Гуанидина гидрохлорид

Гуанидиния хлорид см. Гуанидина гидрохлорид [c.147]

Гуанидин хлорид см. Гуанидин гидрохлорид Гуанидин хромат [c.132]

Гуанидиния сульфат см. Гуанидин сернокислый Гуанидиния D-тартрат см. Гуайидин виннокислый Гуанидиния тиоцианат см. Гуанидин роданистый Гуанидиния хлорид см. Гуанидина гидрохлорид Гуанидиния хромат см. Гуанидин хромовокислый Гуанидиния цитрат см. Гуанидин лимоннокислый [c.147]

В отстоявшийся раствор при интенсивном перемешивании добавляют такое количество кристаллического гуанидин-гидрохлорида, чтобы создать 2 М концентрацию. Этот раствор нагревают в течение получаса на водяной бане до 38 , а затем оставляют на час при 0°. При этом образуется студенистый осадок, состоящий из рибонуклеиновой Кислоты и небольшого количества протеина. [c.440]

Бис [(4-хлорфенил)метилен]-амино гуанидина гидрохлорид [c.95]

Специфические биологические функции белков, например ферментов пли гормонов, зависят от их конформации, нарушения которой могут вести к потере биологической активности. Поэтому о белке, обладающем нормальной конформацией, говорят, что ои находится в нативном (естественном) состоянии, а нативный белок—это белок, который обладает конформацией, обусловливающей специфическую биологическую функцию молекулы. Довольно мягкие изменения физических условий, в том числе изменение pH, температуры или обработка водными растворами некоторых органических веществ (детергентов, этанола, мочевины или гуанидин-гидрохлорида), могут нарушить эту конформацию. В белках, подвергнутых таким воздействиям, происходит денатурация. Денатурированный белок существенным образом отличается по своей конформации от нативного белка и лишен биологической активности. Процесс денатурации схематически показан а рис. 4.3. [c.99]

Эксперименты по повторному свертыванию выявляют быстро и медленно свертывающиеся цепи. Подразделение несвернутых цепей на два класса, быстро и медленно свертывающихся, было-установлено при исследовании рибонуклеазы [440, 447, 448]. В опытах по повторному свертыванию рибонуклеазы, денатурированной без нарушения системы дисульфидных связей, было обнаружено, что 20% цепей повторно свертываются в пределах 0,1 с (быстро свертывающиеся цепи.) Процентное содержание таь их цепей не зависит от способа денатурации (гуанидин гидрохлорид [449], нагревание-[450] и т. д.). Остальные 80% цепей (медленно свертывающихся) превращаются за время от 10 до 100 с в быстро свертывающиеся, которые затем укладываются моментально. Имеется сообщение об-аналогичном, хотя и менее количественном наблюдении в отношении ингибитора трипсина поджелудочной железы быка (BPTI), в котором 15% цепей свертывались значительно медленнее, чем остальные [451]. Это явление пока еще не объяснено. Согласно одной из гипотез [449, 452], в быстро свертывающихся цепях все пептидные-связи представлены правильными цис-транс-тоы 1 аш, тогда как медленно свертывающиеся цепи содержат неправильные изомеры . [c.184]

Значительно более трудную задачу представляет разделение смесей крупных пептидов, содержащих более 20 аминокислотных остатков. Основная сложность связана со саойством таких пептидоа слипаться в аодных растворах друг с другом и образовывать высокомолекулярные агрегаты. С целью предотаращеиия агрегации в буферные растворы добавляются детергенты (мочевина, гуанидин-гидрохлорид, додецилсульфат натрия). [c.54]

Различные методы получения нуклеиновых кислот дают продукты, существенно отличающиеся по составу и свойствам. Это объясняется присутствием в большинстве растительных и животных тканей нуклеолитических ферментов. Поэтому всегда работают при возможно более низкой температуре, чтобы подавить действие ферментов, кроме того, пытаются добавлением цитрата натрия [60] препятствовать образованию дезоксирибонуклеаз рибо-нуклеазы дезактивируют гуанидин-гидрохлоридом [95] или додецилсуль-фатом [43]. [c.439]

Сырой продукт дважды промывают охлажденным до 0° 2 Л/ гуанидин-гидрохлорид-ным раствором в количестве, соответствующем введенному количеству ткани. Суспензию рибонуклеиновой кислоты в водном растворе гуанидин-гидрохлорида встряхивают в течение 30 мин с равным объемом 20%-ного раствора октилового спирта в хлороформе при 40°, а затем центрифугируют. При этих же условиях еще два раза экстрагируют верхнюю, водную фазу смесью октиловый спирт — хлороформ. После подкисления водного раствора гуанидин-гидрохлорида ледяной уксусной кислотой до pH 4,2—4,5 при добавлении 2 объемов охлажденного до 0° этанола выпадает рибонуклеиновая кислота. Белый хлопьевидный осадок отделяют центрифугированием к дважды промывают 70%-ным этанолом. Рибонуклеиновую кислоту растворяют в дистиллированной воде и pH раствора осторожно, по капля доводят разбавленной щелочью до 6,8. При этом может образоваться осадок, состоящий из денатурированного протеина, легко отделяемый центрифугированием. К прозрачному раствору рибонуклеата натрия добавляют столько [c.440]

РИС. 21.10. Кинетика сворачивания и разворачивания лизоцима. А. Зависимость оптической плотности при 301 нм от времени в процессе сворачивания и разворачивания лизоцима в 2,5 М гуанидин-гидрохлориде (pH 2,6) при 25°С. Б. Эти же данные в полулогарифмическом масштабе. Кривые сдвинуты друг относительно друга на постоянную величину. (Ikai А., Tanford С., Nature, 230, 100,1971.) [c.222]

В отличие от ГАФД молекулярный вес ЛДГ, окисленной в гуанидин гидрохлориде, был выше, чем молекулярный вес [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология