Изоэлектрическая точка комплексов железа

Изоэлектрические точки комплексов железа, рекомендуемых в качестве маркеров pH [901] [c.160]

Как правило, фенотипы трансферрина различают с помощью электрофореза в крахмальном или полиакриламидном геле. В норме трансферрин сыворотки не насыщен железом, но для определения фенотипа его необходимо полностью насытить ионами Fe +, поскольку свободный белок и комплекс его с железом имеют разные изоэлектрические точки [669], и, следовательно, при неполном насыщении белка будут получены ошибочные результаты. Загрязнение препаратов сыворотки бактериями может приводить к снижению подвижности трансферрина в результате ферментативного отщепления остатков сяа-ловой кислоты. Различные формы трансферрина слабо различаются по электрофоретической подвижности, поэтому определение фенотипа следует проводить путем тщательного сравне- [c.345]

Описано чрезвычайно много методик определения фосфора и кремния в виде комплексов с молибдатом. В некоторых методиках имеются противоречивые указания. Это обусловлено сложным характером влияния различных факторов на протекание реакции. Следует иметь в виду, что молибденовый ангидрид является ам-фолитом, для которого изоэлектрическая точка, наименьшая растворимость и наибольшая степень полимеризации соответствуют pH = 1. Приблизительно этим же условиям отвечает и оптимум образования ГПК однако по ряду причин при анализе различных материалов рекомендуют другие значения pH, например, чтобы уменьшить гидролиз солей железа и др. Наконец, сложность реакций обусловлена также тем, что кремнемолибденовый [8] и фосфорномолибденовый комплексы [9] существуют по крайней мере в двух модификациях, отличающихся по интенсивности светопоглощения [10], по равновесию диссоциации и другим свойствам. [c.79]

Несмотря на то, что яичный альбумин образует прекрасные кристаллы, он не является однородным веществом и состоит, по данным электрофоретического анализа, по крайней мере, из двух фракций [148, 149]. Яичный альбумин составляет примерно 50% общего количества всех белков яичного белка курицы 15% приходится на долю кональбулшна — белка, остающегося в фильтрате после осаждения кристаллов яичного альбумина [150]. Ко-нальбумин можно получить непосредственно из яичного белка путем фракционирования разбавленным этиловым спиртом [151]. Он оказался флавопротеином с молекулярным весом 87 ООО и изоэлектрической точкой, лежащей при pH 6,1 с солями железа кональбумин образует комплекс красного цвета (см. стр. 239). Из яичного белка можно еще выделить глобулин, который получил название яичного глобулина, однако о его свойствах известно мало [152]. [c.194]

Эти изменения относятся в первую очередь к белковым компонентам протоплазмы. Так, А. А. Рихтер установил, что изоэлектрическая точка белково-липоидного комплекса клеток при яровизации сильно смещается в сторону более низкого pH. Об изменении адсорбционных свойств протоплазмы в результате яровизации говорит и более интенсивное ее окрашивание как кислыми, так и основными красками, установленное впервые М. А. Бассарской. Она наблюдала также более интенсивное отложение берлинской лазури в точках роста яровизированной пшеницы при обработке растений растворами желтой кровяной соли и хлорного железа. Имеются также наблюдения, что протоплазма клеток листьев пшеницы, прошедшей стадию яровизации, отличается повышенной проницаемостью. [c.608]