Шерсти белки метилирование

Эти разнообразные алкилирующие агенты применялись главным образом для метилирования фибриллярных белков (шерсть, фиброин шелка и желатина) [75—77], при изучении структуры этих белков и при поисках их ценных производных. Серьезному исследованию был подвергнут также инсулин [78]. Чарльз и Скотт [79], обрабатывая инсулин йодистым метилом, добились почти полного инактивирования этого кристаллического гормона. Обработка разбавленной щелочью при 0° привела к восстановлению 30% его активности. Хотя сами ваторы и не считают, что инактивирование инсулина обусловлено этерификацией, другие исследователи впоследствии отмечали, что условия реакции были благоприятными для этерификации, и указывали на лабильность образовавшейся эфирной связи в щелочной среде [18, 19] (см. ниже). Иенсен и его сотрудники [80] сообщили об уменьшении содержания цистина в инсулине после обработки последнего диазометаном и йодистым метилом, а также об уменьшении содержания аминного азота при опытах с диазометаном. Оба эти реагента инактивируют инсулин обратимо. Возможно, что одновременно происходят как этерификация, так и метилирование. Помимо этих исследований, Гауровитцом [81] было произведено исчерпывающее метилирование гемоглобина и яичного альбумина диметилсульфатом, а Херриотт [18] сообщил, что при введении 15 метоксильных групп в молекулу пепсина последний инактивируется. [c.296]

Метод применялся для анализа шерсти [248, 249], желатины [249, 253], грамицидина [252, 256], тироцидина [250], миозина и фибрина [173а], при изучении продуктов гидролиза метилированных белков [257, 258], а также грамицидина-С [109а]. [c.81]

Получены отчетливые доказательства того, что иодацетамид может реагировать не только с меркапто-группами, но и с другими функциональными группами белков Исследование природы аминокислотных остатков, модификация которых приводит к. инактивации фермента Бензилированная шерсть обладает повышенной устойчивостью к действию щелочей, повышенной прочностью на разрыв, пониженной усадкой, кроме того, уменьшаются растворимость продукта в щелочах и гигроскопичность Очень удобный реагент для определения Н-концевых аминокислот. Имеется обширнейшая литература по применению этого реагенга для определения последовательности аминокислот в белках Удобные реагенты для исчерпывающего метилирования разнообразнейших групп. Не очень специфичны [c.337]

О реакции Р-пропиолактона с белками впервые сообщили Джонс и Ланд-грен [310], которые описали реакцию этого вещества с шерстью. Они предполагали, что Р-иропиолактон прореагирует с функциональными боковыми группами серина, лизина, гистидина и глутаминовой кислоты и что на однажды раскрывшихся этими группами лактонных циклах будет осуществляться привитая сополимеризация других молекул лактона. Действительно, при обработке шерсти 3%-ным раствором Р-пропио-лактона в сухом четыреххлористом углероде в течение 5 час при 65° и весовом соотношении лактона и шерсти 3 1 привес у шерсти составлял 185%, а в некоторых других опытах он был еще выше. Модифицированная таким способом шерсть, как оказалось, была мягче и светлее, чем исходная, а также обладала несколько большим блеском. Было найдено, что частичное метилирование или ацетилирование не препятствует прививке Р-про-пиолактона к шерсти. На основании этого факта авторы сделали вывод, что аминные и карбоксильные группы не являются единственными активными центрами, на которых осуществляется прививка. Однако, если в качестве исходного продукта используют немодифицированную шерсть, обработка пропиолактоном приводит к интенсивной реакции его с гисти- [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология