Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Рибонуклеотидредуктаза

    Ингибиторы синтеза ДНК несомненно блокируют прохождение клетками фазы S. К числу таких ингибиторов относятся аналоги фолиевой кислоты (аминоптерин и аметоптерин разд. 11.8.1 и 13.2.1), фтордезоксиуридин (разд. 11.8.2) и ингибиторы рибонуклеотидредуктазы (гидроксимочевина и высокие концентрации тимидина см. разд. 11.8.3 и 11.8.4). [c.142]


    В случае рибонуклеотидредуктазы интересно выяснить, реагирует ли промежуточное соединение Со(П) с З -атомом рибонуклеотидного субстрата, инициируя восстановление, и отрывает ли 5 -дезоксиадеио-зильный радикал протон от восстановленного тиоредоксина с образованием сульфид-радикала (—5 ) или же возможно и то и другое. Многое в этом вопросе еще неясно. [c.295]

    Рибонуклеотидредуктазы 2/970 4/519 Рибонуклеотиды 1/1153 2/970 3/600, 601, 1090 4/1229, 1242. Си. также Аденозинфосфорные кислоты Рибосомные рибонуклеиновые кислоты 4/522, 519-521, 523 3/173, 175. Сн. также Рибосомы Рибосомы 4/519, 520-523, 1195, 1231-1236 1/472, 482, 559, 661, 1009 2/1322-1324 3/173, 175, 211, 588, [c.701]

    Некая группа X, которая может быть присоединена связью С—С, С—О или С— V, переносится к соседнему атому углерода, несущему атом водорода. В то же время этот атом водорода переносится к углероду, с которым первоначально была соединена группа X. Только в одном случае (для фермента рибонуклеотидредуктазы, табл. 8-6) перенос водорода протекает межмолекулярно. Вторая группа реакций включает перенос метильных групп с участием метилкобаламина и некоторые родственные реакции [163]. [c.292]

    Теперь уже получено убедительное доказательство того, что в реакциях первого типа водород переносится через В12-кофермент. Ни в одном из случаев, за исключением рибонуклеотидредуктазы, не происходит никакого обмена со средой. Поскольку X может быть электроотрицательной группой, например ОН-группой, эти реакции в общем можно рассматривать формально как перенос гидрид-иона. Однако более вероятно, что онн протекают путем гомолитического расщепления с промежуточным образованием радикалов. [c.292]

    Вслед за рибонуклеотидредуктазой сходные сигналы ЭПР наблюдали и для других ферментов [176—178]. Таким образом, возможно, что во всех случаях начальной стадией является реакция (8-78). Если для реакций перегруппировки выполняется механизм (8-77), то стадию [c.294]

    Эти реакции приведены в табл. 24.4.3. Две из них (катализируемые метилмалонил-СоА-мутазой и №-метилтетрагидрофолат-гомо-цистеинилметилтрансферазой) важны в физиологии человека. Хотя у человека и имеется рибонуклеотидредуктаза, она относится к [c.675]

    В заключение интересно отметить, что восстановление, катализируемое рибонуклеотидредуктазой из Е. соИ, включает, как показано, участие органического радикала, локализованного в -положении тирозина белка. Данный фермент не зависит от Ado bl, но содержит два атома не-гемного железа в антиферро-магнитно-сопряженном двухъядерном высокоспиновом Ре(П1)-комплексе [146]. [c.689]

    На самом деле механизм этой реакции намного сложнее. Так, у Е. соИ электроны переносятся на субстрат через ряд сульфгидриль-ных групп, затем действует рибонуклеотидредуктаза. [c.435]

    Фермент рибонуклеотидредуктаза (л го, , = 9,7 5) полимеризуется в неактивную форму (520, ш= 15,5 5). Каково вероятное число мономерных молекул в составе полимера Свидетельствуют ли эти данные об изменении формы или эффективного объема фермента  [c.234]


    Витамин В12 требуется для превращения /)-рибонуклеотидов в дезокси-/)-рибонуклеотиды. Эту реакцию у прокариот катализирует специфическая рибонуклеотидредуктаза. Механизм, используемый в эритропоэзе и повышении числа эритроцитов после введения витамина В 2, реализуется через биосинтез ДНК благодаря освобождению фолата (ТГФК) из фолатной ловушки (М -метил-ТГФК). [c.365]

    Увеличение активности рибонуклеотидредуктазы Повышение синтеза РНК и ДНК Снижение катаболизма пиримидинов Увеличение скорости аэробного и анаэробного гликолиза Изменение изозимных профилей, часто в направлении эмбриональных профилей Синтез эмбриональных белков (например, карциноэмбрио-нального антигена) [c.365]

    В мозге млекопитающих обнаружены практически все ферменты, необходимые для эффективной репарации повреждений ДНК. Так, в мозге крыс и кроликов имеются основные ферменты, необходимые для синтеза дезоксинуклеозидтрифос-фатов, — рибонуклеотидредуктаза и тимидинкиназа. Активность этих ферментов особенно высока в мозге эмбрионов и новорожденных животных, у взрослых животных она сохраняется на довольно низком уровне, соответствующем невысоким потребностям в пополнении фондов дезоксинуклеозидтрифосфатов для [c.12]

    Тиоредоксин и сходный с ним белок, называемый глутаредокснном, обнаружены в высоких концентрациях во всех исследованных прокариотических и эукариотических клетках [37]. Весьма вероятно поэтому, что регуляция активности ферментов путем тиол-дисульфидного обмена осуществляется не только в высших растениях. Восстановленные тиоредоксин и глу-таредоксин могут также выступать в качестве доноров водорода при функционировании ряда ферментов, например рибонуклеотидредуктазы, катализирующей образование дезоксирибонуклеотидов для синтеза ДНК [38] Они могут осуществлять также восстановление случайно образующихся дисульфидных мости-, ков в белках. [c.124]


Смотреть страницы где упоминается термин Рибонуклеотидредуктаза: [c.163]    [c.163]    [c.276]    [c.290]    [c.294]    [c.294]    [c.676]    [c.677]    [c.688]    [c.436]    [c.604]    [c.672]    [c.325]    [c.333]    [c.671]    [c.420]    [c.20]    [c.31]    [c.20]    [c.31]    [c.144]    [c.159]    [c.160]    [c.168]    [c.290]    [c.274]    [c.398]   
Смотреть главы в:

Основы биохимии в 3-х томах Т 1 -> Рибонуклеотидредуктаза


Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.290 , c.292 , c.296 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.671 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.235 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.20 , c.26 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.20 , c.26 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.12 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.239 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.377 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте