Мембрана липидная фаза

Флюоресцентный анализ дает возможность исследовать подвижность фосфолипидных молекул в мембране, оценить вязкость липидной фазы мембраны (так называемую микровязкость мембран). Микровязкость мембраны можно оценить по изменениям спектров флюоресценции, а также по степени поляризации Р флюоресцентного излучения при освещении мембраны поляризованным светом. Связь степени поляризации Р и микровязкости мембраны т] выражается формулой Перрена и Яблонского [c.17]

Текучесть мембраны сильно влияет на ее функционирование. При увеличении текучести мембрана становится более проницаемой для воды и других малых гидрофильных молекул, растет скорость латеральной диффузии интегральных белков. Если активный центр интегрального белка, осуществляющий некую функцию, располагается исключительно в гидрофильной его части, то изменение текучести липидов, вероятно, не скажется слишком сильно на активности белка. Но если белок выполняет транспортную функцию и транспортный компонент пересекает мембрану, то изменения свойств липидной фазы могут привести к значительному изменению скорости транспорта. Превосходным примером является зависимость функционирования инсулинового рецептора от текучести мембран (гл. 51). Когда концентрация ненасыщенных жирных кислот в мембране растет (при культивировании клеток в среде, богатой этими соединениями), увеличивается теку- [c.134]

В настоящее время предполагается наличие различных форм (механизмов) прохождения веществ через цитоплазматическую мембрану. Оно может происходить вследствие простой диффузии веществ через поры мембраны по концентрационному градиенту или прохождения растворенного вещества через поры мембраны с потоком растворителя. Липофильные вещества могут диффундировать в клетку благодаря растворению их в липидной фазе мембраны. [c.16]

Имеются многочисленные доказательства того, что основной функцией сфинголипидов является их участие в передаче сигналов с наружной поверхности клетки в ее внутреннее пространство. Структура этих молекул и их локализация отвечают этой функции сфинголипиды состоят из липофильной (церамид) и гидрофильной (углеводной) частей (рис. 2.12). Это позволяет им с помощью церамида прочно закрепляться в липидной фазе клеточной мембраны и вместе с тем взаимодействовать с окружающей полярной средой. Молекулы сфинголипидов ориентированы исключительно наружу, и со стороны цитоплазмы мембрана, по-видимому, не содержит их углеводных остатков. Разнообразие углеводных частей сфинголипидов делает эти липиды носителями специфичности и информации. [c.45]

Очевидно, что местные анестетики не только внедряются в липидную фазу мембраны [15] они также непосредственно взаимодействуют с мембранными белками [16]. Так, анестетики могут влиять на АТРазу, даже после ее экстракции из мем- [c.154]

Плазматическая мембрана клеток содержит меньше ненасыщенных жирных кислот, что как и повышенное содержание холестерина в плазматической мембране, обеспечивает большую степень упорядоченности липидной фазы плазматической мембраны, более высокою ее жесткость. [c.236]

Следующая последовательность стадий выведена для динамиче ского, катализируемого ионофором транспорта ионов через биологические мембраны и другие липидные барьеры. Мембрану можно рассматривать как тонкий липидный слой, помещенный в водную среду, причем несвязанный катион первоначально концентрируется в водной фазе, а гидрофобный ионофор — в липидной фазе. Силы взаимного отталкивания внутри электроотрицательной кислородной системы должны вынуждать несвязанный в комплекс ионофор принять конформацию, отличную от его конформации в [c.265]

Два электрона передаются убихинону Кор. В тКанях человека присутствует Корю, имеющий боковую цепь из 10 изопреновых единиц. КоО может передвигаться в липидной фазе мембраны и передавать 1е или 2е на цепи цитохромов. До КоР был двухэлектронный перенос после КоР — одноэлектронный. [c.117]

Существует несколько возможных механизмов прохождения ионов через мем-брану 1) растворение иона в липидной фазе мембраны, диффузия и последующий переход из мембраны в раствор 2) движение по ионным каналам, являющимся структурными компонентами мембран 3) транспорт с участием переносчиков. Эти механизмы переноса установлены как для биологических мембран, так и для бислойных липидных мембран. Отдельную категорию составляет транспорт через мембранные барьеры клетки по механизму пиноцитоза. [c.77]

Изменение микровязкости липидного окружения мембранных белков-ферментов резко сказывается на их функционировании. Некоторые экспериментальные данные свидетельствуют о том, что канцерогенез связан со снижением вязкости липидной фазы мембраны, а при старении вязкость, напротив, увеличивается. Разрабатываются диагностические методы, основанные на измерении микровязкости мембран с помощью спин-зондов. [c.20]

Хорошо растворимы в фосфолипидной фазе мембраны неполярные вещества, например органические жирные кислоты, эфиры. Этим вещества хорошо проникают через липидную фазу мембраны. [c.37]

В силу особенности своего химического строения валиномицин, во-первых способен образовывать комплекс с ионами калия, попадающими внутрь молекулы-манжетки, и, во-вторых, валиномицин растворим в липидной фазе мембраны, так как снаружи его молекула неполярна. Молекулы валиномицина, оказавшиеся у поверхности мембраны, могут захватывать из окружающего раствора ионы калия (рис. 2.7). Диффундируя в мембране, молекулы переносят калий через мембрану, и некоторые из них отдают ионы в раствор по другую сторону мембраны. Таким образом и происходит перенос иона калия через мембрану валиномицином. [c.39]

Наблюдаемый эффект активации мембранной АХЭ может быть связан, по всей вероятности, со структурными перестройками молекул ближайшего липидного окружения фермента, обусловленными воздействием на него бензилового спирта и, прежде всего, его фотохимических продуктов. Вследствие разрыхления липидной фазы мембраны, модифицированной бензиловым спиртом, и увеличения подвижности ее отдельных компонентов возможно ослабление связей АХЭ с молекулами, находяш имися в непосредственном контакте с ней, а именно фосфатидилсерина. Результатом этих процессов, по-видимому, являются конформационные превращения всей молекулы АХЭ и демаскирование ее активного центра на поверхности эритроцитарной мембраны, проявляющиеся в резком возрастании функциональной активности фермента. [c.154]

Аналогичные результаты были получены и при исследовании функциональной активности АХЭ мембран эритроцитов, модифицированных фосфолипазой, в нативном состоянии и после УФ-облучения в дозе 3,0 кДж/м (рис. 41). Воздействие УФ-излучения в дозе 3,0 кДж/м на эритроцитарные мембраны, обработанные фосфолипазой В, приводит к практически полному ингибированию фермента. Следовательно, и в этом случае модификация липидной фазы мембран вызывает инактивацию АХЭ — эффект, противоположный изменениям активности белка, регистрируемым при облучении интактных мембран. [c.160]

Фосфолипаза В катализирует отщепление гидрофильного спирта от фосфоглицеридов и сфингомиелинов. В результате отщепления полярных головок от молекул фосфолипидов могут нарушаться электростатические взаимодействия фермента с молекулами окружающих его фосфолипидов, в частности, кислого липида — фосфатидилсерина, являющегося, по-видимому, аннулярным липидом для ацетилхолинэстеразы. Фосфатидилсерин, а также фосфатидилэтаноламин локализованы преимущественно во внутренней половине липидного бислоя. Можно предположить, что гидролиз фосфолипидов и фосфатидилсерина не вызывает конформационных изменений молекул фермента, затрагивающих его активный центр, поэтому активность АХЭ при обработке мембран фосфолипазой практически не изменяется. Необходимо отметить, что обработка мембран фосфолипазой индуцирует изменения упаковки и подвижности фосфолипидов, вязкости и асимметрии липидной фазы, белок-липидных взаимодействий. Воздействие УФ-излучения на модифицированные мембраны приводит к нарушениям в функционировании мембраносвязанной АХЭ, отличающимся по направленности от таковых при облучении интактных мембран. Эти нарушения являются результатом изменения конформационного состояния продуктов гидролиза фосфолипидов в мембране при воздействии УФ-света. [c.162]

Изучение фоточувствительности мембраносвязанной АХЭ в присутствии химических агентов, модифицирующих липидную фазу мембраны, позволяет расширить современные представления о молекулярных механизмах регулирования активности важнейших компонентов биомембран. На основании собственных эк- [c.166]

Разновидность метода электронной микроскопии — замораживание—скалывание . Его применяют для изучения характера связывания белков с мембранами. Для этого образец, не требующий химической фиксации, замораживают в жидком азоте, а затем раскалывают в плоскости наименьшего сопротивления холодным ножом в вакууме. Плоскость наименьшего сопротивления проходит между двумя слоями липидной фазы мембраны. Далее поверхность образца покрывается платиной и углеродом, его растворяют и отпечаток (реплику) рассматривают в элект- [c.207]

Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

Рпс. 4.8. Модель мембраны миелина по Эйлару. Основной белок А1 взаимодействует с полярными липидными головками, стабилизируя мембрану в горизонтальном положении. Гидрофобная область А1 дополнительно фиксирует липидную фазу мембраны [9]. (Воспроизводится с разрешения Raven Press, [c.105]

Строение миелина в некоторой степени соответствует мембранной модели Даниелли — Брентона но в настоящий момент известно, что белок погружен также в липидную фазу мембраны (Пинто да Сильва и Миллер). Мембрана миелина асимметрична (фосфатидилхолин), и холестерин располагается в основном на внешней стороне. В ее составе 75% приходится на липиды (типичен галактозилцереброзид), среди которых 28% составляет холестерин. Липиды миелина обновляются сравнительно медленно. [c.107]

Все формы обмена между клеткой и внешней средой, за исключением явлений пинаиитоза. предполагают пересечение окружающей клетку мембраны это остается в силе и для любых других замкнутых мембранных структур, находящихся в клетке (ядро, митохондрии, лизосомы и т. п.). Для подавляющего большинства веществ и ионов биологические (и искусственные) мембраны представляют диффузионный барьер, и в таком случае перенос через липидную фазу требует значительных энергетических затрат. В то же время вода и некоторые низкомолекулярные соединения проникают через мембрану с поразительной легкостью, вероятно, за счет использования дефектов жидкокристаллической решетки липидного бислоя. Высокая проницаемость клеток для воды — важный биологический фактор, обеспечивающий осмотическое равновесие. [c.590]

Еще одну группу окислительно-восстановительных систем в дыхательной цепи составляют хиноны. Во внутренней мембране митохондрий и у грам-отрицательных бактерий имеется убихинон (кофермент Q рис. 7.9, В), у грам-положительных бактерий-нафтохиноны, а в хлоропластах-пластохиноны, Хиноны, в частности убихинон, липофильны и поэтому локализуются в липидной фазе мембраны. Они способны переносить водород или электроны. Перенос может осуществляться в два этапа, при этом в качестве промежуточной формы выступает се-михинон. По сравнению с другими компонентами дыхательной цепи хиноны содержатся в 10-15-кратном избытке. Они служат сборщиками водорода, поставляемого различными коферментами и простетические ми группами в дыхательной цепи, и передают его цитохромам. [c.238]

Распределение и выведение из организма. Может составлять до 70 % от общей массы крови. Проникает в печень, селезенку, легкие, сердце. Концентрируется в липидной фазе биологических мембран. Растворимость в липидной фазе мембраны эритроцитов 0,21 мкл на 1 мг липидного фосфора. Образует комплексы с цитохромом Р-450. На 2 сутки после введения обнаруживался в мембранах эндоплазматической сети гепатоцитов в количестве 0,7 нмоль/кг белка (Образцов и др.). Через 2 ч после в/в введения крысам эмульсии с меченым П. радиоактивность определялась в крови и печени, через 2 дня — в крови, печени, селезенке. Обладает способностью накапливаться в опухолевой ткани (Joseph et al.)). Через 24 дня после введения содержание П. в печени было 15,88 13,4 мг/г, в селезенке 119,71 50,97 мг/г, в легком 0,88 0,69 мг/г (West et al.). Биотрансформации не подвергается. Выводится с выдыхаемым воздухом и незначительно — через кожу. В моче и фекалиях не обнаруживается. Динамика выведения П. из внутренних органов (West et al.) [c.304]

Во многих случаях биосинтез полисахаридов и углеводсодержащих биополимеров может осуществляться только за счет НДФС (биосинтез внешней цепи кора липополисахарида грамотрицательных бактерий, олигосахаридных цепей ганглиозидов, внешних олигосахаридных фрагментов гликопротеинов). Однако в реакциях, протекающих на поверхности раздела между водной и липидной фазой биологических мембран, для транспорта углеводных остатков через богатые липидами мембраны, для включения олигосахаридных строительных блоковой т. д. незаменимую роль играют липидные переносчики. [c.221]

Каталитическая активность мембранной ацетилхолинэстеразы находится под контролем структурного состояния липидной фазы эритроцитарной мембраны. Фосфолипазы (Аз, С и В) оказывают на мембраны близкое модифицируюп ] ее действие, хотя они характеризуются не только различной специфичностью (природой разрываемых в липидах связей), но и пространственной асимметрией действия. Панкреатическая фосфолипаза Ад и фосфолипаза В гидролизуют липиды, расположенные на обеих сторонах эритроцитарной мембраны, а фосфолипаза С гидролизует фосфолипиды, расположенные на внутренней ее стороне. Модификация липидного бислоя с внутренней стороны мембраны приводит к изменению структурного состояния липидов, а затем и белков, расположенных снаружи. Косвенным свидетельством возможности такой трансмембранной передачи структурного сигнала может служить отрыв ацетилхолинэстеразы от мембраны под влиянием фосфолипазы С (И. Д. Болотовский и соавт., 1987). Обработка любыми фосфолипазами как бы превращает мембраносвязанный фермент в квазисвободный. [c.55]

Молекулы, введенные в биологические системы извне, способны проникать Б мембраны и ассоциируют в липидной фазе. Некотс рые соединения грибкового или бактериального происхождения (.та-кие, как аламетцин, образующий мицеллы в водных растворах [22]) охотно включаются в гидрофобные липидные бислои и образуют в них каналы проводимости путем самоассоциации, по которым перемещаются ионы и другие гидрофильные вещества. На основании некоторых расчетов Мюллер [23] оценил скорость ассоциации при образовании каналов путем латеральной диффузии молекул аламе-тицина, локализованных на поверхности мембраны. Он сделал вывод о том, что молекулы, по-видимому, всегда агрегированы в локальные структуры на поверхности мембраны. [c.47]

Принимая во внимание высокое содержание в липидах мембран дисков ненасыщенных жирных кислот, можно ожидать, что липидная фаза мембраны при физиологических условиях находится в жидком состоянии и молекулы родопсина обладают определенной степенью подвижности. Подтвердил это положение интересный эксперимент, проведенный Брауном. Сетчатка, предварительно обработанная глютаровым альдегидом, связывающим белковые молекулы поперечными сшивками, практически устраняющими движение компонентов мембраны относительно друг друга, облучалась поляризованным светом с вектором, параллельным оси палочек. В противоположность интактиой сетчатке ее фиксированные препараты обнаруживали сильное увеличение дихроизма по мере выцветания родопсина. В таких условиях свет вызывал обесцвечивание преимущественно тех молекул родопсина, осцилляторы поглощения которых ориентированы параллельно вектору поляризованного света, что и привело к усилению дихроизма. В интактной мембране селективное обесцвечивание было выражено слабо вследствие вращательных движений родопсина в липидной фазе. [c.124]

В последнее время получены и более прямые доказательства индукции светом структурных перестроек в мембранах дисков наружных сегментов палочек. Особенно показательны в этом отношении данные электронномикроскопической криофрактографии, полученные Абра-хамсоном с сотр. Установлено, что распределение и количество внутримембранных частиц на сколах сильно изменяется у обесцвеченных образцов мембран. Аналогичный вывод следует и из результатов проведенного Вашингтоном рентгеноструктурного анализа, показавшего, что свет изменяет плавучесть родопсина в жидком липидном бислое в обесцвеченном состоянии макромолекулы родопсина как бы погружаются в липидную фазу, в темповом — всплывают. Эти эксперименты послужили толчком для исследования структурного состояния липидной фазы в темновых и обесцвеченных мембранах дисков. Однако существенных изменений текучести липидной фазы в ходе индуцированной светом структурной перестройки обнаружить не удалось. Так, было показано, что параметр упорядоченности, определенный для спин-меченых в 6, 10 и 16-м положениях стеариновых кислот (ЭПР-зонды), и микровязкость гидрофобного ядра мембраны (гидрофобный флуоресцентный зонд 1,6-дифенил-1, 3, 5-гексатриен) остаются после обесцвечивания мембран неизменными. Эти результаты свидетельствуют о том, что в индуцированную светом структурную перестройку мембран дисков вовлечена преимущественно не липидный, а белковый компонент мембраны. По-видимому, в основе структурной перестройки лежат изменения белок-липидных и белок-белковых взаимодействий в поверхностных слоях мембраны. [c.139]

Влияние Е на работу транспорных АТФаз возможно, с одной стороны. через изменение состояния липидной фазы мембраны, поскольку липидное окружение играет исключительно важную роль в работе этих ферментов [27, 81. 416], в том числе и у высших растений [553]. В то же время необходимо иметь в виду вероятность непосредственного действия мембранного потенциала на конформа-ционную подвижность транспортных АТФаз. [c.76]

В ходе проведения экспериментов было выявлено, что поперечное сечение инактивации мембраносвязанной эритроцитарной ацетилхолинэстеразы больше, чем у свободного фермента. Нарушение структурного состояния эритроцитарной мембраны с помош ью фосфолипаз приводит к уменьшению фоточувствительности ацетилхолинэстеразы. Такой же эффект вызывает и удаление из мембраны значительного количества холестерина, опре-деляюш его текучесть липидной фазы мембраны. Влияние мембранного окружения на УФ-чувствительность ацетилхолинэстеразы реализуется, по крайней мере, двумя путями посредством изменения конформационного состояния фермента за счет межмолекулярных взаимодействий и посредством повреждения белковой молекулы продуктами фотохимических превраш ений липидов. То есть состояние мембранного фермента зависит не только от эффективности протекания фотохимических процессов в самом белке, но и от фотохимических реакций в соседних компонентах, инициируюш их структурные перестройки мембраны. [c.131]

Следовательно, ингибирование активного мембранного транспорта под действием ионизирующего излучения происходит в клетках различных типов, в разных условиях облучения в широком диапазоне доз. Предполагают, что сохранение жизнедеятельности клеток при дезактивации натриевого насоса связано с включением компенсаторных механизмов поддержания гомеостаза. Например, в мембранах эритроцитов при торможении активности Ка % К -АТФазы активность Са -АТФазы превыюает контрольный уровень, а в плазматических мембранах печени увеличивается Мё -АТФазная активность. Известно, что Са и способствуют связыванию белков, в том числе АТФаз, с мембраной. В липидных бислоях Са обеспечивает образование мостиков между фосфатидами, в результате которого упаковка липидной фазы становится более плотной и уменьшается проницаемость мембраны. Кроме того, после рентгеновского облучения животных в дозе 5 Гр обнаруживается повышение активности щелочной фосфатазы, связанной с плазматическими мембранами клеток печени мышей. Щелочная фосфатаза — интегральный фермент плазматических мембран некоторых клеток —-участвует в активном транспорте ионов На" и К . [c.145]

На рис. 40 показаны УФ-индуцированные изменения функциональной активности АХЭ мембран эритроцитов, модифицированных фосфолипазой В, в интактном состоянии и после УФ-облучения в дозе 1,5 кДж/м Предварительная обработка эритроцитарных мембран раствором фосфолипазы В в концентрации 10 моль/л (pH 5,6 0,03 моль/л СаС12) с последующим удалением модифицирующего -агента путем центрифугирования практически не влияет на величину каталитической активности мембранной АХЭ уровень изучаемого параметра — 105 % по отношению к таковому для нативных мембран (100 %). Однако УФ-облучение эритроцитарных мембран, обработанных фосфолипазой В, индуцирует резкое снижение функциональной активности АХЭ до 8 %. Следовательно, воздействие УФ-света на мембраносвязанный фермент после модификации липидной фазы мембран вызывает его инактивацию, т. е. выявляется эффект, противоположный наблюдаемым изменениям (активация) исследуемого параметра при облучении интактных мембран. Таким образом, в случае химической модификации липидного компонента мембраны путем гидролиза фосфоглицеридов и сфингомиелина как на внешней, так и на внутренней поверхности мембраны фоточувствительность эритроцитарной АХЭ существенно изменяется. [c.160]

На рис. 48 показаны УФ-индуцированные изменения функциональной активности На+, К -АТФазы эритроцитарных мембран, обработанных фосфолипазой В. После модификации фосфолипидов мембраны фоточувствительность связанного фермента суп] ественно изменяется. Воздействие УФ-света на обработанные фосфолипазой мембраны приводит к нарушениям в функционировании Ыа+, К+-АТФазы, отличаюш имся по направленности от таковых при облучении интактных мембран, т. е. происходит фотоактивация модифицированного фермента. Следовательно, обработка липидной фазы фосфолипазой нивелирует протекание процессов, обусловливаюгцих фотоинактивацию Ка , [c.171]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология