Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Полипептиды схематическое изображение

Рис. 12.13. Схематическое изображение структуры поликетидсинтазы ароматических поликетидов, у которой активный центр находится в одном полипептиде (А), и поликетидсинтазы, представляющей собой комплекс нескольких полипептидов с разными активными центрами (Б). Ферменты обоих типов содержат несколько доменов (А-Е), каждый из которых обладает собственной ферментативной активностью. Рис. 12.13. <a href="/info/376711">Схематическое изображение</a> структуры поликетидсинтазы ароматических поликетидов, у <a href="/info/1355150">которой активный</a> центр находится в одном полипептиде (А), и поликетидсинтазы, представляющей <a href="/info/1795776">собой</a> <a href="/info/391644">комплекс нескольких</a> полипептидов с <a href="/info/1014126">разными активными</a> центрами (Б). Ферменты обоих типов содержат несколько доменов (А-Е), каждый из которых <a href="/info/1672800">обладает собственной</a> ферментативной активностью.

Рис. 21-6. Схематическое изображение сннтаз-ного комплекса, катализирующего образование жирных кислот. В животных тканях ферменты, участвующие в синтезе жирных кислот, сгруппированы вокруг адилпереносящего белка (АПБ). 4 -фосфопантетеиновая простетическая группа (Фп) связана с остатком серина (рис. 21-5). Она образует как бы подвижную руку (длиной 2,0 нм), которая переносит остатки жирных кислот от активного центра одного фермента к активному центру другого (на схеме против часовой стрелки), В клетках бактерий и растений ферменты синтазной системы жирных кислот существуют не в форме кластера, а в виде отдельных полипептидов. Рис. 21-6. <a href="/info/376711">Схематическое изображение</a> сннтаз-ного комплекса, катализирующего <a href="/info/103306">образование жирных кислот</a>. В <a href="/info/104304">животных тканях</a> ферменты, участвующие в <a href="/info/155404">синтезе жирных кислот</a>, сгруппированы вокруг адилпереносящего белка (АПБ). 4 -фосфопантетеиновая <a href="/info/1253">простетическая группа</a> (Фп) связана с остатком серина (рис. 21-5). Она образует как бы подвижную руку (длиной 2,0 нм), <a href="/info/1804212">которая переносит</a> остатки <a href="/info/1013">жирных кислот</a> от <a href="/info/5969">активного центра</a> одного фермента к <a href="/info/5969">активному центру</a> другого (на схеме против часовой стрелки), В <a href="/info/327383">клетках бактерий</a> и <a href="/info/91076">растений ферменты</a> синтазной <a href="/info/327695">системы жирных кислот</a> существуют не в форме кластера, а в <a href="/info/739222">виде отдельных</a> полипептидов.
    OBO взаимодействие несвязанных атомов минимально, причем нет никакой необходимости в учете стабилизующего действия водородных связей [311]. Схематическое изображение а-спирали приведено на рис. 37. При наличии целого комплекса доступных для изучения синтетических полипептидов было обнаружено, что их способность принимать спиральные конформации до некоторой степени зависит от природы боковых цепей у аминокислотных остатков [312]. Если Р-углерод имеет два громоздких заместителя, то образованию спирали, по-видимому, препятствует стерическое торможение. Это может быть проиллюстрировано разницей в поведении поли-Ь-валнна, который не может образовывать а-спираль, и поли-Ь-лейцина, существующего в спиральной конформации  [c.120]

    При обсуждении структуры полипептидов в гл. IV было показано, что на одном конце цепи имеется свободная -карбоксильная группа, а па другом — свободная а-аминогруппа. Это обусловлено тем, что в отличие от остальных аминокислот, находящихся внутри цепи и соединенных со своими соседями двумя пептидными связями, каждая из карбокси- и аминоконцевых аминокислот присоединяется к своему единственному соседу только одной пептидной связью. Проще всего предположить, что при сборке аминокислот в полипептидную цепь ее рост происходит с одного конца путем последовательного присоединения аминокислот одня за другой. Когда, наконец, соединится необходимое число аминокислот, рост цепи прекращается терминация синтеза) и завершенная полипептидная цепь освобождается из рибосомы, с тем чтобы выполнить ту фу нкцно-нальную роль в жизни клетки, к которой она предназначена. До пустим теперь, что в момент времени /х мы добавим к клеточной культуре меченные Н аминокислоты, а затем через короткие промежутки в м оменты i , tз и т. д. определим в завершенных полипептидных цепях, уже отделившихся от рибосом, появление этих аминокислот. Тогда, если справедлив постулированный механизм роста цепи, получатся результаты, схематически изображенные на фиг. 201. [c.406]


Рис. 6-25. Молекулы спектрина из эритроцитов человека. А. Схематическое изображение. Б. Электронная микрофотография. Каждый гетеродимер состоит из двух антииараллельных слегка перекрученных друг с другом, гибких полипептидиых цепей, которые пековалептпо взаимодействуют во множестве точек, включая оба конца Фосфорилированная головка - место, где объединяются два димера, образуя тетрамер, расположепа слева. Рис. 6-25. Молекулы <a href="/info/293630">спектрина</a> из эритроцитов человека. А. <a href="/info/376711">Схематическое изображение</a>. Б. <a href="/info/73091">Электронная микрофотография</a>. Каждый <a href="/info/1411286">гетеродимер</a> состоит из <a href="/info/1696521">двух</a> антииараллельных слегка перекрученных друг с другом, гибких <a href="/info/1111490">полипептидиых цепей</a>, которые пековалептпо взаимодействуют во <a href="/info/24889">множестве точек</a>, включая оба конца Фосфорилированная головка - место, где объединяются два димера, образуя тетрамер, расположепа слева.
    Схематическое изображение элементов, ответственных за регуляцию инициации транскрипции, осуществляемой с помощью РНК-полимеразы Е.соИ (гл. 3) и трех эукариотических РНК-полимераз. РНК-полимераза I (poll) транскрибирует гены рибосомных РНК. Ее работа зависит от двух элементов, один из которых находится в окрестности точки инициации транскрипции (нуклеотид + 1), а другой на расстоянии от нескольких сотен до нескольких тысяч пар нуклеотидов до транскрибируемого гена. РНК-полимераза II (pol II) транскрибирует гены, кодирующие полипептиды и некоторые РНК. Ее работа зависит от нескольких сложно организованных регуляторных элементов, одни из которых находятся на расстоянии не далее 100 нуклеотидов от точки инициации транскрипции, а другие-на расстоянии от 300 до 20000 п. н. слева от этой точки в некоторых случаях важные регуляторные элементы находятся также в самом транскрибируемом гене или за ним (заметим, что интроны и один из экзонов расположены так же. как на рис. III.1.). РНК-полимераза III (роММ) транскрибирует гены, кодирующие транспортные РНК, 5S-pPHK и другие низкомолекулярные РНК. [c.8]


Смотреть страницы где упоминается термин Полипептиды схематическое изображение: [c.333]    [c.89]    [c.47]    [c.30]    [c.86]    [c.86]    [c.321]   
Биофизическая химия Т.3 (1985) -- [ c.138 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Полипептиды



© 2025 chem21.info Реклама на сайте