Молекулярные веса аминокислот

Рис. 23. Влияние молекулярного веса аминокислот на их подвижность л 77%-ном этиловом опирте

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ВЕСА АМИНОКИСЛОТ [c.164]

На основании данных, приведенных в табл. 15, можно вычислить средний молекулярный вес R аминокислотных остатков соответствующего белка. Для этого определяют отношение общего числа граммов аминокислот, найденного при гидролизе пробы, к общему числу молей аминокислот, найденных в той же пробе, получая таким образом средний молекулярный вес аминокислот. Для вычисления молекулярного веса аминокислотного остатка вычитают вес молекулы воды, отщепляющейся от каждой аминокислоты при образовании пептидной связи. (Не учитывают концевые аминокислотные остатки, не отщепляющие воду.) Таким образом, формула применима только к белкам с длинными и малоразветвленными цепями, образованными исключительно пептидно связанными аминокислотными остатками. [c.421]

Предварительный период и экстраполированный предварительный период увеличиваются в зависимости от молекулярного веса аминокислоты. Это, по-видимому, обусловлено стерическим фактором, приводящим к затруднению диффузионного переноса более крупных ионов в тонкопористой системе мембран. Известно, что по чисто стерическим причинам крупные противоионы вообще не могут проникнуть в ионит [2, 8, 9]. Наиболее отчетливо это наблюдается для процесса самодиффузии диаминомонокарбоновых кислот, для которых стационарный период в исследуемых мембранах не устанавливается за все время опыта (рис. 5, 6). [c.312]

Поскольку формула 8 применима с некоторым приближением и к процессам ионного обмена [11, 12], то подвижность можно определить из данных по самодиффузии на основе формулы 8. Подвижность ионов в фазе мембраны снижается с увеличением молекулярного веса аминокислоты (см. табл.). [c.316]

С повышением молекулярного веса аминокислоты понижается ее растворимость в воде и органических растворителях и, следовательно, повышается выход при выделении. [c.138]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

С увеличением молекулярного веса аминокислоты равновесие смещается влево. Со вторичными аминами реакция практически не идет. При перемешивании N, О-бис (триметилсилильных) производных аминокислот в атмосфере аммиака связь Si—О не расщепляется [2578] [c.278]

Если принять, как это сделал Э. Фишер, что белок представляет собой полипептид с очень большим молекулярным весом, цепь такого полипептида должна быть очень длинна. Действительно, принимая во внимание минимальный молекулярный вес белка, определенный Сведбергом (13000), и средний молекулярный вес аминокислот, из которых этот белок образовался, видно, что в молекуле такого белка должно содержаться больше ста остатков аминокислот. [c.330]

Отделение пролина от других нейтральных аминокислот представляет трудности ввиду его чрезвычайно высокой растворимости в гидроксилсодержащих растворителях его растворимость в воде равна 1620 г л при 25 что в 18 раз больше растворимости близкой по молекулярному весу аминокислоты — валина. [c.172]

Сколько л<е отдельных аминокислотных остатков входит в белковую молекулу Зная молекулярный вес белка и аминокислот, входящих в его состав, можно с достаточной точностью ответить на этот вопрос. Средний молекулярный вес аминокислот равен 1 5. В таком случае можно сказать, что в миоглобпне мышц (мол. вес 17 СОО) около 146 остатков аминокислот, в глобулине с молекулярным весом 69 ООО будет 600 остатков аминокислот и т. д. Как известно, в продуктах распада белков обнаруживается в большинстве случаев не более 20 разных аминокислот. Следовательно, в молекуле белка аминокислоты повторяются многократно в самых различных сочетаниях. Кроме того, оказалось, ч го при синтезе полипептидов возможно образование целого ряда изомеров. Так, например, из трех различных аминокислот (обозначим их буквами А, Б, В) можно получить следуюшие полипептиды А—Б—В, А—В—Б, Б—А—В, В-А-Б, В-Б-А. [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология