацетоном), способными взаимодействовать с водой (гидратироваться) и понижать растворимость высокомолекулярного вещества. Например, для фракционирования белков, т. е. разделения их на фракции с относительно одинаковой молекулярной массой, в исследуемый водный раствор добавляют спирт для уменьшения растворимости белков. Растворимость белков, как и других полимеров, зависит от молекулярной массы чем она больше, тем растворимость хуже. Поэтому при введении в водный раствор белка небольшого количества спирта из раствора выделяется фракция с наибольшей молекулярной массой. Последовательно добавляя к раствору белка все новые порции спирта, можно разделить белок па любое число фракций. Каждая последующая фракция белка будет иметь меньшую среднюю молекулярную массу. [c.259]

При экстракции белков из муки, полученной из семян рапса, альбумины имеют тенденцию во время диализа осаждаться вместе с глобулинами [103]. Что касается подсолнечника, то избирательного осаждения глобулиновой фракции белков, растворимых в солевом растворе, достигают подкислением среды до pH 4,6 и диализом против раствора 20 мМ уксуснокислого натрия при pH 4,6. Глобулиновую фракцию, отделенную центрифугированием, затем суспендируют в воде и вновь растворяют, доводя pH до 7,5 добавлением 0,05 н. раствора едкого натра. [c.153]

Местное действие щелочей весьма сложного характера. Едкие щелочи нейтрализуют все кислоты, образуют с белком растворимые студенистые щелочные альбуминаты, растворяют ороговевшую ткань и омыляют жиры. Благодаря этому гидроокиси калия и натрия являются сильными едкими веществами. [c.62]

В зерне найдены альбумины — белки, растворимые в воде глобулины— белки, растворимые в слабых (3—10%-ных) растворах нейтральных солей, а некоторые из них — в слабых (0,2%-ных) растворах кислот проламины — белки, растворимые в 60—80%-ных [c.18]

Некоторые белки растворимы в воде и в разбавленных растворах щелочей, кислот и солей. Растворы многих белков нестойки против действия тепла нагревание денатурирует многие белки и переводит их в нерастворимую форму (например, яичный белок). Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. [c.180]

Определение буферной емкости почвенной вытяжки. Важной характеристикой почв является их буферная емкость (буферность), о чем в некоторой степени можно судить по буфер ности почвенных вытяжек. В водных почвенных вытяжках содержатся карбонаты, фосфаты и частично белки (растворимая часть почв), [c.115]

Альбумины — нейтральные белки, растворимые в воде и полунасыщен-иом растворе сульфата аммония. Обратимо осаждаются в насыщенном растворе сульфата аммония. Содержат мало остатков глицина (не более 2 %), [c.549]

Крахмал ввиду его повышенной кислотности (1,5) и зернистости может быть очищен от других компонентов (белки, геми-целлюлоза) с помощью батареи гидроциклонов. Зато в сливной воде содержатся белки, растворимые в крахмальном производстве, более или менее сконцентрированные в случае клейковинного производства, и волокна гемицеллюлозы. По гранулометрическим показателям и плотности частицы слишком близки между собой, чтобы гидроциклоны могли их разделить. Поэтому такая операция выполняется другим аппаратом, главным образом центрифугой. [c.434]

Регенерация природных растворимых белков методом осаждения. Растительные белки, растворимые в нативном состоянии и перерабатываемые в промышленном производстве, встречаются преимущественно в листьях (зелени) и клубнях. В соответствии с поставленной целью экстрагирование белков бывает более или менее полным и зависит от совместно выделяемых продуктов, которые с ними связаны, У листьев, традиционно используемых в качестве фуража для кормления животных, экстрагирование клеточной жидкости улучшает их обезвоживание. Нет необходимости полностью извлекать белки из остатка, сос- [c.474]

Природа сил, приводящих к существованию ПАВ в водных растворах выше ККМ в мицеллярном виде и белков в глобулярной форме, как было показано в [57, 65, 89—91], одинакова. В результате гидрофобных взаимодействий в ассоциированных в мицеллу ПАВ и глобулярных белках создаются неполярные области, существование которых обусловливает повышение растворимости углеводородов в водных растворах мицеллярных ПАВ и глобулярных белков. Растворимость углеводородов в растворах ПАВ [c.19]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Белки имеют большую молекулярную массу (10" —10 ), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация). [c.500]

АЛЬБУМИНЫ (лат. albumen — белок)—простейшие представители природных белков, растворимы в воде. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах растений, откуда их и получают. А. применяются в кондитерской и текстильной промышленности, в медицине и в фармацевтике. [c.19]

Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц— миозин и белок крови — фибриноген, занимают промежуточное полож ие. Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [c.36]

Некоторые белки растворимы в чистой воде, другие растворяются в ней только в присутствии солей, кислот или щелочей. Почти все белки не растворимы в спирте. Для них характерно образовапие коллоидных растворов, не проникающих через животные перегородки (например, стенки животного пузыря). Из водных растворов белки осаждают прибавлением некоторых солей при этом белки не изменяются и могут быть снова переведены в раствор (обратимое свертывание). [c.256]

Белки вследствие их сильнополярного характера не растворяются в органических растворителях. В водо растворимость минимальна при изоэлектрической точке и увеличивается как в кислой, так и в основной областях. Многие белки нерастворимы нри изоэлектрической точке, другие оседают при действии минимальных количеств электролитов. Не только небольшие примеси кислот или оснований, но и малые количества нейтральных электролитов увеличивают растворимость белков (см. глобулины), вероятно, вследствие образования ионных пар с белками. Растворимость белков в воде обусловлена сольватацией групп С00 и НН , несущих ионный заряд. Сольватация (гидратация) полярных групп объясняет высокое содержание воды (30—60 % от их веса) в чистых и даже в кристаллических белках. Фибриллярные белки, как, например, желатина, сильно набухают до растворения и образуют при охлаждении типичные эластичные гели (студни). [c.434]

Из всех физических свойств природного белка растворимость наиболее легко изменяется, причем эти изменения удобно наблюдать. Нагревание белка в водном растворе или в солевых растворах при изоэлектрической точке приводит к полному осаждению. Если же денатурация белка происходит в присутствии растворяющего агента, например в присутствии кислоты или основания, то денатурированный белок остается в растворе и осаждение происходит лишь после установления pH изоэлектрической точки. Денатурированные белки не могут быть [c.439]

При кипячении мочи, даже имеющей слабокислую реакцию, может выпасть осадок фосфорнокислых или углекислых солей щелочноземельных металлов. Эти осадки, в отличие от белка, растворимы при добавлении уксусной кислоты. [c.281]

Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы —СООН, —NHзOH) и обладают амфотерными свойствами. Белки растворимы в растворах щелочей, некоторые из них растворимы в воде и разбавленных растворах солей и кислот. Растворы белков очень нестойки к действию температур при нагревании происходит денатурация многих белков и переход их в нерастворимую форму. Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. До сих пор многие белки из-за сложности строения не получены синтетическим путем. [c.418]

Важнейшей областью применения электрофореза является анализ биоколлоидов, например анализ смесей белков в клиническом анализе. Белки, как амфотерные полиэлектролиты, обладают собственными зарядами, зависящим от pH среды. Регулируя значение pH, можно в широких пределах менять их подвижность и даже изменить направление движения в процессе электрофореза. Для каждого белка при определенном значении pH общее число положительных зарядов равно общему числу отрицательных зарядов. Эта иэоэлектрическая точка, при которой отсутствует движение частиц, является характерной величиной для определенного белка. Растворимость белка в этой точке минимальна. Подбирая соответствующие буферные растворы для установления определенной скорости движения и растворимости веществ, можно приспособить процессы электрофореза для решения разных проблем разделения веществ. Таким образом, электрофорез превосходит метод бумажной хроматографии. Кроме того, при помощи электрофореза, особенно при высоком напряжении, можно проводить разделение неионогенных веществ (например, сахар в виде боратного комплекса) [791. Методом электрофореза можно также определять изоэлектрические точки амфотерных веществ или заряды коллоидных частиц (по направлению движения). [c.387]

Многие белки растворимы в воде, в растворах солей, кислот и почти все растворяются вщелочах не растворяются белки в органических растворителях, нераетво- [c.257]

Проламины — белки, растворимые в 70—80-нроцентном спирте, не растворимые в воде и безводном спирте. Не свертываются при кипячении. Представители белки злаков (глиадин — в пшенице, зеин — в кукурузе). [c.297]

S —S-— между двумя ветвями полипептидной цепи. Действие кислот и щелочей, повышение температуры приводит к нарушению TpexMopfioH структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Глобулярные белки растворимы в воде и легко денатурируют. [c.732]

Альбумины (от лат, albumen — белок) — простейшие природные белки, растворимые в воде. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, в молоке, семенах растений. А. применяют в фармацевтической, кондитерской, текстильной и других отраслях промышленности. [c.12]

Функциональные свойства белков (растворимость, способность к образованию гелей, эмульсий, пены и др.) являются отражением их физико-химических свойств. Таким образом, всякое изменение среды вокруг белковых молекул, вызывающее варьирование их конформации (pH, ионная сила, температура), может повлечь за собой модификацию функциональных свойств этих белков. С этой точки зрения такой фактор, как температура, несомненно, наиболее известен и изучен [29]. Технологическое значение температуры существенно, так как многие виды обработки сырья, практикуемые в пищевой промышленности, предусматривают воздействия теплом — сушку, стерилизацию, кулинарную обработку (варку, прожаривание), способные дена- турировать белки. [c.509]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

Солюбилизация является полной, когда вся совокупность белков растворима в растворителе, используемом в жидкой фазе. Это особенно желательно, когда хотят отделить белки от других, небелковых компонентов. Для этого используют растворители, содержащие диссоциирующие агенты, такие, как мочевина, до-децилсульфат натрия (ДД -Na), Вг(] 35, или бромид цитил-триметиламмоний (ЦТАБ). Наиболее применимы в настоящее время УМЦ (уксусная кислота, мочевина ЦТАБ), УМВ (уксусная кислота, мочевина, Вгу-35) и ДДС-Ыа/трис-НС1-буфер. [c.77]

У конских бобов или гороха низкая концентрация хлористого кальция (менее 0,03 М) обусловливает расширение основания У-образной части кривой растворимости в зависимости от pH. У арахиса хлористый кальций в 6,01 М концентрации приводит даже к полной утрате белками растворимости при щелочных pH. При более высоких концентрациях (0,66 М или 1М) кривая растворимости может полностью инверсировать, так что растворимость становится слабой в кислой среде. Наоборот, при pH выше 4 устанавливается плато, низкий уровень которого у арахиса (40%), но высокий у конских бобов (80%). Однако эти значения все-таки ниже максимальной растворимости при щелочных pH без добавления соли. [c.423]

Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нм, а молекулярная масса от 5000 до 500 ООО Да. Белки растворимы в воде и сольватирова-ны (окружены молекулами воды), в зависимости от аминокислотного состава несут определенный заряд и имеют определенную изоэлектрическую точку. [c.23]

Состав гидрофильных экстрактивных веществ весьма разнообразен. К ним относятся различные фенольные соединения, моносахариды, олиго- и полисахариды, полиурониды, гликозиды, белки, растворимые соли и др. При последовательном экстрагировании древесины растворителями с увеличивающейся полярностью можно отделить фенольные соединения от остальных гидрофильных компонентов (см. рис. 14.2). Водорастворимые полисахариды и полиурониды древесины уже рассматривались в главе 11. [c.519]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Белок пшеницы—клейковика (содержащий также углеводы и липоиды) — получается при замешивании муки в токе воды последняя уносит зерна крахмала, оставляя клейковину в виде липкой массы, напоминающей каучук. В отличие от других растительных белков клейковина нерастворима в воде и в растворах солей. Классическое исследование клейковины (Осборн, 1907 г.) привело к заключению, что она представляет собой смесь двух белков —глютенинаж глиадина. Последний является единственным белком, растворимым в 70%-ном спирте, и таким образом его можно отделить от глютенина. Глютенин растворим в очень разбавленных едких [c.445]

Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

Биохимия (2004) -- [ c.53 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.14 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.4 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.73 , c.75 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.283 , c.284 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.8 , c.15 , c.78 , c.110 , c.114 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.278 , c.281 , c.293 , c.297 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.42 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.42 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.48 , c.86 , c.139 , c.247 , c.254 , c.299 , c.350 , c.357 , c.388 , c.390 , c.392 , c.428 , c.446 ]

Методы практической биохимии (1978) -- [ c.24 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология