Химотрипсин сравнение с а формой

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Как показали электронно-микроскопические и гидродинамические исследования, тропоколлаген имеет форму стержня длиной 3000 А и диаметром 15 А. Это один из самых длинных среди известных белков. Для сравнения укажем, что по длине тропоколлаген в 60 раз больше диаметра химотрипсина, а по диаметру - в 2 с лишним раза меньше. Каждая из трех полипептидных цепей имеет форму спирали (рис. 9.5). Кроме того, эти три спирализованные цепи закручиваются относительно друг друга, образуя тугую нить. И действительно, коллагеновое волокно обладает удивительной прочностью для разрыва волокна диаметром [c.182]

Насколько геометрические параметры реальных конформационных состояний полипептидной цепи отличаются от параметров так называемых вторичных структур, можно судить по рис. П.З, на котором показано распределение на конформационных картах ф—ф остатков некоторых сегментов цепей а-химотрипсина, карбоксипептидазы А и лизоцима [61]. Во всех исследованиях, посвященных поиску эмпирических корреляций, эти сегменты отнесены к а-спиральным или -структурным. Из рис. П.З видно, что в экспериментально наблюдаемых конформационных состояниях остатков, включенных при статистической обработке во вторичные структуры, значения двухгранных углов ф, ф не только не выражаются в точки ( фц, фц) и ( фр, фр), что должно иметь место при строгой регулярности структур, а обнаруживают существенный разброс в пределах а- и -областей. Более того, в ряде случаев значения ф, ф остатков а- и -сегментов вообще находятся в совершенно других местах конформационной карты. Если ограничить отклонения а-спиральных углов ф, ф от стандартных значений, например 15°, то в трех приведенных примерах в а-спиральных сегментах окажется не 41 остаток, а лишь 18 что же касается -структуры, то при таком ограничении углов ф, ф в нее не попадет больше двух остатков. Если же исключить из структур, считающихся вторичными, по три остатка с их N- и С-концов, которые, как правило, имеют большие отклонения по углам ф, ф или отвечают другим конформационным состояниям, то содержание в глобулярных белках участков, действительно близких к регулярным, уменьшится по сравнению с принятыми в литературе в 2—3 раза. При введении количественного критерия регулярности нельзя уже будет считать вторичными структурами большинство коротких а-спиралей и -структур, в том числе и большинство спиралей из 4—9 остатков, которые являются самыми распространенными в белках. В связи с тем, что в реальных белках вторичные структуры не обладают правильными регулярными формами, их идентификация субъективна и существенно отличается у разных авторов. Например, в лизоциме Чоу и Фасман [99] к а-спиралям и -структурам относят соответственно 54 и 21 остаток, а Бэржес и соавт. [101] — 46 и 4 в субтилизине BPN (отнесения [101] даны в скобках) — 86 (69) и 27 (44), в папаине — 54 (50) и 30 (21). Подобных примеров можно привести очень много. [c.269]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология