Рибулозодифосфат-карбоксилаза

Рис. 23-17. Фиксация двуокиси углерода в реакции, катализируемой рибулозодифосфат-карбоксилазой. Фиксированная СО обнаруживается в виде карбоксильной группы одной из двух молекул 3-фосфоглицерата, образующихся в этой реакции.

Образующаяся перекись расщепляется при гидролитическом действии фермента до фосфогликолата и 3-фосфоглицерата. Несмотря на то что это предположение является общепринятым, оно все же кажется неубедительным. Молекулярный кислород обычно не способен быстро реагировать с органическими субстратами (известны лишь немногие исключения, например дигидрофлавины гл. 8, разд. И, 7), если не считать тех случаев, когда в реакции участвуют ионы переходных металлов (гл. 10, разд. Б,3). Дальнейшее исследование необычной реакции, катализируемой рибулозодифосфат-карбоксилазой, несомненно, представит большой теоретический я практический интерес последний связан с тем, что эта реакция имеет большое значение в снижении выхода фотосинтеза (гл. 13, разд. Д, 9). [c.176]

Фермент - рибулозодифосфат-карбоксилаза имеет очень сложное строение и огромную молекулярную массу - 550 ООО Да. Фермент локализуется на наружной поверхности тилакоидных мембран, он широко распространен в природе - это главный фермент, ответственный за образование биомассы растений из СО2 на нашей Земле. [c.201]

НЫХ не способен осуществлять реальное превращение Oj в глюкозу. Растения, у которых на первом этапе фиксации СО2 участвует рибулозодифосфат-карбоксилаза, называются Сз-растениями, потому что СО2 включается у них в трехуглеродное соединение. [c.705]

Дело в том, что рибулозодифосфат-карбоксилаза способна катализировать реакцию рибулозодифосфата либо с [c.710]

Вопрос о возможной организации тилакоидных мембран в фотосинтезирующие единицы, или квантосомы, пока не решен [86, 87]. Как было показано методом замораживания — травления, диаметр квантосом 20 нм, а толщина - 10 нм. Однако некоторыми исследователями были выявлены лишь частицы кубической формы меньшего размера которые могли быть молекулами рибулозодифосфат-карбоксилазы (ребро куба - 12 нм гл. 7, разд. К, 3,ж) или молекулами фактора сопряжения с синтезом АТР (ребро куба 10 нм, разд, Д, 6). [c.46]

Рибулозодифосфат-карбоксилаза шпината имеет мол. вес 560 ООО и содержит восемь пар неидентичных субъединиц и восемь активных центров. Она требует присутствия двухвалентного металла, например Км для суммарной концентрации СО2 ([СО2] 4-[НСО3 ]) имеет очень высокое значение (11—30 мМ). Значение Км для истинного субстрата (СО2) составляет только 0,45 мМ. В интактных хлоронластах [c.175]

Хорошо известно, что О2 ингибирует фотосинтез в большинстве растений. Частично это связано с тем, что О2 прямо конкурирует за СО2 в активном центре рибулозодифосфат-карбоксилазы [169, 170]. В присутствии ингибирующих количеств кислорода в хлоронластах в относительно больших концентрациях образуется гликолевая кислота [171]. Единственной реакцией, приводящей к ее возникновению, является, по-видимому, взаимодействие енолят-иона, образующегося из промежуточного соединения реакции (7-81), с О2 [c.176]

Этот процесс катализируется находящимся в tjjom хлоропластов ферментом рибулозодифосфат карбоксилазой. [c.367]

Уропорфириноген III декарбоксилаза Рибулозодифосфат карбоксилаза Аминокарбоксимуконатсеми альдегид декарбоксилаза [c.461]

Так как у тропических растений рибулозодифосфат-карбоксилаза малоактивна, то создается впечатление, что четырехуглеродные продукты фиксации С Юг из клеток мезофилла травспортируютоя в клетки обкладки, где и происходит вовлечение С в цикл Кальвина и образование обычных для большинства растений углеводных продуктов фотосинтеза (фиг. 108). [c.234]

А priori можно было бы предположить, что любая из реакций цикла Кальвина, сопровождающаяся больщим изменением свободной энергии, может служить регулятором скорости для всего цикла. Однако здесь, как и во многих других метаболических системах, регуляторная функция возложена на фермент, ответственный за первую реакцию. Этот фермент — рибулозодифосфат-карбоксилаза — катализирует действительное первичное связы вание двуокиси углерода [c.104]

Рис. 75. Зависимость между наклоном кривой логарифмов подвижности (см. рис. 30) и молекулярной массой белков [538]. 7 —димер пепсина 2 —оваль-бумин 3 — а-амилаза 4 — мономер альбумина 5 — трансферрин человека 5 — яичный трансферрин 7 — гексокиназа 8 — лактатдегидрогеназа 9 — кетозо-1-фосфат—альдолаза 10—Р-амилаза 11 — никотинамидаза 12 — а-уреаза 13 — каталаза 14 — ксангииоксидаза 15 — мономер апоферритина (ферри-тин) 16 — уреаза, 17 — рибулозодифосфат-карбоксилаза.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология