Глутаминовая кислота, диэлектрический

Учет электростатических взаимодействий в полипептидах и белках представляет наибольшие трудности из-за отсутствия соответствующей теории. Однако значительное влияние этих взаимодействий на конформацию очевидно, особенно в случае пептидов, состоящих из аминокислот, боковые цепи которых могут иметь целочисленный заряд (лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Для оценки электростатических взаимодействий используют классическое монопольное или дипольное приближение. Парциальные заряды на атомах пептидной группы и боковых цепей определяются или из дипольных моментов соответствующих простых молекул или путем квантовомеханических расчетов. Весьма условен выбор диэлектрической постоянной. На близких расстояниях эта величина не равна макроскопической диэлектрической проницаемости среды. Она зависит от поляризуемости взаимодействующих между собой атомов, влияния растворителя. Подробно эти вопросы будут рассмотрены в следующем томе. [c.237]

При значениях pH около 8, наиболее подходящих для измерения кислотности метагемоглобина, свободные кислотные и основные центры пептидных звеньев глутаминовой кислоты и лизина будут ионизованы и ионные заряды этих звеньев будут равны —1, О и +1 соответственно. Ионные заряды находятся на расстоянии 28,5А (2,85 нм) от атома железа структуры гема при замене гемоглобина 3 на А и С на 8 вводятся две дополнительные единицы положительного заряда на расстоянии. 30 А (3 нм) от ионизирующегося ОИ-центра. На таких расстояниях можно полностью пренебречь межмолекулярными силами любого типа, которые с расстоянием ослабевают быстрее, чем кулоновские силы, и таким образом остается чистый эффект поля. Это пример одного из редких случаев в физической органической химии, когда большая величина молекулярного веса способствует количественному исследованию. Только в случае большой молекулы с жесткой структурой возможны такие большие внутримолекулярные расстояния, которые можно измерить с большой точностью. Другим упрощающим обстоятельством является то, что форма глобулы протеина хорошо аппроксимируется эллипсоидом с осями, равными 64, 55 и 50 А (6,4, 5,5 и 5,0 нм). Следовательно, диэлектрическую проницаемость, от которой зависит взаимодействием между переменным зарядом с известным положением и местом кислотно-основной диссоциации, можно точно вычислить. [c.918]

Установленную опытным путем связь диэлектрического инкремента с длиной цепи между концами диполя можно использовать для выяснения структуры (в водном растворе) тех аминокислот, у которых, как например у аминодикарбоновых и диаминокарбоновых кислот, имеется несколько возможностей для образования внутримолекулярных солей. Так, например, у аспарагиновой кислоты (dejd = +27), как и у глутаминовой кислоты (de/d = +26), имеется а-дипольная структура [c.102]