Лактатдегидрогеназа механизм действия

Пример 11-Г. Связывание фермента с кофактором. Кофактор, восстановленный дифосфопиридиннуклеотидом (ДФН-Н), связывается с ферментом лактатдегидрогеназой (ЛДГ) из сердца цыпленка. Для понимания механизма действия фермента необходимо [c.303]

В а-химотрипсине по Бендеру цепь перераспределения связей включает перемещение связей в имидазольном кольце His и замыкается в восьмичленный цикл. Аналогичный цикл с альтернирующим изменением кратности связи характерен для каталазы (см. гл. VHI). Для -лактатдегидрогеназы ЦПС представляет собой линейную цепочку из восьми звеньев. Наиболее короткая цепь — всего из двух звеньев характерна для пиридоксалевых рацемаз аминокислот. Самая длинная цепь, состоящая из 10 звеньев, найдена у пиридоксалевых декарбоксилаз аминокислот. Во всех случаях ЦПС представляет собой систему связей альтернирующей кратности ( 1). Эффективность переноса зарядов в ЦПС следует из общих квантово-химических соображений, но здесь ее целесообразно рассматривать как некоторый опытный факт, относящийся к механизмам действия всех достаточно изученных к настоящему времени ферментов. Более того, построение в ферментах ЦПС, действие которых управляется кислотно-основными центрами, является, вероятно, наиболее общей чертой ферментативных реакций, позволяющей говорить о едином кислотно-основном механизме подавляющего большинства (если не всех) ферментативных реакций. [c.265]

Вместе с тем следует отметить, что коферменты благодаря наличию в них гетероатомов и систем я-связей являются великолепными метчиками активного центра фермента. Как указывалось выше, для коферментсодержащих белков катализируемая реакция протекает путем образования комплексов с коферментом. Следовательно, изучая подходящим методом изменения в физических параметрах присоединенного к белку кофермента, происходящие под влиянием субстрата, можно получить ценную информацию о механизме самого процесса. Этот подход успешно используется при анализе механизма действия пиридоксаль-фосфатсодержащих ферментов (трайсаминазы, декарбоксилазы глутаминовой кислоты, фосфорилазы и др.), НАД-и ФАД-зависимых ферментов (лактатдегидрогеназы, окси-дазы -аминокислот и др.). [c.11]

Кристаллическая структура растворимого (цитоплазматического) фермента установлена с разрешением 2,5 А [45]. Карта электронной плотности еще не соотнесена с аминокислотной последовательностью, но, как указывалось в гл. 1, укладка полипептидной цепи фермента в принципе аналогична укладке цепи лактатдегидрогеназы, хотя малатдегидрогеназа является всего лишь димером с мол. весом 70 ООО. Вероятно, механизм действия обоих ферментов одинаков, поскольку малатдегидрогеназа также содержит важный для катализа остаток гистидина, который может модифицироваться диэтилпирокарбонатом [46]. Два моля NADH (или NAD+) связываются с одинаковым сродством [47]. Кажущаяся отрицательная кооперативность при связывании кофермента, обнаруженная для одного из препаратов фермента, может быть обусловлена тем, что на самом деле в препарате присутствовали две формы [48, 49]. [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология