Химотрипсин автолиз

Ранее считалось- что автолиз может приводить к фрагментам протеаз, сохраняющим каталитическую активность (см., например [2936]). Действительно, многие случаи автокаталитического расщепления ведут к активным формам (например, превращение б-химотрипсина в а-химотрипсин). Однако глубокий автолиз неизбежно ведет к инактивации фермента. [c.268]

Так, при инкубации бактериальной протеазы при повышенной температуре в присутствии ионов Са + наблюдается сдвиг оптимума pH [1]. Аналогичн >1е сдвиги обнаружены для бычьего трипсина, химотрипсина, амилазы, а также щелочной протеазы из Aspergillus flavus [2]. Эти трансформации, которые служат причиной полиморфизма некоторых ферментов, происходят в незначительной степени и при обычной температуре. Кроме того, всегда имеется опасность автолиза, протеолиза или загрязнения препаратов микроорганизмами. Поэтому, как правило, всю обработку ферментных препаратов следует проводить при температуре около 4°С и по возможности быстрее. [c.7]

По-видимому, в панкреатическом соке быка есть только один трипсиноген, который активируется рядом ферментов с образованием протеазы — трипсина.. Трипсин используют в зоне pH от 7 до 9, однако его нельзя хранить при высоком значении pH длительное время, так как активный фермент легко подвергается автолизу. Автолиз значительно замедляется в присутствии ионов кальция высказано иредиоложенне, что ион этого металла предотвращает ассоциацию двух различных молекулярных форм [18]. В отсутствие Са2+ фермент полностью инактивируется за 6 час при pH 7,9 и 26° в присутствии 0,001 М Са в тех же условиях теряется 1менее 5% активности. Стабилизирующее влияние Са2+ и других ионов на некоторые белки хорошо известно [19]. Максимальная стабильность наблюдается при pH 3. Трипсин устойчив к малым концентрациям мочевины, но претерпевает обратимую денатурацию в крепких ее растворах. Известен ряд природных ингибиторов трипсина [20] подобно химотрипсину, трипсин инактивируется диизопропил-фторфосфатом. [c.123]

Подобно трипсину, химотрипсин наиболее стабилен при pH 3, а его действие на белки имеет оптимум в зоне pH 7—9. В концентрированных растворах при pH 7,8 фермент претерпевает автолиз с образованием двух различных активных форм р- и ухимотрип-сина. Химотрипсин обладает более широкой специфичностью, чем трипсин он очень легко расщепляет пептидные, амидные и сложноэфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот — тирозина, триптофана и фенилаланина. Несколько медленнее он расщепляет связи, образованные карбоксильными группами лейцина, метионина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Связи ароматических аминокислот с пролином устойчивы к действию фер.мента. [c.124]

Автолиз может ускоряться различными соединениями. Так, дитиотриэтол и дитиоэритритол стимулируют автолиз папаина, тогда как меркаптоэтанол на этот процесс влияния не оказывает [2934]. Автолиз химотрипсина промотирует-ся 1фасителем голубым Эванса [2935]. [c.268]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология