Кофермент связывающий белок

Действие далапона в растениях связывают с нарушением синтеза пантотеновой кислоты, входящей в состав кофермента А — одного из ферментов, ответственных за перенос ацетильных групп в обмене углеводов, жиров, азота. Далапон нарушает синтез ауксинов, угнетает синтез пировиноградной кислоты, денатурирует белки имеются сведения, что далапон затрудняет образование воскового покрова листьев. Столь разносторонние нарушения биохимических процессов [c.290]

В ЖИВЫХ системах пуриновые и пиримидиновые основания взаимодействуют не только между собой, но и с белками. Они связываются с ферментами, участвующими в метаболизме нуклеиновых кислот и нуклеотидов, и выполняют роль своеобразных держателей , с помощью которых к белкам прикрепляются многие промежуточные продукты метаболизма, а также коферменты (гл. 8). [c.136]

При рассмотрении способа регуляции кофакторами и коферментами мы сталкиваемся еще с двумя интересными явлениями эти регуляторы могут присоединяться к участкам белка, удаленным от каталитического центра, кроме того, некоторые из коферментов могут связываться с белком ковалентно (например, биотин, рибофлавин, углеводы, нуклеотиды, липиды). [c.11]

Н. действует против патогенных грибов, особенно грибов рода andida. В отношении бактерА неактивен. Механизм противогрибкового действия И. объясняется избират. гидрофобным связыванием со стеринами мембран грибковых клеток. Это сопровождается нарушением мембранной проницаемости, потерей клеткой низкомол. в-в (в Частности, коферментов) и белков, что приводит к йарушенню процессов синтеза в клетке и ее гибели. Избирательность действия полиеновых антибиотиков связывают с тем, что клеточные мембраны грибов, в отличие от клеточных мембран млекопитающих, содержат преим. эргостерин, а не холестерин. [c.254]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Витамин К-кофермент в р-циях у-карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты в предшественнике протромбина и в нек-рых др неактивных формах факторов свертывания крови с образованием остатков у-карбоксипутами-новой к-ты, В результате соответствующие участки молекул белков-предшествеиииков приобретают способность связывать Са и подвергаться активации с образованием [c.387]

Несимметричная димеризация белков представляет собой, по-видимому, весьма распространенное явление. Например, ферменты малатдегидрогеназа [53] и глице-ральдегидфосфатдегидрогеназа (рис. 2-10) являются тетрамерами и обладают симметрией, близкой к диэдрической. При установлении структуры кристаллов этих ферментов исходили из предположения о равноценности всех субъединиц. Однако неожиданно выяснилось, что они не совсем симметричны, поскольку связывать кофермент ЫАО+ способна только одна из двух полипептидных цепей малатдегидрогеназы. [c.291]

Даже до того, как стала известна структура кристаллической лактатдегидрогеназы, отсутствие рН-зависимости связывания кофермента в интервале pH от 5 до 10 наряду с наблюдавшейся инактивацией фермента бутандионом позволило предположить, что пирофосфатная группа NAD+ связывается с гуанидиниевой группой бокового радикала аргинина [75]. Рентгеноструктурные исследования показывают, что эту функцию осуществляет Arg-101 (рис. 8-12). Несколько неожиданным оказалось то, что аминогруппа аденина не образует водородной связи с белком. Аденин скорее всего заключен в гидрофобной щели, а его аминогруппа контактирует с растворителем. [c.245]

В некоторых случаях конечной стадией биосинтеза функционального активного белка является ковалентное присоединение простетической группы, участвующей в формировании активного участка фермента. Например, биотин и липоевая кислота ферментативно присоединяются к нуждающимся в них ферментам. Рибофлавин ковалентно связывается с некоторыми белками, а группа гема — с цитохромом с. Нековалентно связанные коферменты присоединяются к пептидным цепям в строго определенные моменты — вероятно, еще до завершения синтеза всей полипептидной цепи. [c.497]

Во мно1 их случаях кофермент можно отделить от белка-фермента. Таким образом, коферменты можно иногда рассматривать в качестве особой формы косубстрата ферментативной реакции. Коферменты обычно функционируют в качестве акцепторов или доноров функциональных групп или атомов и часто связывают два фермента друг с другом с образованием ферментной системы [1]. В этом случае один фермент переносит группу или атом с субстрата на кофермент, а второй — с кофермента на второй субстрат. В настоящее время в большинстве случаев возможно объяснение процесса переноса в терминах механизмов органических реакций. [c.580]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Витамин К является одним из регуляторов системы свертывания крови. Одним из этапов многостадийного процесса формирования тромба является образование белка протромбина, который затем превращается в тромбин. Механизм этого превращения зависит от способности протромбина связывать ионы Са " при помощи остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты. Карбоксилирование последней в составе белка осуществляется микросомальной карбоксилазой, коферментом которой является 2,3-эпоксид — окисленная форма витамина К. Окисление протекает за счет внедрения кислорода в положение 2,3-нафтохинона. [c.104]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Фермент, катализирующий реакцию (XI.8),— глицеральдегидфосфат-дегидрогеназа (ГАФД) — распространен чрезвычайно широко. Для проявления его активности необходимы свободные 8Н-группы (на молекулу фермента приходится 14 титруемых групп). Мышечная ГАФД связывает кофермент (НАД+) настолько прочно, что он не отделяется от фермента даже при повторной кристаллизации или при диализе. Для полного удаления кофермента применяют адсорбцию на колонке из активированного угля. При этом освобогкдается четыре молекулы НАД+, так что для регенерации голофермента к апоферменту должны присоединиться четыре молекулы пиридиннуклеотида. В образовании этого комплекса, спектр поглощения которого отличается от спектра поглощения свободного кофермента, по-видимому, принимает участие такое же число цистеиновых остатков белка. Было показано, что как в прямой, так и в обратной реакции в качестве обязательного промежуточного продукта образуется ацилфермент, имеющий следующую структуру (представлена неполностью) [c.289]

Катализ простыми флавопротеидами. Оба флавиновых кофермента — ФМН и ФАД (см. гл. УП1) — прочно связываются с ферментными белками, выступая, таким образом, в качестве простетических групп, а не свободно диссоциирующих коферментов (табл. 45). Повышая ионную силу и одновременно понижая pH, флавины в протонированной форме можно отделить от белка, так что образуется соответствующий апофермент. Вообще говоря, этот метод с большим успехом применим для простых флавопротеидов, чем для более сложных металлсодержащих флавопротеидов. Одна из наиболее [c.375]

Итак, цель данного обзора — понять, как природа использует белок для усиления свойственной простым железопорфиринам ка-талазной и пероксидазной активности до уровня, необходимого для нормального метаболизма живого организма. После общего описания ферментов в разд. 8.1 мы обсудим процессы обратимой диссоциации этих белков на апофермент и кофермент и использование такой диссоциации для получения синтетических ферментов, а также для изучения роли металла и порфириновых боковых цепей в построении белка и в ферментативных реакциях (разд. 8.2). Далее мы рассмотрим механизмы реакции и природу промежуточных соединений (разд. 8.3). Интересный вопрос о том, почему гидроперок-сидазы, по-видимому, всегда связывают протон одновременно с присоединением одноосновного аниона, будет обсуждаться в разд. [c.195]

Пиридиннуклеотиды являются типичными коферментами, так как они сравнительно слабо связываются с белками. Точкой, в которой развертывается каталитический процесс, служит углерод С (4) никотинамид-ного цикла. Остальная часть молекулы, т. е. адениновый цикл и фосфатная цепь возможно облегчают фиксацию на белке (апоферменте). Эта громоздкая часть молекулы способна изгибаться, и есть основания полагать, что именно благодаря этой ее способности облегчается возникновение комплекса переноса заряда между аденнновой и ннкотин-амидной частью молекулы. По данным Пюльман, наиболее положительным атомом в пиридиновом цикле следует считать углеродный атом в положении 4 , отрицательные ионы вступают во взаимодейст- [c.69]

Ферментный белок, во всяком случае активный, помимо того что он связан с коферментом, способен специфически связываться также с субстратом А и с конечным продуктом цепи синтеза. Центры для связывания этих двух соединений не идентичны конечный продукт не может просто стать на место субстрата, вытеснить его с поверхности фермента, поскольку эти центры стерически (нространственно) различны. Соединившись с конечным продуктом, фермент утрачивает способность преобразовывать субстрат А и превращать его в продукт В. Из-за наличия двух стерически различных (и притом строго специфичных) центров связывания подобные белки называют аллостерическими от греческого аллос — иной) (рис. 127). [c.278]

Многие белки используют в качестве кофактора не металлы, а небольшие молекулы органических соединений. Большинство этих молекул связывается, по-видимому, с лизи-новым остатком. Некоторые из них изображены на рис. 2.8. Все органические кофакторы сообщают белку химические свойства, которыми не обладают составляющие его обычные аминокислоты. Например, длинная гибкая цепь в биотине и в липоевой кислоте позволяет этим коферментам перемещать связывающийся с ними субстрат с одного места связывания в ферменте на другое. Детальное расположение этих органических молекул в белках неизвестно неясно также, что происходит с локальной структурой в их присутствии. Тем не менее пиродоксали и ретиналь служат очень полезными спектроскопическими зондами, позволяющими получить информацию об их окружении в белках. [c.65]

Пример 16-А, Изменения структуры фермента, вызванные веществами, которые с ним связываются. Спектры КД многих ферментов меняются, когда фермент взаимодействует с субстратом, коферментом или ингибитором. Это можно использовать для исследования процесса связывания. Например, измеряя силу врандения в зависимости от концентрации связанных молекул, можно определить константы связывания. Так как каждая связанная молекула изменяет R на определенную величину, из величины суммарного изменения можно определить число связанных молекул. В тех случаях, когда изменения КД малы, их можно усилить, вводя в активный центр или недалеко от него оптически активный хромофор или хромофор, который становится оптически активным при связывании с белком, и изучая затем изменения КД этого хромофора. Таким путем можно, кроме того, идентифицировать активные центры для этого в различные участки белка вводят хромофор и определяют, в каком участке связывание субстрата оказывает влияние на КД. Методика во многом похожа на метод репортерных групп, применяемый в абсорбци-оиной спектроскопии (гл. 14). Можно предположить следующую ситуацию. В белке имеется 4 гистидина и один из них находится в активном центре. Вводя хромофор (часто с трудом) по соседству с одним из гистидинов, исследуют КД хромофора до и после связывания субстрата. Если пет влияния на спектры КД хромофора, находящегося по соседству с гистидинами 1, 2 и 4, но есть в случае гистидина 3, это может свидетельствовать о присутствии гистидина 3 в активном центре. Отметим, однако, что эти эффекты экспериментально трудно уловить. [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология